Хімія, як і більшість точних наук, що вимагають багато уваги та твердих знань, ніколи не була улюбленою дисципліною школярів. А дарма, адже з її допомогою можна зрозуміти безліч процесів, що відбуваються довкола та всередині людини. Взяти, наприклад, реакцію гідролізу: на перший погляд здається, що вона має значення лише для вчених-хіміків, але насправді без неї жоден організм не міг би повноцінно функціонувати. Давайте дізнаємося про особливості даного процесу, а також про його практичне значення для людства.
Реакція гідролізу: що таке?
Даним словосполученням називається специфічна реакція обмінного розкладання між водою і розчиняється в ній речовиною з утворенням нових сполук. Гідроліз можна назвати сольволізом у воді.
Даний хімічний термін утворений від 2 грецьких слів: «вода» та «розкладання».
Продукти гідролізу
Реакція, що розглядається, може відбуватися при взаємодії Н 2 Про як з органічними, так і неорганічними речовинами. Її результат безпосередньо залежить від того, з чим контактувала вода, а також чи використовувалися при цьому додаткові речовини-каталізатори, чи змінювалася температура та тиск.
Наприклад, реакція гідролізу солі сприяє утворенню кислот та лугів. А якщо йдеться про органічні речовини, виходять інші продукти. Водний сольволіз жирів сприяє виникненню гліцерину та вищих жирних кислот. Якщо процес відбувається з білками, у результаті утворюються різні амінокислоти. Вуглеводи (полісахариди) розкладаються на моносахариди.
У тілі людини, нездатному повноцінно засвоювати білки та вуглеводи, реакція гідролізу «спрощує» їх до речовин, які організм може перетравити. Отже, сольволіз у воді відіграє важливу роль у нормальному функціонуванні кожної біологічної особини.
Гідроліз солей
Дізнавшись, гідролізу, варто ознайомитися з її перебігом у речовинах неорганічного походження, а саме солях.
Особливостями даного процесу є те, що при взаємодії цих сполук з водою іони слабкого електроліту у складі солі від'єднуються від неї та утворюють з Н 2 Про нові речовини. Це може бути або кислота, або і те, й інше. Внаслідок цього відбувається зміщення рівноваги дисоціації води.
Оборотний і незворотний гідроліз
У наведеному вище прикладі в останньому можна помітити замість однієї стрілки дві, причому обидві направлені в різні боки. Що це означає? Цей знак сигналізує у тому, що реакція гідролізу має оборотний характер. Насправді це означає, що, взаємодіючи з водою, взята речовина одночасно як розкладається на складові (які дозволяють виникати новим сполукам), а й утворюється знову.
Однак не всякий гідроліз має оборотний характер, інакше він не мав би сенсу, оскільки нові речовини були б нестабільні.
Існує ряд факторів, які можуть сприяти тому, щоб подібна реакція стала незворотною:
- Температура. Від того, підвищується вона або знижується, залежить те, в яку сторону зміщується рівновага в реакції, що відбувається. Якщо вона стає вищою, відбувається зміщення до ендотермічної реакції. Якщо ж навпаки, температура знижується, перевага виявляється за екзотермічної реакції.
- Тиск. Це ще одна термодинамічна величина, що активно впливає на іонний гідроліз. Якщо воно підвищується, хімічна рівновагавиявляється зміщено у бік реакції, яку супроводжує зменшення загальної кількості газів. Якщо знижується, навпаки.
- Висока чи низька концентрація речовин, що беруть участь у реакції, а також наявність додаткових каталізаторів.
Види реакцій гідролізу в сольових розчинах
- По аніону (іон із негативним зарядом). Сольволіз у воді солей кислот слабких та сильних основ. Така реакція через властивості взаємодіючих речовин має оборотний характер.
Ступінь гідролізу
Вивчаючи особливості гідролізу в солях, варто звернути увагу на таке явище як його ступінь. За цим словом мається на увазі співвідношення солей (які вже вступили в реакцію розкладання з Н 2 О) до загальної кількості речовини, що міститься в розчині.
Чим слабше кислоти або основи, що бере участь у гідролізі, тим вищий його ступінь. Вона вимірюється в межах 0-100% і визначається за формулою, поданою нижче.
N - число молекул речовини, що пройшли гідроліз, а N 0 - загальна їх кількість у розчині.
Найчастіше ступінь водного сольволізу в солях невелика. Наприклад, у розчині ацетату натрію 1%-м вона становить лише 0,01% (при температурі 20 градусів).
Гідроліз у речовинах органічного походження
Досліджуваний процес може відбуватися і в органічних хімічних сполуках.
Практично у всіх живих організмах відбувається гідроліз як частина енергетичного обміну (катаболізму). З його допомогою розщеплюються білки, жири і вуглеводи на речовини, що легко засвоюються. При цьому часто сама вода рідко виявляється в змозі запустити процес сольволізу, тому організмам доводиться використовувати різні ферменти як каталізатори.
Якщо ж йдеться про хімічної реакціїз органічними речовинами, спрямованої на отримання нових речовин в умовах лабораторії або виробництва, для прискорення і поліпшення його в розчин додають сильні кислоти або луги.
Гідроліз у тригліцеридах (тріацилгліцеринах)
Цим терміном, що складно вимовляється, називаються жирні кислоти, які більшості з нас відомі як жири.
Вони бувають як тваринного, і рослинного походження. Проте всім відомо, що вода не здатна розчиняти подібні речовини, як відбувається гідроліз жирів?
Розглянута реакція називається омилення жирів. Це водний сольволіз триацилгліцеринів під впливом ферментів у лужному чи кислотному середовищі. Залежно від неї, виділяється лужний гідроліз та кислотний.
У першому випадку в результаті реакції утворюються солі вищих жирних кислот (відоміші всім як мила). Таким чином, NaOH виходить звичайне тверде мило, а з КОН - рідке. Так що лужний гідроліз у тригліцеридах – це процес утворення миючих засобів. Його можна вільно проводити в жирах як рослинного, так і тваринного походження.
Реакція, що розглядається, є причиною того, що мило досить погано стирає в жорсткій воді і взагалі не милиться в солоній. Справа в тому, що жорсткою називається Н 2 О, в якій міститься надлишок іонів кальцію і магнію. А мило, потрапивши у воду, знову піддається гідролізу, розпадаючись на іони натрію та вуглеводневий залишок. В результаті взаємодії цих речовин у воді утворюються нерозчинні солі, які виглядають як білі пластівці. Щоб цього не сталося, у воду додається гідрокарбонат натрію NaHCO 3 більш відомий як харчова сода. Ця речовина збільшує лужність розчину і цим допомагає милу виконувати свої функції. До речі, щоб уникнути подібних неприємностей, у сучасній промисловості виготовляють синтетичні миючі засобиз інших речовин, наприклад із солей складних ефірів вищих спиртів та сірчаної кислоти. В їх молекулах міститься від дванадцяти до чотирнадцяти вуглецевих атомів, завдяки чому вони не втрачають своїх властивостей у солоній чи твердій воді.
Якщо середовище, в якому відбувається реакція, кисле, такий процес називається кислотним гідролізом триацилгліцеринів. В даному випадку під дією певної кислоти речовини еволюціонують до гліцерину та карбонових кислот.
Гідроліз жирів має ще один варіант – це гідрогенізація триацилгліцеринів. Цей процес використовується в деяких видах очищення, наприклад, при видаленні слідів ацетилену з етилену або кисневих домішок з різних систем.
Гідроліз вуглеводів
Розглянуті речовини є одними з найважливіших складових їжі людини і тварин. Однак сахароза, лактоза, мальтоза, крохмаль та глікоген у чистому вигляді організм не здатний засвоїти. Тому, як і у разі жирами, ці вуглеводи розщеплюються на засвоювані елементи з допомогою реакції гідролізу.
Також водний сольволіз вуглеців активно застосовується у промисловості. З крохмалю, внаслідок аналізованої реакції з Н 2 Про, добувають глюкозу та патоку, які входять до складу практично всіх солодощів.
Ще один полісахарид, який активно використовується в промисловості для виготовлення багатьох корисних речовин та продуктів, – це целюлоза. З неї добувають технічний гліцерин, етиленгліколь, сорбіт і добре відомий усім етиловий спирт.
Гідроліз целюлози відбувається при тривалому впливі високої температури та наявності мінеральних кислот. Кінцевим продуктом цієї реакції є, як і у випадку з крохмалем, глюкоза. При цьому варто враховувати, що гідроліз целюлози проходить складніше, ніж у крохмалю, оскільки цей полісахарид стійкіший до дії мінеральних кислот. Однак оскільки целюлоза є головною складовою клітинних оболонок всіх вищих рослин, сировина, що її містить, коштує дешевше, ніж для крохмалю. При цьому целюлозну глюкозу більше використовують для технічних потреб, тоді як продукт гідролізу крохмалю вважається найкращим для харчування.
Гідроліз білків
Білки – це основний будівельний матеріал для клітин усіх живих організмів. Вони складаються з численних амінокислот і є важливим продуктом для нормального функціонування організму. Однак, будучи високомолекулярними сполуками, вони можуть погано засвоюватися. Щоб спростити це завдання, відбувається їх гідроліз.
Як і у випадку з іншими органічними речовинами, ця реакція руйнує білки до низькомолекулярних продуктів, які легко засвоюються організмом.
Білками, або білковими речовинами називають високомолекулярні (молекулярна маса варіює від 5-10 тис. до 1 млн і більше) природні полімери, молекули яких побудовані, із залишків амінокислот, з'єднаних амідним (пептидним) зв'язком.
Білки також називають протеїнами (від грец. Протос - перший, важливий). Число залишків амінокислот у молекулі білка дуже сильно коливається і іноді сягає кількох тисяч. Кожен білок має свою, властиву йому послідовність розташування амінокислотних залишків.
Білки виконують різноманітні біологічні функції: каталітичні (ферменти), регуляторні (гормони), структурні (колаген, фіброїн), рухові (міозин), транспортні (гемоглобін, міоглобін), захисні (імуноглобуліни, інтерферон), запасні (казеїн, альбумін, гліадин) та інші. Серед білків зустрічаються антибіотики та речовини, які мають токсичну дію.
Білки - основа біомембран, найважливішої складової частини клітини та клітинних компонентів. Вони відіграють ключову роль життя клітини, складаючи хіба що матеріальну основу її хімічної діяльності.
Виняткове властивість білка - самоорганізація структури, т. е. його здатність мимоволі створювати певну, властиву лише даному білку просторову структуру. По суті, вся діяльність організму (розвиток, рух, виконання ним різних функцій та багато іншого) пов'язана з білковими речовинами (рис. 36). Без білків неможливо уявити життя.
Білки - найважливіша складова частина їжі людини та тварин, постачальник необхідних їм амінокислот
Будова
У просторовій будові білків велике значення має характер радикалів (залишків) R у молекулах амінокислот. Неполярні радикали амінокислот зазвичай розташовуються всередині макромолекули білка та зумовлюють гідрофобні (див. нижче) взаємодії; полярні радикали, що містять іоногенні (утворюючі іони) групи, зазвичай знаходяться на поверхні макромолекули білка та характеризують електростатичні (іонні) взаємодії. Полярні не-іоногенні радикали (наприклад, спиртові ОН-групи, що містять, амідні групи) можуть розташовуватися як на поверхні, так і всередині білкової молекули. Вони беруть участь у освіті водневих зв'язків.
У молекулах білка а-амінокислоти пов'язані між собою пептидними (-СО-NH-) зв'язками:
Побудовані таким чином поліпептидні ланцюги або окремі ділянки всередині поліпептидного ланцюга можуть бути в окремих випадках додатково пов'язані між собою дисульфідними (S-S-) зв'язками, або, як їх часто називають, дісульфідними містками.
Велику роль у створенні структури білків відіграють іонні (сольові) та водневі зв'язки, а також гідрофобна взаємодія. особливий виглядконтактів між гідрофобними компонентами молекул білків водному середовищі. Всі ці зв'язки мають різну міцність та забезпечують утворення складної, великої молекули білка.
Незважаючи на відмінність у будові та функціях білкових речовин, їх елементний склад коливається незначно (в % на суху масу): вуглецю - 51-53; кисню - 21,5-23,5; азоту – 16,8-18,4; водню – 6,5-7,3; сірки – 0,3-2,5. Деякі білки містять у невеликих кількостях фосфор, селен та інші елементи.
Послідовність сполуки амінокислотних залишків у поліпептидному ланцюзі отримала назву первинною структурою білка (рис. 37).
Білкова молекула може складатися з одного або декількох поліпептидних ланцюгів, кожен з яких містить різну кількість амінокислотних залишків. Враховуючи кількість їх можливих комбінацій, можна сказати, що різноманітність білків майже безмежна, але не всі з них існують у природі. Загальна кількість різних типів білків у всіх видів живих організмів становить 1010-1012. Для білків, будова яких відрізняється винятковою складністю, крім первинної, розрізняють і більше високі рівніструктурної організації: вторинну, третинну, котрий іноді четвертинну структури (табл. 9). Вторинну структуру має більша частинабілків, щоправда, який завжди протягом усього полипептидной ланцюга. Поліпептидні ланцюжки з певною вторинною структурою можуть бути по-різному розташовані у просторі.
Це просторове розташування отримало назву третинної структури (рис. 39)
У формуванні третинної структури, крім водневих зв'язків, велику роль грає іонна та гідрофобна взаємодія. За характером "упаковки" білкової молекули розрізняють глобулярні, або кулясті, і фібрилярні, або ниткоподібні, білки.
Для глобулярних білків більш характерна аспіральна структура, спіралі вигнуті, «згорнуті». Макромолекула має сферичну форму. Вони розчиняються у воді та сольових розчинах з утворенням колоїдних систем. Більшість білків тварин, рослин та мікроорганізмів відноситься до глобулярних білків. 
Для фібрилярних білків найбільш характерна ниткоподібна структура. Вони, як правило, не розчиняються у воді. Фібрилярні білки зазвичай виконують структуроутворюючі функції. Їхні властивості (міцність, здатність розтягуватися) залежать від способу упаковки поліпептидних ланцюжків. Прикладом фібрилярних білків є білки м'язової тканини (міозин), кератин (рогова тканина). У ряді випадків окремі субодиниці білка за допомогою водневих зв'язків, електростатичного та інших взаємодій утворюють складні ансамблі. І тут утворюється четвертинна структура білків.
Проте слід зазначити, що у організації вищих структур білка виняткова роль належить первинної структурі. 
Класифікація
Існує кілька класифікацій білків. В їх основі лежать різні ознаки:
Ступінь складності (прості та складні);
Форма молекул (глобулярні та фібрилярні білки);
Розчинність в окремих розчинниках (водорозчинні, розчинні в розведених сольових розчинах - альбуміни, спирторозчинні - проламіни, розчинні в розведених лугах та кислотах - глутеліни);
Функція, що виконується (наприклад, запасні білки, скелетні тощо).
Властивості
Білки – амфотерні електроліти. При певному значенні рН середовища (вона називається ізоелектричною точкою) число позитивних та негативних зарядів у молекулі білка однаково. Це одна з основних властивостей білка. Білки в цій точці електронейтральні, а їхня розчинність у воді найменша. Здатність білків знижувати розчинність при досягненні електронейтральності молекул використовується для виділення їх з розчинів, наприклад, в технології отримання білкових продуктів.
Гідратація
Процес гідратації означає зв'язування білками води, при цьому вони виявляють гідрофільні властивості: набухають, їхня маса та обсяг збільшуються. Набухання білка супроводжується його частковим розчиненням. Гідрофільність окремих білків залежить від їхньої будови. Наявні у складі та розташовані на поверхні білкової макромолекули гідрофільні амідні (-СО-NН-, пептидний зв'язок), амінні (NH2) та карбоксильні (СООН) групи притягують до себе молекули води, суворо орієнтуючи їх на поверхні молекули. Навколишня білкові глобули гідратна (водна) оболонка перешкоджає агрегації та осадженню, а отже сприяє стійкості розчинів білка. У ізоелектричній точці білки мають найменшу здатність зв'язувати воду, відбувається руйнування гідратної оболонки навколо білкових молекул, тому вони з'єднуються, утворюючи великі агрегати. Агрегація білкових молекул відбувається і за їх зневоднення з допомогою деяких органічних розчинників, наприклад етилового спирту. Це призводить до випадання білків в осад. При зміні рН середовища макромолекула білка стає зарядженою, та його гідратаційна здатність змінюється.
При обмеженому набуханні концентровані білкові розчини утворюють складні системи, які називаються холодцями. Колодязі не текучі, пружні, мають пластичність, певну механічну міцність, здатні зберігати свою форму. Глобулярні білки можуть повністю гідратуватись, розчиняючись у воді (наприклад, білки молока), утворюючи розчини з невисокою концентрацією. Гідрофільні властивості білків, тобто їх здатність набухати, утворювати колодці, стабілізувати суспензії, емульсії та піни, мають велике значення в біології та харчовій промисловості. Дуже рухливим холодцем, побудованим переважно з молекул білка, є цитоплазма - напіврідкий вміст клітини. Сильно гідратований холодець - сира клейковина, виділена з пшеничного тіста, містить до 65% води. Різна гідрофільність клейковинних білків - одна з ознак, що характеризують якість зерна пшениці і борошна, що отримується з нього (так звані сильні і слабкі пшениці). Гідрофільність білків зерна та борошна відіграє велику роль при зберіганні та переробці зерна, у хлібопеченні. Тісто, яке отримують у хлібопекарському виробництві, є набряклим у воді білок, концентрований холодець, що містить зерна крохмалю.
Денатурація білків
При денатурації під впливом зовнішніх факторів (температури, механічного впливу, дії хімічних агентів та інших чинників) відбувається зміна вторинної, третинної і четвертинної структур білкової макромолекули, т. е. її нативної просторової структури. Первинна структура, а отже, і хімічний складбілки не змінюються. змінюються Фізичні властивості: знижується розчинність, здатність до гідратації, втрачається біологічна активність. Змінюється форма білкової макромолекули, відбувається агрегування. У той же час збільшується активність деяких хімічних груп, полегшується вплив на протеїлітичні білки ферментів, а отже, він легше гідролізується.
У харчовій технології особливе практичне значення має теплова денатурація білків, ступінь якої залежить від температури, тривалості нагрівання та вологості. Це необхідно пам'ятати при розробці режимів термообробки харчової сировини, напівфабрикатів, а іноді готових продуктів. Особливу роль процеси теплової денатурації грають при бланшуванні рослинної сировини, сушінні зерна, випіканні хліба, одержанні макаронних виробів. Денатурація білків може викликатись і механічним впливом (тиском, розтиранням, струшуванням, ультразвуком). Нарешті, до денатурації білків призводить дія хімічних реагентів (кислот, лугів, спирту, ацетону). Всі ці прийоми широко використовують у харчовій та біотехнології.
Гідроліз білків
Реакцію гідролізу з утворенням амінокислот у загальному вигляді можна записати так: 
Горіння
4. За допомогою яких реакцій можна розпізнати білки?
5. Яку роль грають білки у житті організмів?
6. Згадайте з курсу загальної біології, які білки визначають імунні властивості організмів.
7. Розкажіть про СНІД та профілактику цього страшного захворювання.
8. Як розпізнати виріб з натуральної вовни та штучного волокна?
9. Напишіть рівняння реакції гідролізу білків, що мають загальну формулу (-NН-СН-СО-)n.
l
R
Яке значення має цей процес у біології і як він використовується у промисловості?
10. Напишіть рівняння реакцій, за допомогою яких можна здійснити наступні переходи: етан -> етиловий спирт -> оцтовий альдегід -> оцтова кислота -> хлороцтова кислота -> амінооцтова кислота -> поліпептид.
>> Хімія: Білки
Білками, або білковими речовинами називають високомолекулярні (молекулярна маса варіює від 5-10 тис. до 1 млн і більше) природні полімери, молекули яких побудовані, із залишків амінокислот, з'єднаних амідним (пептидним) зв'язком.
Білки також називають протеїнами (від грец. Протос - перший, важливий). Число залишків амінокислот у молекулі білка дуже сильно коливається і іноді сягає кількох тисяч. Кожен білок має свою, властиву йому послідовність розташування амінокислотних залишків.
Білки виконують різноманітні біологічні функції: каталітичні (ферменти), регуляторні (гормони), структурні (колаген, фіброїн), рухові (міозин), транспортні (гемоглобін, міоглобін), захисні (імуноглобуліни, інтерферон), запасні (казеїн, альбумін, гліадин) та інші. Серед білків зустрічаються антибіотики та речовини, які мають токсичну дію.
Білки - основа біомембран, найважливішої складової частини клітини та клітинних компонентів. Вони відіграють ключову роль життя клітини, складаючи хіба що матеріальну основу її хімічної діяльності.
Виняткове властивість білка - самоорганізація структури, т. е. його здатність мимоволі створювати певну, властиву лише даному білку просторову структуру. По суті, вся діяльність організму (розвиток, рух, виконання ним різних функцій та багато іншого) пов'язана з білковими речовинами (рис. 36). Без білків неможливо уявити життя.
Білки - найважливіша складова частина їжі людини та тварин, постачальник необхідних їм амінокислот
Будова
У просторовій будові білків велике значення має характер радикалів (залишків) R у молекулах амінокислот. Неполярні радикали амінокислот зазвичай розташовуються всередині макромолекули білка та зумовлюють гідрофобні (див. нижче) взаємодії; полярні радикали, що містять іоногенні (утворюючі іони) групи, зазвичай знаходяться на поверхні макромолекули білка та характеризують електростатичні (іонні) взаємодії. Полярні не-іоногенні радикали (наприклад, спиртові ОН-групи, що містять, амідні групи) можуть розташовуватися як на поверхні, так і всередині білкової молекули. Вони беруть участь у освіті водневих зв'язків.
У молекулах білка а-амінокислоти пов'язані між собою пептидними (-СО-NH-) зв'язками:
Побудовані таким чином поліпептидні ланцюги або окремі ділянки всередині поліпептидного ланцюга можуть бути в окремих випадках додатково пов'язані між собою дисульфідними (S-S-) зв'язками, або, як їх часто називають, дісульфідними містками.
Велику роль створенні структури білків грають іонні (сольові) і водневі зв'язку, і навіть гідрофобне взаємодія - особливий вид контактів між гідрофобними компонентами молекул білків у водному середовищі. Всі ці зв'язки мають різну міцність та забезпечують утворення складної, великої молекули білка.
Незважаючи на відмінність у будові та функціях білкових речовин, їх елементний склад коливається незначно (в % на суху масу): вуглецю - 51-53; кисню - 21,5-23,5; азоту – 16,8-18,4; водню – 6,5-7,3; сірки – 0,3-2,5. Деякі білки містять у невеликих кількостях фосфор, селен та інші елементи.
Послідовність сполуки амінокислотних залишків у поліпептидному ланцюзі отримала назву первинною структурою білка (рис. 37).
Білкова молекула може складатися з одного або декількох поліпептидних ланцюгів, кожен з яких містить різну кількість амінокислотних залишків. Враховуючи кількість їх можливих комбінацій, можна сказати, що різноманітність білків майже безмежна, але не всі з них існують у природі. Загальна кількість різних типів білків у всіх видів живих організмів становить 1010-1012. Для білків, будова яких відрізняється винятковою складністю, крім первинної, розрізняють і вищі рівні структурної організації: вторинну, третинну, котрий іноді четвертинну структури (табл. 9). Вторинну структуру має більшість білків, щоправда, який завжди протягом усього полипептидной ланцюга. Поліпептидні ланцюжки з певною вторинною структурою можуть бути по-різному розташовані у просторі.
Це просторове розташування отримало назву третинної структури (рис. 39)
У формуванні третинної структури, крім водневих зв'язків, велику роль грає іонна та гідрофобна взаємодія. За характером "упаковки" білкової молекули розрізняють глобулярні, або кулясті, і фібрилярні, або ниткоподібні, білки.
Для глобулярних білків більш характерна аспіральна структура, спіралі вигнуті, «згорнуті». Макромолекула має сферичну форму. Вони розчиняються у воді та сольових розчинах з утворенням колоїдних систем. Більшість білків тварин, рослин та мікроорганізмів відноситься до глобулярних білків. 
Для фібрилярних білків найбільш характерна ниткоподібна структура. Вони, як правило, не розчиняються у воді. Фібрилярні білки зазвичай виконують структуроутворюючі функції. Їхні властивості (міцність, здатність розтягуватися) залежать від способу упаковки поліпептидних ланцюжків. Прикладом фібрилярних білків є білки м'язової тканини (міозин), кератин (рогова тканина). У ряді випадків окремі субодиниці білка за допомогою водневих зв'язків, електростатичного та інших взаємодій утворюють складні ансамблі. І тут утворюється четвертинна структура білків.
Проте слід зазначити, що у організації вищих структур білка виняткова роль належить первинної структурі. 
Класифікація
Існує кілька класифікацій білків. В їх основі лежать різні ознаки:
Ступінь складності (прості та складні);
Форма молекул (глобулярні та фібрилярні білки);
Розчинність в окремих розчинниках (водорозчинні, розчинні в розведених сольових розчинах - альбуміни, спирторозчинні - проламіни, розчинні в розведених лугах та кислотах - глутеліни);
Функція, що виконується (наприклад, запасні білки, скелетні тощо).
Властивості
Білки – амфотерні електроліти. При певному значенні рН середовища (вона називається ізоелектричною точкою) число позитивних та негативних зарядів у молекулі білка однаково. Це одна з основних властивостей білка. Білки в цій точці електронейтральні, а їхня розчинність у воді найменша. Здатність білків знижувати розчинність при досягненні електронейтральності молекул використовується для виділення їх з розчинів, наприклад, в технології отримання білкових продуктів.
Гідратація
Процес гідратації означає зв'язування білками води, при цьому вони виявляють гідрофільні властивості: набухають, їхня маса та обсяг збільшуються. Набухання білка супроводжується його частковим розчиненням. Гідрофільність окремих білків залежить від їхньої будови. Наявні у складі та розташовані на поверхні білкової макромолекули гідрофільні амідні (-СО-NН-, пептидний зв'язок), амінні (NH2) та карбоксильні (СООН) групи притягують до себе молекули води, суворо орієнтуючи їх на поверхні молекули. Навколишня білкові глобули гідратна (водна) оболонка перешкоджає агрегації та осадженню, а отже сприяє стійкості розчинів білка. У ізоелектричній точці білки мають найменшу здатність зв'язувати воду, відбувається руйнування гідратної оболонки навколо білкових молекул, тому вони з'єднуються, утворюючи великі агрегати. Агрегація білкових молекул відбувається і за їх зневоднення з допомогою деяких органічних розчинників, наприклад етилового спирту. Це призводить до випадання білків в осад. При зміні рН середовища макромолекула білка стає зарядженою, та його гідратаційна здатність змінюється.
При обмеженому набуханні концентровані білкові розчини утворюють складні системи, які називаються холодцями. Колодязі не текучі, пружні, мають пластичність, певну механічну міцність, здатні зберігати свою форму. Глобулярні білки можуть повністю гідратуватись, розчиняючись у воді (наприклад, білки молока), утворюючи розчини з невисокою концентрацією. Гідрофільні властивості білків, тобто їх здатність набухати, утворювати колодці, стабілізувати суспензії, емульсії та піни, мають велике значення в біології та харчовій промисловості. Дуже рухливим холодцем, побудованим переважно з молекул білка, є цитоплазма - напіврідкий вміст клітини. Сильно гідратований холодець - сира клейковина, виділена з пшеничного тіста, містить до 65% води. Різна гідрофільність клейковинних білків - одна з ознак, що характеризують якість зерна пшениці і борошна, що отримується з нього (так звані сильні і слабкі пшениці). Гідрофільність білків зерна та борошна відіграє велику роль при зберіганні та переробці зерна, у хлібопеченні. Тісто, яке отримують у хлібопекарському виробництві, є набряклим у воді білок, концентрований холодець, що містить зерна крохмалю.
Денатурація білків
При денатурації під впливом зовнішніх факторів (температури, механічного впливу, дії хімічних агентів та інших чинників) відбувається зміна вторинної, третинної і четвертинної структур білкової макромолекули, т. е. її нативної просторової структури. Первинна структура, отже, і хімічний склад білка не змінюються. Змінюються фізичні властивості: знижується розчинність, здатність до гідратації, втрачається біологічна активність. Змінюється форма білкової макромолекули, відбувається агрегування. У той же час збільшується активність деяких хімічних груп, полегшується вплив на протеїлітичні білки ферментів, а отже, він легше гідролізується.
У харчовій технології особливе практичне значення має теплова денатурація білків, ступінь якої залежить від температури, тривалості нагрівання та вологості. Це необхідно пам'ятати при розробці режимів термообробки харчової сировини, напівфабрикатів, а іноді готових продуктів. Особливу роль процеси теплової денатурації грають при бланшуванні рослинної сировини, сушінні зерна, випіканні хліба, одержанні макаронних виробів. Денатурація білків може викликатись і механічним впливом (тиском, розтиранням, струшуванням, ультразвуком). Нарешті, до денатурації білків призводить дія хімічних реагентів (кислот, лугів, спирту, ацетону). Всі ці прийоми широко використовують у харчовій та біотехнології.
Піноутворення
Під процесом піноутворення розуміють здатність білків утворювати висококонцентровані системи «рідина – газ», які називаються пінами. Стійкість піни, в якій білок є піноутворювачем, залежить не тільки від його природи та від концентрації, а й від температури. Білки як піноутворювачі широко використовуються в кондитерській промисловості (пастилу, зефір, суфле). Структуру піни має хліб, але це впливає його смакові властивості.
Молекули білків під впливом низки чинників можуть руйнуватися чи вступати у взаємодію Космосу з іншими речовинами з утворенням нових продуктів. Для харчової промисловості можна виділити два дуже важливі процеси: 1) гідроліз білків під дією ферментів і 2) взаємодія аміногруп білків або амінокислот з карбонільними групами Сахарів, що відновлюють. Під впливом протеаз - ферментів, що каталізують гідролітичне розщеплення білків, останні розпадаються більш прості продукти (полі- і дипептиди) й у кінцевому підсумку амінокислоти . Швидкість гідролізу білка залежить від його складу, молекулярної структури, активності ферменту та умов.
Гідроліз білків
Реакцію гідролізу з утворенням амінокислот у загальному вигляді можна записати так: 
Горіння
4. За допомогою яких реакцій можна розпізнати білки?
5. Яку роль грають білки у житті організмів?
6. Згадайте з курсу загальної біології, які білки визначають імунні властивості організмів.
7. Розкажіть про СНІД та профілактику цього страшного захворювання.
8. Як розпізнати виріб з натуральної вовни та штучного волокна?
9. Напишіть рівняння реакції гідролізу білків, що мають загальну формулу (-NН-СН-СО-)n.
l
R
Яке значення має цей процес у біології і як він використовується у промисловості?
10. Напишіть рівняння реакцій, за допомогою яких можна здійснити наступні переходи: етан -> етиловий спирт -> оцтовий альдегід -> оцтова кислота -> хлороцтова кислота -> амінооцтова кислота -> поліпептид.
кейси з хімії , завдання та рішення , конспекти уроків
Білки- природні поліпептиди із величезною молекулярною масою. Вони входять до складу всіх живих організмів та виконують різні біологічні функції.
Будова білка.
У білків існує 4 рівні будови:
- первинна структура білка- лінійна послідовність амінокислот у поліпептидному ланцюгу, згорнутих у просторі:
- вторинна структура білка- Конформація поліпептидного ланцюга, т.к. скручування в просторі за рахунок водневих зв'язків між NHі СОгрупами. Є 2 способи укладання: α -спіраль та β - Структура.
- третинна структура білка- це тривимірне уявлення закрученої α -спіраль або β -структури у просторі:
Ця структура утворюється за рахунок дисульфідних містків -S-S-між цистеїновими залишками. У освіті такої структури беруть участь протилежно заряджені іони.
- четвертинна структура білкаутворюється за рахунок взаємодії між різними поліпептидними ланцюгами:
Синтез білка.
В основі синтезу лежить твердофазний метод, у якому перша амінокислота закріплюється на полімерному носії, а до неї послідовно підшиваються нові амінокислоти. Після цього полімер відокремлюють від поліпептидного ланцюга.
Фізичні властивості білка.
Фізичні властивості білка визначаються будовою, тому білки ділять на глобулярні(розчинні у воді) та фібрилярні(Нерозчинні у воді).
Хімічні властивості білків.
1. Денатурація білка(руйнування вторинної та третинної структури із збереженням первинної). Приклад денатурації – згортання яєчних білків при варінні яєць.
2. Гідроліз білків- незворотне руйнування первинної структури в кислому або лужному розчині з утворенням амінокислот. Так можна встановити кількісний склад білків.
3. Якісні реакції:
Біуретова реакція- взаємодія пептидного зв'язку та солей міді (II) у лужному розчині. Після закінчення реакції розчин забарвлюється у фіолетовий колір.
Ксантопротеїнова реакція- при реакції з азотною кислотою спостерігається жовте забарвлення.
Біологічне значення білка.
1. Білки - будівельний матеріал, з нього збудовані м'язи, кістки, тканини.
2. Білки – рецептори. Передають та сприймають сигнал, що надходять від сусідніх клітин із навколишнього середовища.
3. Білки відіграють важливу роль імунній системі організму.
4. Білки виконують транспортні функції та переносять молекули чи іони у місце синтезу чи накопичення. (Гемоглобін переносить кисень до тканин.)
5. Білки – каталізатори – ферменти. Це дуже потужні селективні каталізатори, які прискорюють реакцію у мільйони разів.
Є ряд амінокислот, які не можуть синтезуватися в організмі. незамінні, їх одержують лише з їжею: тизин, фенілаланін, метінін, валін, лейцин, триптофан, ізолейцин, треонін.
Гідроліз (гідролізація) білків- Це процес дроблення ланцюжків білкових молекул на частини.
Отримані фрагменти називаються і мають поруч корисних властивостей. Головне з яких – набагато швидше засвоєння порівняно з початковою молекулою. Ідеальний гідроліз білків – це розщеплення молекули білка до амінокислот. Саме вони і лягають в основу амінокислотних комплексів – найефективніших препаратів з точки зору постачання м'язових клітин будівельним матеріалом. Однак далеко не завжди має сенс проводити повний цикл гідролізу. Для поліпшення швидкості засвоєння та підвищення протеїнів достатньо провести частковий гідроліз білка. У результаті вихідна молекула розпадається на ланцюжки кілька амінокислот, які називаються ди- і три-пептидами.
Процес гідролізу білків
Ще наприкінці 19 століття вчені встановили, що білки складаються із менших частинок – амінокислот. І саме з того часу почалося вивчення як амінокислот і способів виділення їх із структури білка. В якій амінокислоти скріплені не хаотично, а знаходяться у певній послідовності ДНК. Для людини ця послідовність не грає ролі. Організму потрібні лише амінокислоти, «витягти» які завдання травної системи. У процесі травлення організм дробить білки до окремих амінокислот, які потрапляють у кров. Однак, залежно від сотні факторів, ефективність травлення далека від 100%. Виходячи із відсотка засвоєних у процесі травлення речовин оцінюють харчову цінність того чи іншого продукту. Гідроліз здатний багаторазово підвищити харчову цінність білків.Він є протиставленням таким процесам отримання білка як . Гідроліз – це процес вторинної обробки виділеного тим чи іншим способом білка.
Сировиною для гідролізу виступає вже частково оброблене молоко. Як правило, береться найдешевший молочний білок. Враховуючи подальшу обробку та кінцевий підсумок – немає сенсу брати дорожчі інгредієнти, такі як сироватковий білок або ізолят. Для медичних цілей у гідролізі може використовуватися і кров тварин, однак у спортивній промисловості вона не застосовується. Основними способами гідролізації молочних білків є кислотний гідролізі ензимний гідроліз.
Кислотний гідроліз
Суть цього процесу у обробці вихідної сировини певними кислотами. Білок обробляють соляною кислотоюта нагрівають приблизно до 105-110 °С. У такому стані його витримують протягом доби. Внаслідок цього молекулярні зв'язки рвуться і білки розпадаються на окремі амінокислоти. Кислотний гідроліз найбільш простий та дешевий у здійсненні. Однак він пред'являє вкрай високі вимоги до дотримання технології та головне – якість та точність дозувань реагентів. Використовуючи не ті кислоти чи неправильні дозування разом із молекулярними зв'язками можна зруйнувати й самі амінокислоти. Як наслідок, кінцевий продукт матиме неповний спектр амінокислот. А залишки солей і кислот навряд чи позитивно позначаться на травленні.
Ензимний (ферментативний) гідроліз
Ензимний гідроліз білків у чомусь повторює природний процес травлення. Вихідну сировину (як правило –) змішують з ферментами, які здійснюють «травлення» білка та забезпечують його розпад до амінокислот. І саме цей метод найчастіше використовують у спортивній індустрії. Ензимний (ферментативний) гідроліз білків менш вимогливий до дотримання технологій. Надлишки ферментів видалити простіше і вони не зазнають такої шкоди як кислоти.
На першому етапі ферментного гідролізу сировину піддають легкій температурній обробці. У результаті білок частково денатурує (руйнується). Після чого отриману фракцію змішують із ферментами, які завершують процес гідролізу.
Використання гідролізу білків у спортивному харчуванні
Гідроліз білків - це справжня знахідка та порятунок для індустрії. Завдяки ньому можна як отримати чисті амінокислотні комплекси, а й значно підвищити ефективність звичайних протеїнів і гейнерів. Багато хто навіть спеціально обробляють окремі препарати ферментами. Внаслідок такої часткової гідролізації білка у нього підвищується швидкість засвоєння. А також вирішуються багато проблем з індивідуальною непереносимістю компонентів молочного білка. На деяких товарах можна навіть зустріти згадку про присутність у них травних ензимів. У якихось протеїнах – це звичайні травні ферменти, які починають працювати лише у шлунку. А в деяких – це залишки процесу ензимного гідролізу. У будь-якому випадку засвоюються такі протеїни набагато швидше та якісніше.
Теоретично - прийом гідролізованого протеїну можна замінити прийомом простого протеїну в комплексі з травними ферментами(Типу фесталу, мезима форте і т.п.). Це буде значно дешевшим. Проте роздільний прийом молочного білка і ферментів менш ефективний. Ви ніколи не зможете точно визначити потрібне дозування ферментів. Їх надлишок навряд чи буде корисним вашому організму. Недолік – гідроліз білків буде лише частковим.
Користь та шкода гідролізу білків
Гідроліз білків застосовують у таких випадках:
- Для прискорення засвоюваності білка
- Для зниження алергічних реакцій
- Для отримання амінокислот у чистому вигляді
Особливо варто наголосити на питаннях алергічних реакцій. Харчова алергія не рідкість у наш час, непереносимість продуктів або окремих компонентів зустрічається досить регулярно. Як приклад – непереносимість лактози. Харчова алергія – це реакція на специфічні білки, які у продуктах.При гідроліз ці білки руйнуються до пептидів. Які є лише фрагментами білків і не викликають алергічних реакцій. Особливо варто зазначити, що харчова цінністьодержуваних сумішей ні в чому не поступається харчовій цінності вихідної сировини.
З недоліків гідролізу варто відзначити знищення корисних бактерій. Незважаючи на те, що багато компаній заявляють про присутність біфідобактерій, треба бути об'єктивним – гідроліз їх знищує. І біфідобактерії можуть бути присутніми лише при внесенні їх ззовні. Втім, якщо йдеться про спортивне харчування, то на першому місці тут все ж таки саме харчова цінність одержуваної змісті.