Ķīmija, tāpat kā lielākā daļa eksakto zinātņu, kas prasa lielu uzmanību un pamatīgas zināšanas, nekad nav bijusi skolēnu iecienītākā disciplīna. Bet velti, jo ar tās palīdzību var izprast daudzus procesus, kas notiek ap un cilvēka iekšienē. Ņemiet, piemēram, hidrolīzes reakciju: no pirmā acu uzmetiena šķiet, ka tā ir svarīga tikai ķīmijas zinātniekiem, bet patiesībā bez tās neviens organisms nevarētu pilnībā funkcionēt. Uzzināsim par šī procesa iezīmēm, kā arī tā praktisko nozīmi cilvēcei.
Hidrolīzes reakcija: kas tas ir?
Šī frāze attiecas uz īpašu apmaiņas sadalīšanās reakciju starp ūdeni un tajā izšķīdinātu vielu, veidojot jaunus savienojumus. Hidrolīzi var saukt arī par solvolīzi ūdenī.
Šis ķīmiskais termins ir atvasināts no 2 grieķu vārdiem: "ūdens" un "sadalīšanās".
Hidrolīzes produkti
Aplūkojamā reakcija var notikt, kad H 2 O mijiedarbojas gan ar organiskām, gan neorganiskām vielām. Tās rezultāts ir tieši atkarīgs no tā, ar ko ūdens bija saskarē, kā arī no tā, vai tika izmantotas papildu katalizatora vielas, vai mainījās temperatūra un spiediens.
Piemēram, sāls hidrolīzes reakcija veicina skābju un sārmu veidošanos. Un, runājot par organiskajām vielām, tiek iegūti citi produkti. Tauku solvolīze ūdenī veicina glicerīna un augstāku veidošanos taukskābes. Ja process notiek ar olbaltumvielām, rezultātā veidojas dažādas aminoskābes. Ogļhidrāti (polisaharīdi) tiek sadalīti monosaharīdos.
Cilvēka organismā, nespējot pilnībā uzņemt olbaltumvielas un ogļhidrātus, hidrolīzes reakcija tos "vienkāršo" līdz vielām, kuras organisms spēj sagremot. Tātad solvolīzei ūdenī ir svarīga loma katra bioloģiskā indivīda normālā funkcionēšanā.
Sāls hidrolīze
Apgūstot hidrolīzi, ir vērts iepazīties ar tās kursu neorganiskas izcelsmes vielās, proti, sāļos.
Šī procesa īpatnības ir tādas, ka šiem savienojumiem mijiedarbojoties ar ūdeni, no tā atdalās vājie elektrolītu joni sāls sastāvā un ar H 2 O veidojas jaunas vielas. Tā varētu būt skābe vai abas. Tā visa rezultātā notiek ūdens disociācijas līdzsvara maiņa.
Atgriezeniska un neatgriezeniska hidrolīze
Iepriekš minētajā piemērā, pēdējā, vienas bultiņas vietā var redzēt divas, un abas ir vērstas dažādos virzienos. Ko tas nozīmē? Šī zīme norāda, ka hidrolīzes reakcija ir atgriezeniska. Praksē tas nozīmē, ka, mijiedarbojoties ar ūdeni, uzņemtā viela ne tikai vienlaikus sadalās komponentos (kas ļauj veidot jaunus savienojumus), bet arī veidojas no jauna.
Tomēr ne katra hidrolīze ir atgriezeniska, pretējā gadījumā tai nebūtu jēgas, jo jaunas vielas būtu nestabilas.
Ir vairāki faktori, kas var veicināt šādas reakcijas neatgriezenisku attīstību:
- Temperatūra. Tas ir atkarīgs no tā, vai tas paaugstinās vai samazinās, kurā virzienā notiek līdzsvara nobīde notiekošajā reakcijā. Ja tas kļūst augstāks, notiek pāreja uz endotermisku reakciju. Ja, gluži pretēji, temperatūra pazeminās, priekšrocība ir eksotermiskās reakcijas pusē.
- Spiediens. Šis ir vēl viens termodinamiskais lielums, kas aktīvi ietekmē jonu hidrolīzi. Ja tas iet uz augšu, ķīmiskais līdzsvars tiek novirzīts reakcijas virzienā, ko pavada kopējā gāzu daudzuma samazināšanās. Ja tas samazinās, otrādi.
- Reakcijā iesaistīto vielu augsta vai zema koncentrācija, kā arī papildu katalizatoru klātbūtne.
Hidrolīzes reakciju veidi sāls šķīdumos
- Anjons (jons ar negatīvu lādiņu). Vāju un stipru bāzu skābju sāļu solvolīze ūdenī. Šāda reakcija mijiedarbojošo vielu īpašību dēļ ir atgriezeniska.
Hidrolīzes pakāpe
Pētot hidrolīzes pazīmes sāļos, ir vērts pievērst uzmanību tādai parādībai kā tās pakāpe. Šis vārds apzīmē sāļu (kas jau ir nonākuši sadalīšanās reakcijā ar H 2 O) attiecību pret kopējo šīs vielas daudzumu šķīdumā.
Jo vājāka ir hidrolīzē iesaistītā skābe vai bāze, jo augstāka ir tās pakāpe. To mēra diapazonā no 0 līdz 100%, un to nosaka pēc tālāk norādītās formulas.
N ir hidrolīzes vielu molekulu skaits, un N 0 ir to kopējais skaits šķīdumā.
Vairumā gadījumu ūdens solvolīzes pakāpe sāļos ir zema. Piemēram, 1% nātrija acetāta šķīdumā tas ir tikai 0,01% (20 grādu temperatūrā).
Hidrolīze organiskas izcelsmes vielās
Pētāmais process var notikt arī organiskos ķīmiskajos savienojumos.
Gandrīz visos dzīvajos organismos hidrolīze notiek kā daļa no enerģijas metabolisma (katabolisma). Ar tās palīdzību olbaltumvielas, tauki un ogļhidrāti tiek sadalīti viegli sagremojamās vielās. Tajā pašā laikā ūdens pats reti spēj uzsākt solvolīzes procesu, tāpēc organismiem kā katalizatori ir jāizmanto dažādi fermenti.
Ja runa ir par ķīmiskā reakcija ar organiskām vielām, kuru mērķis ir iegūt jaunas vielas laboratorijas vai ražošanas vidē, tad šķīdumam pievieno stipras skābes vai sārmus, lai to paātrinātu un uzlabotu.
Hidrolīze triglicerīdos (triacilglicerīnos)
Šis grūti izrunājamais termins attiecas uz taukskābēm, kuras lielākā daļa no mums pazīst kā taukus.
Tie ir gan dzīvnieku, gan augu izcelsmes. Tomēr visi zina, ka ūdens nespēj izšķīdināt šādas vielas, kā notiek tauku hidrolīze?
Attiecīgo reakciju sauc par tauku pārziepjošanu. Šī ir triacilglicerīnu ūdens solvolīze enzīmu ietekmē sārmainā vai skābā vidē. Atkarībā no tā izdalās sārmaina hidrolīze un skābes hidrolīze.
Pirmajā gadījumā reakcijas rezultātā veidojas augstāko taukskābju sāļi (visiem labāk pazīstami kā ziepes). Tādējādi parastās cietās ziepes iegūst no NaOH, bet šķidrās ziepes iegūst no KOH. Tātad triglicerīdu sārmainā hidrolīze ir mazgāšanas līdzekļu veidošanās process. Jāatzīmē, ka to var brīvi veikt gan augu, gan dzīvnieku izcelsmes taukos.
Attiecīgā reakcija ir iemesls, kāpēc ziepes slikti mazgājas cietā ūdenī un vispār neputo sālsūdenī. Fakts ir tāds, ka cieto sauc par H 2 O, kas satur pārmērīgu kalcija un magnija jonu daudzumu. Un ziepes, nonākot ūdenī, atkal tiek hidrolizētas, sadaloties nātrija jonos un ogļūdeņraža atlikumos. Šo vielu mijiedarbības rezultātā ūdenī veidojas nešķīstoši sāļi, kas izskatās kā baltas pārslas. Lai tas nenotiktu, ūdenim pievieno nātrija bikarbonātu NaHCO 3, kas labāk pazīstams kā cepamā soda. Šī viela palielina šķīduma sārmainību un tādējādi palīdz ziepēm pildīt savas funkcijas. Starp citu, lai izvairītos no šādām nepatikšanām, sintētisks mazgāšanas līdzekļi no citām vielām, piemēram, no augstāko spirtu esteru sāļiem un sērskābes. To molekulas satur no divpadsmit līdz četrpadsmit oglekļa atomiem, tāpēc tās nezaudē savas īpašības sālī vai cietā ūdenī.
Ja vide, kurā notiek reakcija, ir skāba, šo procesu sauc par triacilglicerīnu skābo hidrolīzi. Šajā gadījumā noteiktas skābes iedarbībā vielas pārvēršas par glicerīnu un karbonskābēm.
Tauku hidrolīzei ir vēl viena iespēja - triacilglicerīnu hidrogenēšana. Šo procesu izmanto dažos tīrīšanas veidos, piemēram, noņemot acetilēna pēdas no etilēna vai skābekļa piemaisījumus no dažādām sistēmām.
Ogļhidrātu hidrolīze
Aplūkotās vielas ir viena no svarīgākajām cilvēku un dzīvnieku barības sastāvdaļām. Taču saharozi, laktozi, maltozi, cieti un glikogēnu tīrā veidā organisms nespēj uzņemt. Tāpēc, tāpat kā ar taukiem, šie ogļhidrāti hidrolīzes reakcijā tiek sadalīti sagremojamos elementos.
Arī ogļu ūdens solvolīzi aktīvi izmanto rūpniecībā. No cietes, ņemot vērā reakciju ar H 2 O, tiek iegūta glikoze un melase, kas ir daļa no gandrīz visiem saldumiem.
Vēl viens polisaharīds, ko rūpniecībā aktīvi izmanto daudzu noderīgu vielu un produktu ražošanai, ir celuloze. No tā tiek iegūts tehniskais glicerīns, etilēnglikols, sorbīts un labi pazīstamais etilspirts.
Celulozes hidrolīze notiek, ilgstoši pakļaujoties augstā temperatūrā un minerālskābju klātbūtnē. Šīs reakcijas galaprodukts, tāpat kā cietes gadījumā, ir glikoze. Jāpatur prātā, ka celulozes hidrolīze ir grūtāka nekā cietes hidrolīze, jo šis polisaharīds ir izturīgāks pret minerālskābēm. Taču, tā kā celuloze ir visu augstāko augu šūnu membrānu galvenā sastāvdaļa, to saturošās izejvielas ir lētākas nekā cietei. Tajā pašā laikā celulozes glikozi vairāk izmanto tehniskām vajadzībām, savukārt cietes hidrolīzes produkts tiek uzskatīts par labāk piemērotu uzturam.
Olbaltumvielu hidrolīze
Olbaltumvielas ir galvenais visu dzīvo organismu šūnu būvmateriāls. Tie sastāv no daudzām aminoskābēm un ir ļoti svarīgs produkts normālai ķermeņa darbībai. Tomēr, tā kā tie ir augstas molekulmasas savienojumi, tie var slikti uzsūkties. Lai vienkāršotu šo uzdevumu, tie tiek hidrolizēti.
Tāpat kā citu organisko vielu gadījumā, šī reakcija sadala olbaltumvielas zemas molekulmasas produktos, kurus organisms viegli absorbē.
Olbaltumvielas jeb olbaltumvielas ir lielmolekulārie (molekulārā masa svārstās no 5-10 tūkstošiem līdz 1 miljonam vai vairāk) dabiski polimēri, kuru molekulas veidotas no aminoskābju atlikumiem, kas savienoti ar amīda (peptīdu) saiti.
Olbaltumvielas sauc arī par proteīniem (no grieķu "protos" - pirmais, svarīgais). Aminoskābju atlikumu skaits proteīna molekulā ir ļoti atšķirīgs un dažreiz sasniedz vairākus tūkstošus. Katram proteīnam ir sava raksturīgā aminoskābju atlikumu secība.
Olbaltumvielas veic dažādas bioloģiskas funkcijas: katalītiskās (enzīmi), regulējošās (hormoni), strukturālās (kolagēns, fibroīns), motorās (miozīns), transportēšanas (hemoglobīns, mioglobīns), aizsargājošas (imūnglobulīni, interferons), rezerves (kazeīns, albumīns, gliadīns) un citi. Starp olbaltumvielām ir antibiotikas un vielas, kurām ir toksiska iedarbība.
Olbaltumvielas ir biomembrānu pamats, svarīgākā šūnas daļa un šūnu komponenti. Viņiem ir galvenā loma šūnas dzīvē, veidojot tā ķīmiskās aktivitātes materiālo pamatu.
Proteīna izņēmuma īpašība ir struktūras pašorganizācija, t.i., tās spēja spontāni izveidot specifisku telpisku struktūru, kas raksturīga tikai konkrētajam proteīnam. Pēc būtības visas ķermeņa darbības (attīstība, kustība, dažādu funkciju veikšana un daudz kas cits) ir saistītas ar proteīna vielām (36. att.). Nav iespējams iedomāties dzīvi bez olbaltumvielām.
Olbaltumvielas ir vissvarīgākā cilvēku un dzīvnieku pārtikas sastāvdaļa, tiem nepieciešamo aminoskābju piegādātājs.
Struktūra
Olbaltumvielu telpiskajā struktūrā liela nozīme ir aminoskābju molekulās esošo radikāļu (atlieku) R- dabai. Nepolārie aminoskābju radikāļi parasti atrodas proteīna makromolekulas iekšpusē un izraisa hidrofobu (skatīt zemāk) mijiedarbību; polārie radikāļi, kas satur jonogēnas (jonus veidojošas) grupas, parasti atrodas uz proteīna makromolekulas virsmas un raksturo elektrostatisko (jonu) mijiedarbību. Polārie nejonu radikāļi (piemēram, satur spirta OH grupas, amīdu grupas) var atrasties gan proteīna molekulas virspusē, gan iekšpusē. Viņi piedalās ūdeņraža saišu veidošanā.
Olbaltumvielu molekulās a-aminoskābes ir savstarpēji saistītas ar peptīdu (-CO-NH-) saitēm:
Šādā veidā konstruētās polipeptīdu ķēdes vai atsevišķas polipeptīdu ķēdes sadaļas dažos gadījumos var būt papildus savienotas ar disulfīda (-S-S-) saitēm vai, kā tos bieži sauc, ar disulfīda tiltiem.
Nozīmīgu lomu olbaltumvielu struktūras veidošanā spēlē jonu (sāls) un ūdeņraža saites, kā arī hidrofobā mijiedarbība - īpašs veids kontakti starp olbaltumvielu molekulu hidrofobajām sastāvdaļām ūdens vide. Visām šīm saitēm ir dažādas stiprības un tās nodrošina sarežģītas, lielas proteīna molekulas veidošanos.
Neskatoties uz proteīna vielu struktūras un funkciju atšķirību, to elementārais sastāvs nedaudz svārstās (% no sausnas masas): ogleklis - 51-53; skābeklis - 21,5-23,5; slāpeklis - 16,8-18,4; ūdeņradis - 6,5-7,3; sērs - 0,3-2,5. Dažas olbaltumvielas satur nelielu daudzumu fosfora, selēna un citu elementu.
Aminoskābju atlikumu savienojošo secību polipeptīdu ķēdē sauc par proteīna primāro struktūru (37. att.).
Olbaltumvielu molekula var sastāvēt no vienas vai vairākām polipeptīdu ķēdēm, no kurām katra satur atšķirīgu skaitu aminoskābju atlikumu. Ņemot vērā to iespējamo kombināciju skaitu, var teikt, ka olbaltumvielu daudzveidība ir gandrīz neierobežota, taču ne visas tās pastāv dabā. Kopējais dažādu veidu proteīnu skaits visu veidu dzīvajos organismos ir 10 10 -10 12 . Olbaltumvielām, kuru struktūra ir ārkārtīgi sarežģīta, papildus primārajām ir vairāk augsti līmeņi strukturālā organizācija: sekundārās, terciārās un dažreiz ceturtdaļas struktūras (9. tabula). ir sekundāra struktūra Lielākā daļa olbaltumvielas, tomēr ne vienmēr visā polipeptīdu ķēdē. Polipeptīdu ķēdes ar noteiktu sekundāro struktūru telpā var izkārtoties dažādi.
Šo telpisko izkārtojumu sauc par terciāro struktūru (39. att.)
Terciārās struktūras veidošanā, papildus ūdeņraža saitēm, liela nozīme ir jonu un hidrofobām mijiedarbībām. Pēc proteīna molekulas "iepakojuma" rakstura izšķir lodveida vai sfēriskus un fibrilārus jeb pavedienveida proteīnus.
Lodveida proteīniem raksturīgāka ir a-spirālveida struktūra, spirāles ir izliektas, “salocītas”. Makromolekulai ir sfēriska forma. Tie izšķīst ūdenī un sāls šķīdumos, veidojot koloidālas sistēmas. Lielākā daļa dzīvnieku, augu un mikrobu proteīnu ir lodveida proteīni. 
Fibrilāriem proteīniem raksturīgāka ir pavedienveida struktūra. Tie parasti nešķīst ūdenī. Fibrilārie proteīni parasti veic struktūras veidošanas funkcijas. To īpašības (stiprums, spēja stiept) ir atkarīgas no polipeptīdu ķēžu iepakošanas veida. Fibrilāro proteīnu piemērs ir muskuļu audu olbaltumvielas (miozīns), keratīns (ragu audi). Dažos gadījumos atsevišķas olbaltumvielu apakšvienības ar ūdeņraža saišu, elektrostatiskās un citas mijiedarbības palīdzību veido kompleksus ansambļus. Šajā gadījumā veidojas olbaltumvielu kvartāra struktūra.
Tomēr vēlreiz jāatzīmē, ka primārajai struktūrai ir izņēmuma loma augstāku olbaltumvielu struktūru organizēšanā. 
Klasifikācija
Ir vairākas olbaltumvielu klasifikācijas. Tie ir balstīti uz dažādām īpašībām:
grūtības pakāpe (vienkārša un sarežģīta);
Molekulu forma (globulāri un fibrilāri proteīni);
Šķīdība atsevišķos šķīdinātājos (šķīst ūdenī, šķīst atšķaidītos sāls šķīdumos - albumīni, spirtā šķīstoši - prolamīni, šķīst atšķaidītos sārmos un skābēs - glutelīni);
Veiktā funkcija (piemēram, uzglabāšanas olbaltumvielas, skelets utt.).
Īpašības
Olbaltumvielas ir amfoteriski elektrolīti. Pie noteiktas vides pH vērtības (to sauc par izoelektrisko punktu) pozitīvo un negatīvo lādiņu skaits proteīna molekulā ir vienāds. Šī ir viena no galvenajām olbaltumvielu īpašībām. Proteīni šajā brīdī ir elektriski neitrāli, un to šķīdība ūdenī ir viszemākā. Olbaltumvielu spēja samazināt šķīdību, kad to molekulas kļūst elektriski neitrālas, tiek izmantotas, lai tās izolētu no šķīdumiem, piemēram, proteīna produktu iegūšanas tehnoloģijā.
Hidratācija
Hidratācijas process nozīmē ūdens saistīšanu ar olbaltumvielām, kamēr tiem piemīt hidrofilas īpašības: tie uzbriest, palielinās to masa un tilpums. Olbaltumvielu pietūkumu papildina tā daļēja izšķīšana. Atsevišķu proteīnu hidrofilitāte ir atkarīga no to struktūras. Sastāvā esošās un uz proteīna makromolekulas virsmas esošās hidrofilās amīda (-CO-NH-, peptīdu saites), amīna (NH2) un karboksilgrupas (COOH) piesaista ūdens molekulas, stingri orientējot tās uz molekulas virsmas. . Hidratācijas (ūdens) apvalks, kas ieskauj proteīna globulas, novērš agregāciju un sedimentāciju un līdz ar to veicina olbaltumvielu šķīdumu stabilitāti. Izoelektriskajā punktā olbaltumvielām ir vismazākā spēja saistīt ūdeni, tiek iznīcināts hidratācijas apvalks ap proteīna molekulām, tāpēc tie apvienojas, veidojot lielus agregātus. Olbaltumvielu molekulu agregācija notiek arī tad, ja tās tiek dehidrētas ar dažiem organiskiem šķīdinātājiem, piemēram, etilspirtu. Tas noved pie olbaltumvielu nogulsnēšanās. Kad barotnes pH mainās, proteīna makromolekula tiek uzlādēta, un mainās tās hidratācijas spēja.
Ar ierobežotu pietūkumu koncentrēti olbaltumvielu šķīdumi veido sarežģītas sistēmas, ko sauc par želeju. Želejas nav šķidras, elastīgas, tām piemīt plastiskums, noteikta mehāniskā izturība un spēj saglabāt savu formu. Globulāros proteīnus var pilnībā hidratēt, izšķīdinot ūdenī (piemēram, piena olbaltumvielas), veidojot šķīdumus ar zemu koncentrāciju. Bioloģijā un pārtikas rūpniecībā liela nozīme ir olbaltumvielu hidrofilajām īpašībām, t.i., to spējai uzbriest, veidot želejas, stabilizēt suspensijas, emulsijas un putas. Ļoti kustīga želeja, kas veidota galvenokārt no olbaltumvielu molekulām, ir citoplazma - šūnas pusšķidrais saturs. Augsti hidratēts želeja - neapstrādāts lipeklis, kas izolēts no kviešu mīklas, satur līdz 65% ūdens. Lipekļa proteīnu atšķirīgā hidrofilitāte ir viena no pazīmēm, kas raksturo kviešu graudu un no tiem iegūto miltu (tā saukto stipro un vājo kviešu) kvalitāti. Graudu un miltu proteīnu hidrofilitātei ir liela nozīme graudu uzglabāšanā un pārstrādē, cepšanā. Mīkla, ko iegūst maizes rūpniecībā, ir ūdenī uzbriedināts proteīns, koncentrēta želeja, kas satur cietes graudus.
Olbaltumvielu denaturācija
Denaturācijas laikā ārēju faktoru (temperatūras, mehāniskās iedarbības, ķīmisko aģentu iedarbības un vairāku citu faktoru) ietekmē notiek izmaiņas proteīna makromolekulas sekundārajā, terciārajā un ceturtajā struktūrā, t.i., tās natīvajā struktūrā. telpiskā struktūra. Primārā struktūra, un tāpēc ķīmiskais sastāvs olbaltumvielas nemainās. mainās fizikālās īpašības: samazināta šķīdība, spēja hidratēt, bioloģiskās aktivitātes zudums. Proteīna makromolekulas forma mainās, notiek agregācija. Tajā pašā laikā palielinās dažu ķīmisko grupu aktivitāte, tiek atvieglota proteolītisko enzīmu ietekme uz olbaltumvielām, līdz ar to tā tiek vieglāk hidrolizēta.
Pārtikas tehnoloģijā īpaša praktiska nozīme ir proteīnu termiskajai denaturācijai, kuras pakāpe ir atkarīga no temperatūras, karsēšanas ilguma un mitruma. Tas ir jāatceras, izstrādājot pārtikas izejvielu, pusfabrikātu un dažreiz gatavo produktu termiskās apstrādes režīmus. Termiskās denaturācijas procesiem ir īpaša nozīme augu izejvielu blanšēšanā, graudu kaltēšanā, maizes cepšanā, makaronu iegūšanā. Olbaltumvielu denaturāciju var izraisīt arī mehāniska iedarbība (spiediens, berze, kratīšana, ultraskaņa). Visbeidzot, ķīmisko reaģentu (skābju, sārmu, spirta, acetona) darbība noved pie olbaltumvielu denaturācijas. Visas šīs metodes plaši izmanto pārtikā un biotehnoloģijā.
Olbaltumvielu hidrolīze
Hidrolīzes reakciju ar aminoskābju veidošanos vispārīgi var uzrakstīt šādi: 
Degšana
4. Kādas reakcijas var izmantot, lai atpazītu olbaltumvielas?
5. Kādu lomu organismu dzīvē spēlē proteīni?
6. Atsaukt no vispārējā bioloģijas kursa, kuras olbaltumvielas nosaka organismu imūnās īpašības.
7. Pastāstiet par AIDS un šīs briesmīgās slimības profilaksi.
8. Kā atpazīt izstrādājumu no dabīgās vilnas un mākslīgajām šķiedrām?
9. Uzrakstiet olbaltumvielu hidrolīzes reakcijas vienādojumu ar vispārīgo formulu (-NH-CH-CO-) n.
l
R
Kāda ir šī procesa nozīme bioloģijā un kā tas tiek izmantots rūpniecībā?
10. Uzrakstiet reakciju vienādojumus, ar kuriem var veikt šādas pārejas: etāns -> etilspirts -> etiķaldehīds -> etiķskābe -> hloretiķskābe -> aminoetiķskābe -> polipeptīds.
>> Ķīmija: olbaltumvielas
Olbaltumvielas jeb olbaltumvielas ir lielmolekulārie (molekulārā masa svārstās no 5-10 tūkstošiem līdz 1 miljonam vai vairāk) dabiski polimēri, kuru molekulas veidotas no aminoskābju atlikumiem, kas savienoti ar amīda (peptīdu) saiti.
Olbaltumvielas sauc arī par proteīniem (no grieķu "protos" - pirmais, svarīgais). Aminoskābju atlikumu skaits proteīna molekulā ir ļoti atšķirīgs un dažreiz sasniedz vairākus tūkstošus. Katram proteīnam ir sava raksturīgā aminoskābju atlikumu secība.
Olbaltumvielas veic dažādas bioloģiskas funkcijas: katalītiskās (enzīmi), regulējošās (hormoni), strukturālās (kolagēns, fibroīns), motorās (miozīns), transportēšanas (hemoglobīns, mioglobīns), aizsargājošas (imūnglobulīni, interferons), rezerves (kazeīns, albumīns, gliadīns) un citi. Starp olbaltumvielām ir antibiotikas un vielas, kurām ir toksiska iedarbība.
Olbaltumvielas ir biomembrānu pamats, svarīgākā šūnas daļa un šūnu komponenti. Viņiem ir galvenā loma šūnas dzīvē, veidojot tā ķīmiskās aktivitātes materiālo pamatu.
Proteīna izņēmuma īpašība ir struktūras pašorganizācija, t.i., tās spēja spontāni izveidot specifisku telpisku struktūru, kas raksturīga tikai konkrētajam proteīnam. Pēc būtības visas ķermeņa darbības (attīstība, kustība, dažādu funkciju veikšana un daudz kas cits) ir saistītas ar proteīna vielām (36. att.). Nav iespējams iedomāties dzīvi bez olbaltumvielām.
Olbaltumvielas ir vissvarīgākā cilvēku un dzīvnieku pārtikas sastāvdaļa, tiem nepieciešamo aminoskābju piegādātājs.
Struktūra
Olbaltumvielu telpiskajā struktūrā liela nozīme ir aminoskābju molekulās esošo radikāļu (atlieku) R- dabai. Nepolārie aminoskābju radikāļi parasti atrodas proteīna makromolekulas iekšpusē un izraisa hidrofobu (skatīt zemāk) mijiedarbību; polārie radikāļi, kas satur jonogēnas (jonus veidojošas) grupas, parasti atrodas uz proteīna makromolekulas virsmas un raksturo elektrostatisko (jonu) mijiedarbību. Polārie nejonu radikāļi (piemēram, satur spirta OH grupas, amīdu grupas) var atrasties gan proteīna molekulas virspusē, gan iekšpusē. Viņi piedalās ūdeņraža saišu veidošanā.
Olbaltumvielu molekulās a-aminoskābes ir savstarpēji saistītas ar peptīdu (-CO-NH-) saitēm:
Šādā veidā konstruētās polipeptīdu ķēdes vai atsevišķas polipeptīdu ķēdes sadaļas dažos gadījumos var būt papildus savienotas ar disulfīda (-S-S-) saitēm vai, kā tos bieži sauc, ar disulfīda tiltiem.
Olbaltumvielu struktūras veidošanā svarīga loma ir jonu (sāls) un ūdeņraža saitēm, kā arī hidrofobajai mijiedarbībai - īpašam kontakta veidam starp olbaltumvielu molekulu hidrofobajām sastāvdaļām ūdens vidē. Visām šīm saitēm ir dažādas stiprības un tās nodrošina sarežģītas, lielas proteīna molekulas veidošanos.
Neskatoties uz proteīna vielu struktūras un funkciju atšķirību, to elementārais sastāvs nedaudz svārstās (% no sausnas masas): ogleklis - 51-53; skābeklis - 21,5-23,5; slāpeklis - 16,8-18,4; ūdeņradis - 6,5-7,3; sērs - 0,3-2,5. Dažas olbaltumvielas satur nelielu daudzumu fosfora, selēna un citu elementu.
Aminoskābju atlikumu savienojošo secību polipeptīdu ķēdē sauc par proteīna primāro struktūru (37. att.).
Olbaltumvielu molekula var sastāvēt no vienas vai vairākām polipeptīdu ķēdēm, no kurām katra satur atšķirīgu skaitu aminoskābju atlikumu. Ņemot vērā to iespējamo kombināciju skaitu, var teikt, ka olbaltumvielu daudzveidība ir gandrīz neierobežota, taču ne visas tās pastāv dabā. Kopējais dažādu veidu proteīnu skaits visu veidu dzīvajos organismos ir 10 10 -10 12 . Olbaltumvielām, kuru struktūra ir ārkārtīgi sarežģīta, papildus primārajai izšķir arī augstākus strukturālās organizācijas līmeņus: sekundārās, terciārās un dažreiz ceturtdaļas struktūras (9. tabula). Lielākajai daļai olbaltumvielu ir sekundāra struktūra, lai gan ne vienmēr visā polipeptīdu ķēdē. Polipeptīdu ķēdes ar noteiktu sekundāro struktūru telpā var izkārtoties dažādi.
Šo telpisko izkārtojumu sauc par terciāro struktūru (39. att.)
Terciārās struktūras veidošanā, papildus ūdeņraža saitēm, liela nozīme ir jonu un hidrofobām mijiedarbībām. Pēc proteīna molekulas "iepakojuma" rakstura izšķir lodveida vai sfēriskus un fibrilārus jeb pavedienveida proteīnus.
Lodveida proteīniem raksturīgāka ir a-spirālveida struktūra, spirāles ir izliektas, “salocītas”. Makromolekulai ir sfēriska forma. Tie izšķīst ūdenī un sāls šķīdumos, veidojot koloidālas sistēmas. Lielākā daļa dzīvnieku, augu un mikrobu proteīnu ir lodveida proteīni. 
Fibrilāriem proteīniem raksturīgāka ir pavedienveida struktūra. Tie parasti nešķīst ūdenī. Fibrilārie proteīni parasti veic struktūras veidošanas funkcijas. To īpašības (stiprums, spēja stiept) ir atkarīgas no polipeptīdu ķēžu iepakošanas veida. Fibrilāro proteīnu piemērs ir muskuļu audu olbaltumvielas (miozīns), keratīns (ragu audi). Dažos gadījumos atsevišķas olbaltumvielu apakšvienības ar ūdeņraža saišu, elektrostatiskās un citas mijiedarbības palīdzību veido kompleksus ansambļus. Šajā gadījumā veidojas olbaltumvielu kvartāra struktūra.
Tomēr vēlreiz jāatzīmē, ka primārajai struktūrai ir izņēmuma loma augstāku olbaltumvielu struktūru organizēšanā. 
Klasifikācija
Ir vairākas olbaltumvielu klasifikācijas. Tie ir balstīti uz dažādām īpašībām:
grūtības pakāpe (vienkārša un sarežģīta);
Molekulu forma (globulāri un fibrilāri proteīni);
Šķīdība atsevišķos šķīdinātājos (šķīst ūdenī, šķīst atšķaidītos sāls šķīdumos - albumīni, spirtā šķīstoši - prolamīni, šķīst atšķaidītos sārmos un skābēs - glutelīni);
Veiktā funkcija (piemēram, uzglabāšanas olbaltumvielas, skelets utt.).
Īpašības
Olbaltumvielas ir amfoteriski elektrolīti. Pie noteiktas vides pH vērtības (to sauc par izoelektrisko punktu) pozitīvo un negatīvo lādiņu skaits proteīna molekulā ir vienāds. Šī ir viena no galvenajām olbaltumvielu īpašībām. Proteīni šajā brīdī ir elektriski neitrāli, un to šķīdība ūdenī ir viszemākā. Olbaltumvielu spēja samazināt šķīdību, kad to molekulas kļūst elektriski neitrālas, tiek izmantotas, lai tās izolētu no šķīdumiem, piemēram, proteīna produktu iegūšanas tehnoloģijā.
Hidratācija
Hidratācijas process nozīmē ūdens saistīšanu ar olbaltumvielām, kamēr tiem piemīt hidrofilas īpašības: tie uzbriest, palielinās to masa un tilpums. Olbaltumvielu pietūkumu papildina tā daļēja izšķīšana. Atsevišķu proteīnu hidrofilitāte ir atkarīga no to struktūras. Sastāvā esošās un uz proteīna makromolekulas virsmas esošās hidrofilās amīda (-CO-NH-, peptīdu saites), amīna (NH2) un karboksilgrupas (COOH) piesaista ūdens molekulas, stingri orientējot tās uz molekulas virsmas. . Hidratācijas (ūdens) apvalks, kas ieskauj proteīna globulas, novērš agregāciju un sedimentāciju un līdz ar to veicina olbaltumvielu šķīdumu stabilitāti. Izoelektriskajā punktā olbaltumvielām ir vismazākā spēja saistīt ūdeni, tiek iznīcināts hidratācijas apvalks ap proteīna molekulām, tāpēc tie apvienojas, veidojot lielus agregātus. Olbaltumvielu molekulu agregācija notiek arī tad, ja tās tiek dehidrētas ar dažiem organiskiem šķīdinātājiem, piemēram, etilspirtu. Tas noved pie olbaltumvielu nogulsnēšanās. Kad barotnes pH mainās, proteīna makromolekula tiek uzlādēta, un mainās tās hidratācijas spēja.
Ar ierobežotu pietūkumu koncentrēti olbaltumvielu šķīdumi veido sarežģītas sistēmas, ko sauc par želeju. Želejas nav šķidras, elastīgas, tām piemīt plastiskums, noteikta mehāniskā izturība un spēj saglabāt savu formu. Globulāros proteīnus var pilnībā hidratēt, izšķīdinot ūdenī (piemēram, piena olbaltumvielas), veidojot šķīdumus ar zemu koncentrāciju. Bioloģijā un pārtikas rūpniecībā liela nozīme ir olbaltumvielu hidrofilajām īpašībām, t.i., to spējai uzbriest, veidot želejas, stabilizēt suspensijas, emulsijas un putas. Ļoti kustīga želeja, kas veidota galvenokārt no olbaltumvielu molekulām, ir citoplazma - šūnas pusšķidrais saturs. Augsti hidratēts želeja - neapstrādāts lipeklis, kas izolēts no kviešu mīklas, satur līdz 65% ūdens. Lipekļa proteīnu atšķirīgā hidrofilitāte ir viena no pazīmēm, kas raksturo kviešu graudu un no tiem iegūto miltu (tā saukto stipro un vājo kviešu) kvalitāti. Graudu un miltu proteīnu hidrofilitātei ir liela nozīme graudu uzglabāšanā un pārstrādē, cepšanā. Mīkla, ko iegūst maizes rūpniecībā, ir ūdenī uzbriedināts proteīns, koncentrēta želeja, kas satur cietes graudus.
Olbaltumvielu denaturācija
Denaturācijas laikā ārēju faktoru (temperatūras, mehāniskās iedarbības, ķīmisko aģentu iedarbības un vairāku citu faktoru) ietekmē notiek izmaiņas proteīna makromolekulas sekundārajā, terciārajā un ceturtajā struktūrā, t.i., tās natīvajā struktūrā. telpiskā struktūra. Proteīna primārā struktūra un līdz ar to ķīmiskais sastāvs nemainās. Mainās fizikālās īpašības: samazinās šķīdība, hidratācijas spēja, zūd bioloģiskā aktivitāte. Proteīna makromolekulas forma mainās, notiek agregācija. Tajā pašā laikā palielinās dažu ķīmisko grupu aktivitāte, tiek atvieglota proteolītisko enzīmu ietekme uz olbaltumvielām, līdz ar to tā tiek vieglāk hidrolizēta.
Pārtikas tehnoloģijā īpaša praktiska nozīme ir proteīnu termiskajai denaturācijai, kuras pakāpe ir atkarīga no temperatūras, karsēšanas ilguma un mitruma. Tas ir jāatceras, izstrādājot pārtikas izejvielu, pusfabrikātu un dažreiz gatavo produktu termiskās apstrādes režīmus. Termiskās denaturācijas procesiem ir īpaša nozīme augu izejvielu blanšēšanā, graudu kaltēšanā, maizes cepšanā, makaronu iegūšanā. Olbaltumvielu denaturāciju var izraisīt arī mehāniska iedarbība (spiediens, berze, kratīšana, ultraskaņa). Visbeidzot, ķīmisko reaģentu (skābju, sārmu, spirta, acetona) darbība noved pie olbaltumvielu denaturācijas. Visas šīs metodes plaši izmanto pārtikā un biotehnoloģijā.
Putošana
Putu veidošanās process tiek saprasts kā olbaltumvielu spēja veidot ļoti koncentrētas šķidrās gāzes sistēmas, ko sauc par putām. Putu stabilitāte, kurā olbaltumviela ir putojošs līdzeklis, ir atkarīga ne tikai no to rakstura un koncentrācijas, bet arī no temperatūras. Olbaltumvielas kā putotājus plaši izmanto konditorejas izstrādājumu rūpniecībā (zefīrs, zefīrs, suflē). Putu struktūrai ir maize, un tas ietekmē tā garšas īpašības.
Olbaltumvielu molekulas vairāku faktoru ietekmē var tikt iznīcinātas vai mijiedarboties ar citām vielām, veidojot jaunus produktus. Pārtikas rūpniecībai var izdalīt divus ļoti svarīgus procesus: 1) proteīnu hidrolīzi enzīmu iedarbībā un 2) proteīnu aminogrupu jeb aminoskābju mijiedarbību ar reducējošo cukuru karbonilgrupām. Proteāžu - enzīmu, kas katalizē proteīnu hidrolītisko šķelšanos, ietekmē pēdējie sadalās vienkāršākos produktos (poli- un dipeptīdos) un galu galā aminoskābēs. Olbaltumvielu hidrolīzes ātrums ir atkarīgs no tā sastāva, molekulārās struktūras, enzīmu aktivitātes un apstākļiem.
Olbaltumvielu hidrolīze
Hidrolīzes reakciju ar aminoskābju veidošanos vispārīgi var uzrakstīt šādi: 
Degšana
4. Kādas reakcijas var izmantot, lai atpazītu olbaltumvielas?
5. Kādu lomu organismu dzīvē spēlē proteīni?
6. Atsaukt no vispārējā bioloģijas kursa, kuras olbaltumvielas nosaka organismu imūnās īpašības.
7. Pastāstiet par AIDS un šīs briesmīgās slimības profilaksi.
8. Kā atpazīt izstrādājumu no dabīgās vilnas un mākslīgajām šķiedrām?
9. Uzrakstiet olbaltumvielu hidrolīzes reakcijas vienādojumu ar vispārīgo formulu (-NH-CH-CO-) n.
l
R
Kāda ir šī procesa nozīme bioloģijā un kā tas tiek izmantots rūpniecībā?
10. Uzrakstiet reakciju vienādojumus, ar kuriem var veikt šādas pārejas: etāns -> etilspirts -> etiķaldehīds -> etiķskābe -> hloretiķskābe -> aminoetiķskābe -> polipeptīds.
ķīmijas gadījumi, uzdevumi un risinājumi, stundu piezīmes
Vāveres- dabiskie polipeptīdi ar milzīgu molekulmasu. Tie ir daļa no visiem dzīvajiem organismiem un veic dažādas bioloģiskas funkcijas.
Olbaltumvielu struktūra.
Olbaltumvielām ir 4 struktūras līmeņi:
- proteīna primārā struktūra- lineāra aminoskābju secība polipeptīdu ķēdē, salocīta telpā:
- olbaltumvielu sekundārā struktūra- polipeptīdu ķēdes konformācija, jo vērpjot telpā ūdeņraža saišu dēļ starp NH un SO grupas. Ir 2 instalēšanas metodes: α -spirāle un β - struktūra.
- proteīna terciārā struktūra ir trīsdimensiju virpuļa attēlojums α - spirāle vai β - struktūras kosmosā:
Šo struktūru veido disulfīda tilti -S-S- starp cisteīna atlikumiem. Šādas struktūras veidošanā piedalās pretēji lādēti joni.
- kvartāra proteīna struktūra veidojas mijiedarbībā starp dažādām polipeptīdu ķēdēm:
Olbaltumvielu sintēze.
Sintēzes pamatā ir cietfāzes metode, kurā uz polimēra nesēja tiek fiksēta pirmā aminoskābe un tai secīgi tiek piešūtas jaunas aminoskābes. Pēc tam polimērs tiek atdalīts no polipeptīdu ķēdes.
Olbaltumvielu fizikālās īpašības.
Olbaltumvielu fizikālās īpašības nosaka struktūra, tāpēc olbaltumvielas tiek sadalītas lodveida(šķīst ūdenī) un fibrillars(nešķīst ūdenī).
Olbaltumvielu ķīmiskās īpašības.
1. Olbaltumvielu denaturācija(sekundārās un terciārās struktūras iznīcināšana, saglabājot primāro). Denaturācijas piemērs ir olu baltumu sarecināšana, olas vārot.
2. Olbaltumvielu hidrolīze- primārās struktūras neatgriezeniska iznīcināšana skābā vai sārmainā šķīdumā, veidojot aminoskābes. Tādā veidā jūs varat noteikt olbaltumvielu kvantitatīvo sastāvu.
3. Kvalitatīvas reakcijas:
Biureta reakcija- peptīdu saites un vara (II) sāļu mijiedarbība sārmainā šķīdumā. Reakcijas beigās šķīdums kļūst purpursarkans.
ksantoproteīna reakcija- reaģējot ar slāpekļskābi, tiek novērota dzeltena krāsa.
Olbaltumvielu bioloģiskā nozīme.
1. Olbaltumvielas ir būvmateriāls, no tiem tiek veidoti muskuļi, kauli un audi.
2. Olbaltumvielas – receptori. Viņi pārraida un saņem signālus no kaimiņu šūnām no vides.
3. Olbaltumvielām ir svarīga loma organisma imūnsistēmā.
4. Olbaltumvielas veic transporta funkcijas un nogādā molekulas vai jonus uz sintēzes vai uzkrāšanās vietu. (Hemoglobīns pārnes skābekli uz audiem.)
5. Olbaltumvielas – katalizatori – fermenti. Tie ir ļoti spēcīgi selektīvi katalizatori, kas miljoniem reižu paātrina reakcijas.
Ir vairākas aminoskābes, kuras organismā nevar sintezēt. neaizstājams, tos iegūst tikai ar pārtiku: tizīns, fenilalanīns, metinīns, valīns, leicīns, triptofāns, izoleicīns, treonīns.
Olbaltumvielu hidrolīze (hidrolīze). ir proteīna molekulu ķēžu sadalīšanas process gabalos.
Iegūtos fragmentus sauc un tiem ir sērija noderīgas īpašības. Galvenais no tiem ir daudz ātrāka uzsūkšanās salīdzinājumā ar sākotnējo molekulu. Ideāla olbaltumvielu hidrolīze ir olbaltumvielu molekulas sadalīšana tās sastāvā esošajās aminoskābēs. Tie veido pamatu aminoskābju kompleksiem - visefektīvākajām zālēm muskuļu šūnu piegādes ziņā. celtniecības materiāls. Tomēr ne vienmēr ir jēga veikt pilnīgu hidrolīzes ciklu. Lai uzlabotu asimilācijas ātrumu un palielinātu olbaltumvielu daudzumu, pietiek ar daļēju olbaltumvielu hidrolīzi. Rezultātā sākotnējā molekula sadalās vairāku aminoskābju ķēdēs, kuras sauc par di- un tripeptīdiem.
Olbaltumvielu hidrolīzes process
19. gadsimta beigās zinātnieki atklāja, ka olbaltumvielas sastāv no mazākām daļiņām, ko sauc par aminoskābēm. Un tieši no tā laika sākās gan aminoskābju, gan to izolēšanas no proteīna struktūras izpēte. Kurā aminoskābes nav saistītas nejauši, bet atrodas noteiktā DNS secībā. Cilvēka ķermenim šī secība nespēlē lomu. Organismam ir vajadzīgas tikai aminoskābes, kuru “izsūknēšana” ir gremošanas sistēmas uzdevums. Gremošanas procesā organisms sadala olbaltumvielas atsevišķās aminoskābēs, kas nonāk asinsritē. Tomēr, atkarībā no simtiem faktoru, gremošanas efektivitāte ir tālu no 100%. Pamatojoties uz gremošanas procesā absorbēto vielu procentuālo daudzumu, tiek aprēķināta produkta uzturvērtība. Hidrolīze var ievērojami palielināt olbaltumvielu uzturvērtību. Tas neiebilst pret tādiem proteīna iegūšanas procesiem kā. Hidrolīze ir vienā vai otrā veidā jau izolēta proteīna sekundāras apstrādes process.
Hidrolīzes izejviela jau ir daļēji pārstrādāts piens. Parasti tiek ņemts lētākais piena proteīns. Ņemot vērā turpmāko apstrādi un gala rezultātu, nav jēgas izmantot dārgākas sastāvdaļas, piemēram, sūkalu proteīnu vai izolātu. Medicīniskiem nolūkiem dzīvnieku asinis var izmantot arī hidrolīzē, taču tas nav piemērojams sporta nozarē. Galvenās piena olbaltumvielu hidrolīzes metodes ir skābes hidrolīze un fermentatīvā hidrolīze.
Skābes hidrolīze
Šī procesa būtība ir izejvielu apstrāde ar noteiktām skābēm. Proteīns apstrādāts sālsskābe un uzkarsē līdz apmēram 105-110 °C. Šādā stāvoklī tas tiek turēts vienu dienu. Rezultātā molekulārās saites pārtrūkst un olbaltumvielas sadalās atsevišķās aminoskābēs. Skābā hidrolīze ir visvienkāršākā un lētākā īstenošana. Tomēr viņš izvirza ārkārtīgi augstas prasības attiecībā uz tehnoloģiju ievērošanu un, pats galvenais, attiecībā uz reaģentu devu kvalitāti un precizitāti. Izmantojot nepareizas skābes vai nepareizu devu kopā ar molekulārajām saitēm, var iznīcināt pašas aminoskābes. Tā rezultātā galaproduktam būs nepilnīgs aminoskābju spektrs. Un maz ticams, ka sāļu un skābju paliekas pozitīvi ietekmēs gremošanu.
Fermentatīvā (fermentatīvā) hidrolīze
Olbaltumvielu fermentatīvā hidrolīze nedaudz atkārto dabisko gremošanas procesu. Izejvielu (parasti -) sajauc ar fermentiem, kas veic proteīna "sagremošanu" un nodrošina tā sadalīšanos līdz aminoskābēm. Un tieši šo metodi sporta industrijā izmanto visbiežāk. Olbaltumvielu fermentatīvā (fermentatīvā) hidrolīze ir mazāk prasīga tehnoloģiju ziņā. Pārmērīgus enzīmus ir vieglāk noņemt, un tie nerada tādu kaitējumu kā skābes.
Pirmajā fermentatīvās hidrolīzes posmā izejmateriāls tiek pakļauts vieglai termiskai apstrādei. Rezultātā proteīns tiek daļēji denaturēts (iznīcināts). Pēc tam iegūto frakciju sajauc ar fermentiem, kas pabeidz hidrolīzes procesu.
Olbaltumvielu hidrolīzes izmantošana sporta uzturā
Olbaltumvielu hidrolīze ir īsts atradums un glābiņš nozarei. Pateicoties tam, jūs varat iegūt ne tikai tīrus aminoskābju kompleksus, bet arī ievērojami palielināt parasto proteīnu un ieguvēju efektivitāti. Daudzi pat īpaši apstrādā atsevišķus preparātus ar fermentiem. Šīs proteīna daļējās hidrolīzes rezultātā asimilācijas ātrums palielinās. Un arī daudzas problēmas ar individuālu piena olbaltumvielu sastāvdaļu nepanesību tiek atrisinātas. Dažos produktos jūs pat varat atrast norādi par gremošanas enzīmu klātbūtni tajos. Dažos proteīnos tie ir parastie gremošanas enzīmi, kas sāk darboties tikai kuņģī. Un dažos gadījumos tās ir fermentatīvās hidrolīzes procesa paliekas. Jebkurā gadījumā šādas olbaltumvielas uzsūcas daudz ātrāk un labāk.
Teorētiski hidrolizēta proteīna uzņemšanu var aizstāt ar vienkārša proteīna uzņemšanu kombinācijā ar gremošanas enzīmi(piemēram, festal, mezim forte utt.). Tas būs daudz lētāk. Tomēr atsevišķa piena olbaltumvielu un fermentu uzņemšana nav tik efektīva. Jūs nekad nevarēsit precīzi noteikt pareizo enzīmu devu. To pārpalikums, visticamāk, nebūs noderīgs jūsu ķermenim. Trūkums ir tāds, ka olbaltumvielu hidrolīze būs tikai daļēja.
Olbaltumvielu hidrolīzes priekšrocības un kaitējums
Olbaltumvielu hidrolīzi izmanto šādos gadījumos:
- Lai paātrinātu olbaltumvielu sagremojamību
- Lai mazinātu alerģiskas reakcijas
- Lai iegūtu tīras aminoskābes
Īpaši jāatzīmē alerģisku reakciju jautājumi. Pārtikas alerģijas mūsu laikos nav nekas neparasts, produktu vai to atsevišķu sastāvdaļu nepanesamība notiek diezgan regulāri. Piemērs ir laktozes nepanesamība. Pārtikas alerģija ir reakcija uz specifiskām olbaltumvielām, kas atrodamas pārtikā. Hidrolīzes laikā šie proteīni tiek sadalīti peptīdos. Kas ir tikai olbaltumvielu fragmenti un vairs neizraisa alerģiskas reakcijas. Īpaši vērts atzīmēt to uzturvērtība iegūtie maisījumi nekādā ziņā nav zemāki par izejvielu uzturvērtību.
No hidrolīzes trūkumiem ir vērts atzīmēt labvēlīgo baktēriju iznīcināšanu. Neskatoties uz to, ka daudzi uzņēmumi apgalvo, ka pastāv bifidobaktēriju klātbūtne, jābūt objektīvam – hidrolīze tās iznīcina. Un bifidobaktērijas var būt tikai tad, ja tās tiek ievestas no ārpuses. Tomēr, ja runa ir par sporta uzturs, tad pirmajā vietā šeit joprojām ir iegūtā slaucīšanas uzturvērtība.