Aminoskābes - (aminokarbonskābes; amk) - organiskie savienojumi, V kuru molekulas vienlaikus saturkarboksilgrupa Un amīnu grupas (aminogrupas). Tie. Avar apsvērt minoskābes, kā karbonskābju atvasinājumi, kuros viens vai vairāki ūdeņraža atomi ir aizstāti ar aminogrupām.
- karboksilgrupa (karboksil) -COOH ir funkcionāla vienvērtīga grupa, kas ir daļa no karbonskābēm un nosaka to skābes īpašības.
- Amino grupa - funkcionālā ķīmiskā vienvērtīgā grupa -NH 2,organisks radikālis, kas satur vienu slāpekļa atomu un divus ūdeņraža atomus.
Ir zināmas vairāk nekā 200 dabiskās aminoskābes kuras var klasificēt dažādos veidos. Strukturālā klasifikācija izriet no pozīcijas funkcionālās grupas aminoskābes alfa, beta, gamma vai delta pozīcijā.
Papildus šai klasifikācijai ir arī citi, piemēram, klasifikācija pēc polaritātes, pH līmeņa, kā arī sānu ķēdes grupas veida (alifātiskās, acikliskās, aromātiskās aminoskābes, aminoskābes, kas satur hidroksilu vai sēru utt.).
Olbaltumvielu veidā aminoskābes ir otrā (pēc ūdens) cilvēka ķermeņa muskuļu, šūnu un citu audu sastāvdaļa. Aminoskābēm ir izšķiroša loma tādos procesos kā neirotransmitera transportēšana un biosintēze.
Aminoskābju vispārējā struktūra
Aminoskābes- bioloģiski nozīmīgi organiski savienojumi, kas sastāv no aminogrupas (-NH2) un karbonskābes (-COOH) un kam ir katrai aminoskābei raksturīga sānu ķēde. Galvenie aminoskābju elementi ir ogleklis, ūdeņradis, skābeklis un slāpeklis. Citi elementi ir atrodami noteiktu aminoskābju sānu ķēdē.
Rīsi. 1 - α-aminoskābju vispārējā struktūra, kas veido olbaltumvielas (izņemot prolīnu). Aminoskābes molekulas sastāvdaļas ir aminogrupa NH 2, karboksilgrupa COOH, radikālis (atšķiras visām α-aminoskābēm), α-oglekļa atoms (centrā).
Aminoskābju struktūrā katrai aminoskābei raksturīgo sānu ķēdi apzīmē ar burtu R. Oglekļa atomu, kas atrodas blakus karboksilgrupai, sauc par alfa oglekli, bet aminoskābes, kuru sānu ķēde ir saistīta ar šo atomu, sauc. alfa aminoskābes. Tie ir dabā visizplatītākā aminoskābju forma.
Alfa aminoskābēs, izņemot glicīnu, alfa ogleklis ir hirālais ogleklis. Aminoskābēm, kuru oglekļa ķēdes ir pievienotas alfa ogleklim (piemēram, lizīnam (L-lizīnam)), oglekli apzīmē kā alfa, beta, gamma, delta un tā tālāk. Dažām aminoskābēm ir aminogrupa, kas saistīta ar beta vai gamma oglekli, un tāpēc tās sauc par beta vai gamma aminoskābēm.
Pēc sānu ķēžu īpašībām aminoskābes iedala četrās grupās. Sānu ķēde var padarīt aminoskābi par vāju skābi, vāju bāzi vai emulgatoru (ja sānu ķēde ir polāra), vai hidrofobu, slikti absorbējošu vielu (ja sānu ķēde ir nepolāra).
Termins "sazarotas ķēdes aminoskābe" attiecas uz aminoskābēm ar alifātiskām nelineārām sānu ķēdēm, tās ir leicīns, izoleicīns un valīns.
Prolīns- vienīgā proteinogēnā aminoskābe, kuras sānu grupa ir pievienota alfa-aminogrupai, un tādējādi tā ir arī vienīgā proteinogēnā aminoskābe, kas šajā pozīcijā satur sekundāro amīnu. No ķīmiskā viedokļa prolīns tādējādi ir iminoskābe, jo tai trūkst primārās aminogrupas, lai gan pašreizējā bioķīmiskā nomenklatūra to joprojām klasificē kā aminoskābi, kā arī "N-alkilētu alfa aminoskābi" ( Iminoskābes- karbonskābes, kas satur imino grupu (NH). Tie ir daļa no olbaltumvielām, to metabolisms ir cieši saistīts ar aminoskābju metabolismu. Pēc īpašībām iminoskābes ir tuvas aminoskābēm, un katalītiskās hidrogenēšanas rezultātā iminoskābes pārvēršas aminoskābēs.Imino grupa- NH molekulārā grupa. Divvērtīgs. Iekļauts sekundārajā amīni un peptīdi. Divvērtīgais amonjaka radikālis brīvā formā nepastāv).
ALFA AMINOKĀBES
Aminoskābēm, kurām ir gan aminogrupa, gan karboksilgrupa, kas pievienota pirmajam (alfa) oglekļa atomam, ir īpaša nozīme bioķīmijā. Tās ir pazīstamas kā 2-, alfa vai alfa-aminoskābes (vispārējā formula vairumā gadījumu ir H2NCHRCOOH, kur R ir organisks aizvietotājs, kas pazīstams kā "sānu ķēde"); bieži termins "aminoskābe" attiecas tieši uz tiem.
Tās ir 22 proteinogēnas (tas ir, "kalpo olbaltumvielu veidošanai") aminoskābes, kas apvienojas peptīdu ķēdēs ("polipeptīdos"), nodrošinot plašu proteīnu klāstu. Tie ir L-stereoizomēri ("kreisās puses" izomēri), lai gan dažas D-aminoskābes ("labās puses" izomēri) sastopamas dažās baktērijās un dažās antibiotikās.
Rīsi. 2. Peptīdu saite - amīda saites veids, kas rodas proteīnu un peptīdu veidošanās laikā vienas aminoskābes α-aminogrupas (-NH 2) mijiedarbības rezultātā ar α-karboksilgrupu (-COOH) citas aminoskābes.
Divas aminoskābes (1) un (2) veido dipeptīdu (divu aminoskābju ķēdi) un ūdens molekulu. Saskaņā ar to pašu modeliribosomaģenerē arī garākas aminoskābju ķēdes: polipeptīdus un proteīnus. Dažādās aminoskābes, kas ir proteīna "būves bloki", atšķiras R radikālī.
AMINOKĀBJU OPTISKAIS IZOMĒRISMS
Rīsi. 3. Optiskie izomēri alanīna aminoskābes
Atkarībā no aminogrupas stāvokļa attiecībā pret 2. oglekļa atomu tiek izolētas α-, β-, γ- un citas aminoskābes. Zīdītāju organismam raksturīgākās ir α-aminoskābes. Visas α-aminoskābes, kas ir daļa no dzīviem organismiem, izņemotglicīns, satur asimetrisku oglekļa atomu(treonīns Un izoleicīnssatur divus asimetriskus atomus) un tiem ir optiskā aktivitāte. Gandrīz visām dabā sastopamajām α-aminoskābēm ir L-konfigurācija, un tikai L-aminoskābes ir iekļautas proteīnu sastāvā, kas sintezēts uz ribosomas.
Visas standarta alfa aminoskābes, izņemot glicīnu, var pastāvēt vienā no divām formām enantiomēri , ko sauc par L vai D aminoskābēm, kas ir viens otra spoguļattēli.
D, L - Stereoizomēru apzīmējumu sistēma.
Saskaņā ar šo sistēmu L-konfigurācija tiek piešķirta stereosomēram, kurā Fišera projekcijās atskaites grupa atrodas pa kreisi no vertikālās līnijas (no latīņu "laevus" - pa kreisi). Jāatceras, ka iekš Fišera prognozes visvairāk oksidēts oglekļa atoms atrodas augšpusē (parasti šis atoms ir daļa no karboksilCOOH vai karbonilCH \u003d O grupām.). Turklāt Fišera projekcijā visas horizontālās saites ir vērstas pret novērotāju, savukārt vertikālās saites tiek noņemtas no novērotāja. Attiecīgi, ja atsauces grupa kas atrodas Fišera projekcijā labajā pusē, stereoizomēram ir D-konfigurācija (no latīņu valodas "dexter" - pa labi).α-aminoskābēs atsauces grupas kalpo kā NH 2 grupas.
Enantiomēri - pārisstereoizomēri, kas ir viens otra spoguļattēli, kas nav savietojami telpā. Labā un kreisā plauksta var kalpot kā klasisks divu enantiomēru ilustrācija: tiem ir vienāda struktūra, bet atšķirīga telpiskā orientācija.Enantiomēru formu esamība ir saistīta ar molekulas klātbūtni hiralitāte - īpašības, kuras nedrīkst apvienot telpā ar tā spoguļattēlu..
Enantiomēri ir identiski fizikālās īpašības. Tos var atšķirt tikai pēc mijiedarbības ar hirālu vidi, piemēram, pēc gaismas starojuma. Enantiomēri uzvedas tāpat ķīmiskās reakcijas ar ahirāliem reaģentiem ahirālā vidē. Tomēr, ja reaģents, katalizators vai šķīdinātājs ir hirāls, enantiomēru reaktivitāte parasti atšķiras.Lielākā daļa hirālo dabisko savienojumu (aminoskābes, monosaharīdi) pastāv kā 1 enantiomērs.Enantiomēru jēdziens ir svarīgs farmācijā, jo. dažādiem narkotiku enantiomēriem ir atšķirīgi bioloģiskā aktivitāte.
PROTEĪNU BIOSINTĒZE UZ RIBOSOMAS
STANDARTA AMINOKĀBES
(proteinogēns)
Skatīt tēmu: un Proteinogēno aminoskābju struktūra
Olbaltumvielu biosintēzes procesā polipeptīdu ķēdē tiek iekļautas 20 α-aminoskābes, ko kodē ģenētiskais kods (skat. 4. att.). Papildus šīm aminoskābēm, ko sauc par proteinogēnām vai standarta, daži proteīni satur specifiskas nestandarta aminoskābes, kas rodas no standarta aminoskābēm pēctranslācijas modifikāciju procesā.
Piezīme: Nesen translācijas ceļā iekļautais selenocisteīns un pirolizīns dažkārt tiek uzskatīti par proteinogēnām aminoskābēm. Tie ir tā sauktie 21. un 22. aminoskābes.
Aminoskābes ir strukturāli savienojumi (monomēri), kas veido olbaltumvielas. Tie apvienojas viens ar otru, veidojot īsas polimēru ķēdes, ko sauc par garās ķēdes peptīdiem, polipeptīdiem vai proteīniem. Šie polimēri ir lineāri un nesazaroti, un katra aminoskābe ķēdē ir pievienota divām blakus esošām aminoskābēm.
Rīsi. 5. Ribosoma translācijas procesā (olbaltumvielu sintēze)
Proteīna veidošanas procesu sauc par translāciju, un tas ietver pakāpenisku aminoskābju pievienošanu augošajai proteīna ķēdei, izmantojot ribozīmus, ko veic ribosoma. Aminoskābju pievienošanas secību ģenētiskajā kodā nolasa mRNS veidne, kas ir RNS viens no ķermeņa gēniem.
Tulkojums - proteīnu biosintēze uz ribosomas
Rīsi. 6 C polipeptīdu pagarināšanas stadijas.
Divdesmit divas aminoskābes ir dabiski iekļautas polipeptīdos un tiek sauktas par proteinogēnām jeb dabīgām aminoskābēm. No tiem 20 ir kodēti, izmantojot universālo ģenētisko kodu.
Atlikušie 2, selenocisteīns un pirolizīns, tiek iekļauti olbaltumvielās ar unikālu sintētisku mehānismu. Selenocisteīns veidojas, kad tulkotajā mRNS ir iekļauts SECIS elements, kas stopkodona vietā izraisa UGA kodonu. Dažas metanogēnas arhejas pirolizīnu izmanto kā daļu no fermentiem, kas nepieciešami metāna ražošanai. Tas ir kodēts ar UAG kodonu, kas parasti darbojas kā stopkodons citos organismos. UAG kodonam seko PYLIS secība.
Rīsi. 7. Polipeptīdu ķēde - proteīna primārā struktūra.
Olbaltumvielām ir 4 strukturālās organizācijas līmeņi: primārais, sekundārais, terciārais un kvartārais. Primārā struktūra ir aminoskābju atlikumu secība polipeptīdu ķēdē. Olbaltumvielas primāro struktūru parasti apraksta, izmantojot aminoskābju atlikumu viena burta vai trīs burtu apzīmējumus Sekundārā struktūra ir lokāla polipeptīda ķēdes fragmenta sakārtotība, kas stabilizēta ar ūdeņraža saitēm Terciārā struktūra ir polipeptīda telpiskā struktūra. ķēde. Strukturāli tas sastāv no sekundārās struktūras elementiem, kurus stabilizē dažāda veida mijiedarbības, kurās liela nozīme ir hidrofobām mijiedarbībām. Kvartāra struktūra (vai apakšvienība, domēns) - savstarpēja vienošanās vairākas polipeptīdu ķēdes kā daļa no viena proteīna kompleksa.
Rīsi. 8. Olbaltumvielu strukturālā organizācija
NESTANDARTA AMINOKĀBES
(nav proteinogēns)
Papildus standarta aminoskābēm ir arī daudzas citas aminoskābes, kuras sauc par neproteinogēnām vai nestandarta aminoskābēm. Šādas aminoskābes vai nu nav sastopamas olbaltumvielās (piemēram, L-karnitīns, GABA), vai arī netiek ražotas tieši izolēti ar standarta šūnu iekārtām (piemēram, hidroksiprolīns un selenometionīns).
Nestandarta aminoskābes, kas atrodamas olbaltumvielās, veidojas pēc translācijas modifikācijas, tas ir, modifikācijas pēc translācijas proteīna sintēzes laikā. Šīs modifikācijas bieži ir nepieciešamas proteīna funkcijai vai regulēšanai; piemēram, glutamāta karboksilēšana ļauj uzlabot kalcija jonu saistīšanos, un prolīna hidroksilēšana ir svarīga saistaudu uzturēšanai. Vēl viens piemērs ir hipuzīna veidošanās par translācijas iniciācijas faktoru EIF5A, modificējot lizīna atlikumu. Šādas modifikācijas var arī noteikt proteīna lokalizāciju, piemēram, garu hidrofobu grupu pievienošana var izraisīt proteīna saistīšanos ar fosfolipīdu membrānu.
Dažas nestandarta aminoskābes nav atrodamas olbaltumvielās. Tie ir lantionīns, 2-aminoizosviestskābe, dehidroalanīns un gamma-aminosviestskābe. Nestandarta aminoskābes bieži rodas kā standarta aminoskābju metabolisma starpceļi - piemēram, ornitīns un citrulīns rodas ornitīna ciklā kā daļa no skābes katabolisma.
Rets izņēmums alfa-aminoskābju dominēšanai bioloģijā ir beta-aminoskābe beta-alanīns (3-aminopropānskābe), ko izmanto sintezēšanai.pantotēnskābe(B5 vitamīns), koenzīma A sastāvdaļa augos un mikroorganismos. Jo īpaši tas tiek ražots propionskābes baktērijas.
Aminoskābju funkcijas
PROTEĪNU UN NEPROTEĪNU FUNKCIJAS
Daudzām proteīnogēnām un neproteinogēnām aminoskābēm organismā ir arī svarīga loma, kas nav proteīna. Piemēram, cilvēka smadzenēs glutamāts (standarta glutamīnskābe) un gamma-aminosviestskābe ( GABA, nestandarta gamma-aminoskābe), ir galvenie ierosinošie un inhibējošie neirotransmiteri. Hidroksiprolīns (saistaudu kolagēna galvenā sastāvdaļa) tiek sintezēts no prolīna; sintēzei izmanto standarta aminoskābi glicīnu porfirīni lieto eritrocītos. Lipīdu transportēšanai izmanto nestandarta karnitīnu.
Bioloģiskās nozīmes dēļ aminoskābēm ir svarīga loma uzturā, un tās parasti izmanto uztura bagātinātājos, mēslošanas līdzekļos un pārtikas tehnoloģijā. Rūpniecībā aminoskābes izmanto medikamentu, bioloģiski noārdāmu plastmasu un hirālo katalizatoru ražošanā.
1. Aminoskābes, olbaltumvielas un uzturs
Par aminoskābju deficīta bioloģisko lomu un sekām cilvēka organismā skatīt neaizvietojamo un neaizvietojamo aminoskābju tabulas.
Ievadot cilvēka organismā ar pārtiku, 20 standarta aminoskābes tiek izmantotas proteīnu un citu biomolekulu sintēzei vai oksidētas par urīnvielu un oglekļa dioksīdu kā enerģijas avotu. Oksidācija sākas ar aminogrupas noņemšanu caur transamināzēm, un pēc tam aminogrupa tiek iekļauta urīnvielas ciklā. Vēl viens transamidācijas produkts ir ketoskābe, kas nonāk ciklā citronskābe. Glikogēnās aminoskābes var arī pārveidot par glikozi glikoneoģenēzes ceļā.
No 20 standarta aminoskābes, 8 (valīns, izoleicīns, leicīns, lizīns, metionīns, treonīns, triptofāns un fenilalanīns) tiek saukti par būtiskiem, jo cilvēka organisms nevar tos sintezēt viens pats no citiem savienojumiem normālai augšanai nepieciešamajā daudzumā, tos var iegūt tikai ar pārtiku. . Tomēr saskaņā ar mūsdienu koncepcijām Histidīns un Arginīnsir arī neaizstājamās aminoskābes bērniem.Citi var būt nosacīti neaizstājami noteikta vecuma cilvēkiem vai cilvēkiem, kuriem ir kāda veida slimība.
Turklāt, Cisteīns Taurīns tiek uzskatītas par daļēji neaizstājamām aminoskābēm bērniem (lai gan taurīns tehniski nav aminoskābe), jo vielmaiņas ceļi, kas sintezē šīs aminoskābes, bērniem vēl nav pilnībā izstrādāti. Nepieciešamais aminoskābju daudzums ir atkarīgs arī no indivīda vecuma un veselības stāvokļa, tāpēc šeit ir diezgan grūti sniegt vispārīgus uztura ieteikumus.
PROTEĪNI
Vāveres (olbaltumvielas, polipeptīdi) makromolekulārais organiskās vielas, kas sastāv no alfa aminoskābes savienots ķēdē peptīdu saite. Dzīvos organismos olbaltumvielu aminoskābju sastāvu nosaka ģenētiskais kods, sintēze vairumā gadījumu izmanto 20standarta aminoskābes.
Rīsi. 9. Olbaltumvielas ir ne tikai pārtika ... Olbaltumvielu savienojumu veidi.
Katrs dzīvs organisms sastāv no olbaltumvielām.. Visos procesos, kas notiek dzīvajos organismos, ir iesaistītas dažādas olbaltumvielu formas. Cilvēka organismā olbaltumvielas veido muskuļus, saites, cīpslas, visus orgānus un dziedzerus, matus, nagus; Olbaltumvielas ir daļa no šķidrumiem un kauliem. Fermenti un hormoni, kas katalizē un regulē visus procesus organismā, arī ir olbaltumvielas.Olbaltumvielu trūkums organismā ir bīstams veselībai. Katrs proteīns ir unikāls un pastāv īpašiem mērķiem.
Olbaltumvielas - svarīga daļa uzturs dzīvnieki un cilvēki (galvenie avoti: gaļa, mājputni, zivis, piens, rieksti, pākšaugi, graudi; mazākā mērā: dārzeņi, augļi, ogas un sēnes), jo viņu organismā nevar sintezēt visas nepieciešamās aminoskābes un dažas ir nāk no proteīna pārtikas. Gremošanas laikā fermenti sašķeļ uzņemtās olbaltumvielas aminoskābēs, kuras tiek izmantotas paša organisma proteīnu biosintēzei vai tiek tālāk sadalītas enerģijas iegūšanai.
To ir vērts uzsvērt mūsdienu zinātne par uzturu teikts, ka olbaltumvielām ir jāapmierina organisma vajadzība pēc aminoskābēm, ne tikai daudzumā. Šīm vielām ir jāiekļūst cilvēka ķermenī noteiktās proporcijās savā starpā.
Organismā notiek olbaltumvielu sintēzes process. Ja trūkst vismaz vienas neaizvietojamās aminoskābes, proteīnu veidošanās apstājas.Tas var izraisīt dažādas nopietnas veselības problēmas, sākot no gremošanas traucējumiem līdz depresijai un bērnu augšanas kavēšanai. Protams, šī jautājuma izskatīšana ir ļoti vienkāršota, jo. proteīnu funkcijas dzīvo organismu šūnās ir daudzveidīgākas nekā citu biopolimēru - polisaharīdu un DNS - funkcijas.
Tāpat no aminoskābēm bez olbaltumvielām veidojas liels skaits neolbaltumvielu (skat. zemāk), kas veic īpašas funkcijas. Tajos ietilpst, piemēram, holīns (vitamīniem līdzīga viela, kas ir daļa no fosfolipīdiem un ir neiromediatora acetilholīna prekursors. Neirotransmiteri ir ķīmiskas vielas, kas pārraida nervu impulsu no vienas nervu šūnas uz otru. Tādējādi dažas aminoskābes ir būtiskas normālai smadzeņu darbībai).
2. Aminoskābju neolbaltumvielas funkcijas
aminoskābju neirotransmiters
Piezīme: Neiromediatori (neirotransmiteri, mediatori) ir bioloģiski aktīvas ķīmiskas vielas, caur kurām tiek pārraidīts elektroķīmisks impulss no nervu šūnas pa sinaptisko telpu starp neironiem, kā arī, piemēram, no neironiem uz muskuļu audiem vai dziedzeru šūnām. Lai saņemtu informāciju no saviem audiem un orgāniem, cilvēka ķermenis sintezē īpašas ķīmiskas vielas – neirotransmiterus.Visi cilvēka ķermeņa iekšējie audi un orgāni, "pakārtoti" veģetatīvām nervu sistēma(VNS), apgādā ar nerviem (inervētiem), t.i., organisma funkcijas kontrolē nervu šūnas. Tie, tāpat kā sensori, savāc informāciju par ķermeņa stāvokli un nosūta to attiecīgajiem centriem, un no tiem koriģējošās darbības nonāk perifērijā. Jebkurš autonomās regulēšanas pārkāpums izraisa iekšējo orgānu darbības traucējumus. Informācijas nodošana jeb kontrole tiek veikta ar īpašu ķimikāliju-starpnieku palīdzību, ko sauc par mediatoriem (no latīņu valodas mediator - mediator) vai neirotransmiteriem. Pēc ķīmiskās būtības mediatori pieder pie dažādām grupām: biogēnie amīni, aminoskābes, neiropeptīdi uc Šobrīd ir pētīti vairāk nekā 50 mediatoriem piederoši savienojumi.
Cilvēka organismā daudzas aminoskābes tiek izmantotas, lai sintezētu citas molekulas, piemēram:
- Triptofāns ir neirotransmitera serotonīna prekursors.
- L-tirozīns un tā prekursors fenilalanīns ir dopamīna neirotransmiteru kateholamīnu, epinefrīna un norepinefrīna prekursori.
- Glicīns ir porfirīnu, piemēram, hema, prekursors.
- Arginīns ir slāpekļa oksīda prekursors.
- Ornitīns un S-adenozilmetionīns ir poliamīnu prekursori.
- Aspartāts, glicīns un glutamīns ir nukleotīdu prekursori.
Tomēr ne visas citas funkcijas nestandarta aminoskābes.
Dažas nestandarta aminoskābes izmanto augi, lai aizsargātu pret zālēdājiem. Piemēram, kanavanīns ir arginīna analogs, kas atrodams daudzos pākšaugos un īpaši lielos daudzumos Canavalia gladiata (xiphoid grāvis). Šī aminoskābe aizsargā augus no plēsējiem, piemēram, kukaiņiem, un var izraisīt cilvēku slimības, ja to lieto dažos neapstrādātos pākšaugos.
Proteinogēno aminoskābju klasifikācija
Apsveriet klasifikāciju, izmantojot piemēru par 20 proteīnogēnām α-aminoskābēm, kas nepieciešamas olbaltumvielu sintēzei
No dažādām aminoskābēm tikai 20 ir iesaistītas intracelulārā proteīnu sintēzē (proteinogēnās aminoskābes). Tāpat cilvēka organismā ir atrastas aptuveni 40 neproteinogēnas aminoskābes.Visas proteinogēnās aminoskābes ir α-aminoskābes. Viņu piemērā varat parādīt papildu klasifikācijas metodes. Aminoskābju nosaukumus parasti saīsina līdz 3 burtu apzīmējums(skat. att. polipeptīdu ķēde lapas augšpusē). Molekulārās bioloģijas profesionāļi katrai aminoskābei izmanto arī viena burta simbolus.
1. Atbilstoši sānu radikāļa uzbūvei piešķirt:
- alifātisks
(alanīns, valīns, leicīns, izoleicīns, prolīns, glicīns) - savienojumi, kas nesatur aromātiskās saites.
- aromātisks (fenilalanīns, tirozīns, triptofāns)
|
|
Aromātiskie savienojumi (arēnas) - cikliskie organiskie savienojumi, kuru sastāvā ir aromātiska sistēma. Galvenās atšķirīgās īpašības ir palielināta aromātiskās sistēmas stabilitāte un, neskatoties uz nepiesātinājumu, tendence uz aizvietošanas reakcijām, nevis pievienošanu. Ir benzoīdu (arēnu un arēnu strukturālie atvasinājumi, satur benzola gredzenus) un nebenzenoīdu (visi pārējie) aromātiskie savienojumi. Aromātiskums — īpašs īpašums daži ķīmiskie savienojumi, kuru dēļ nepiesātināto saišu konjugētais gredzens uzrāda neparasti augstu stabilitāti; |
- sēru saturošs
(cisteīns, metionīns), kas satur sēra atomu S
- kas satur OH grupa (serīns, treonīns, atkal tirozīns),
- kas satur papildu COOH grupa(asparagīnskābe un glutamīnskābe),
- papildu NH 2 grupa(lizīns, arginīns, histidīns, arī glutamīns, asparagīns).
2. Atbilstoši sānu radikāļa polaritātei
Ir nepolārās aminoskābes (aromātiskās, alifātiskās) un polārās (neuzlādētas, negatīvi un pozitīvi lādētas).
3. Pēc skābju-bāzes īpašībām
Skābju-bāzes īpašības iedala neitrālās (lielākā daļa), skābās (asparagīnskābes un glutamīnskābes) un bāziskās (lizīns, arginīns, histidīns) aminoskābēs.
4. Pēc neaizstājamības
Ja nepieciešams, organisms izolē tos, kas organismā netiek sintezēti un jāapgādā ar pārtiku – neaizstājamām aminoskābēm (leicīns, izoleicīns, valīns, fenilalanīns, triptofāns, treonīns, lizīns, metionīns). Pie aizvietojamām aminoskābēm pieder tās aminoskābes, kuru oglekļa karkass veidojas vielmaiņas reakcijās un spēj kaut kādā veidā iegūt aminogrupu ar atbilstošās aminoskābes veidošanos. Divas aminoskābes ir nosacīti neaizstājamas (arginīns, histidīns), t.i., to sintēze notiek nepietiekamā daudzumā, īpaši bērniem.
1. tabula. Aminoskābju klasifikācija
|
Ķīmiskā struktūra |
Sānu ķēdes polaritāte |
Izoelektriskais punkts pI |
Molekulmasa, g/mol |
Hidrofilitātes pakāpe |
Sānu ķēdes polaritāte |
|
1. Alifātisks |
Ļoti hidrofils |
||||
|
Alanīns |
Glutamīns |
||||
|
Valīns* |
Asparagīns |
||||
|
Glicīns |
Glutamīnskābe |
10,2 |
|||
|
Izoleicīns* |
Histidīns |
10,3 |
|||
|
Leicīns* |
Asparagīnskābe |
11,0 |
|||
|
2. Sērs |
Lizīns* |
15,0 |
|||
|
Metionīns* |
Arginīns |
20,0 |
|||
|
Cisteīns |
Vidēji hidrofils |
||||
|
3. Aromātisks |
Treonīns* |
||||
|
Tirozīns |
Rāms |
||||
|
triptofāns* |
triptofāns* |
||||
|
Fenilalanīns* |
Prolīns |
||||
|
4. Oksiaminoskābes |
Tirozīns |
||||
|
Rāms |
ļoti hidrofobisks |
||||
|
Treonīns* |
|||||
Secīgi eluējot ar acetona ūdens šķīdumu, ūdeni un sārmu ūdens šķīdumu, tiek iegūtas vairākas frakcijas, kas satur dažāda rakstura organiskās vielas: zemas molekulmasas bezkrāsainas organiskas vielas (aminoskābes, purīna bāzes, ogļhidrāti utt.), polifenoli. un ogļhidrāti, fulvoskābes. Atsevišķu vielu turpmāka (detalizētāka) noteikšana ir sarežģīta to zemo koncentrāciju un ķīmiskā rakstura atšķirību dēļ. Šīs frakcionēšanas shēmas izmantošana ir vispiemērotākā augstas krāsas ūdeņiem, kā arī humusvielu koncentrācijai un: ūdeņiem ar augstu mineralizāciju.[ ...]
Katra no četriem iespējamajiem nukleotīdiem secība apzīmē informāciju, ko šūna atšifrē. Ģenētiskais kods precīzi nosaka aminoskābju secību proteīnā. Fermenta specifiku nosaka tā aminoskābju secība (kā arī strukturālā forma). Tādā veidā DNS regulē šūnas mērķi. Gēns, būtībā DNS molekulas funkcionālā daļa, ir ģenētiskā informācija, kas tiek nodota no paaudzes paaudzē caur gametām.[ ...]
CF darbības specifika tika pētīta, izmantojot sintētiskos peptīdus. Noskaidrojot, ka pirmās sešas aminoskābes nav būtiskas CP aktivitātei, autori pēc tam izmantoja oktapeptīdu, kas atbilst fosforilācijas centram un tā analogus. Izrādījās, ka fosforilācijas centra atpazīšanai svarīgas ir sešas aminoskābes, starp kurām īpaša nozīme ir hidrofobajiem aminoskābju atlikumiem Val-15 un Ile-13, kā arī Arg-16.[ ...]
TMV kapsīda proteīna aminoskābju secības zināšanai ir liela nozīme, pētot saistību starp RNS ķīmiskajām izmaiņām un vīrusa mutantu apvalka proteīnu aminoskābju secības izmaiņām (XIII nodaļa).[ ...]
Ir zināma pilna 158 aminoskābju secība TMV kapsidio proteīna polipeptīdu ķēdēs, un ir noteikta daudzu dabisko celmu un mākslīgi iegūto mutantu proteīnu pilnīga aminoskābju secība. Šie pētījumi ir devuši nozīmīgu ieguldījumu ģenētiskā koda universālā rakstura noskaidrošanā un mūsu izpratnē par mutāciju ķīmisko pamatu.[ ...]
Dabā ir tikai 20 aminoskābes, kas var būt daļa no olbaltumvielām. Aminoskābju maiņas secība polipeptīdu ķēdē nosaka dažādu proteīnu specifiku. Milzīgā olbaltumvielu daudzveidība dabā ir izskaidrojama ar neierobežotu dažādu 20 aminoskābju kombināciju iespēju polipeptīdu ķēdēs.[ ...]
Kā liecina daudzi pētījumi, informācija par to ir kodēta šūnu gēnu aparātā (genomā), t.i., šūnas kodola hromatīna DNS. Katram organismā sintezētajam proteīnam ir sava DNS (vai DNS ķēdes segments), un sintezēt var tikai tās olbaltumvielas, kuru struktūra ir iekodēta genomā. DNS - sarežģītas makromolekulas (ar MM no 10 000 līdz miljoniem atomu vienību), kas ir nukleotīdu ķēdes, kas savienotas viena ar otru (no 2000 līdz 108 vienībām) un veido dubultspirāli.[ ...]
Visām tRNS ir raksturīga īpaša nukleotīdu secība. Viņu antikodoni ir komplementāri mRNS kodoniem. Antikodoni atrodas tRNS centrā. Ir zināmi 55 antikodoni. Katra tRNS spēj piesaistīt un pārnest tikai vienu aminoskābi, bet katrai aminoskābei ir 1-4 tRNS molekulas.[ ...]
[ ...]
TMV proteīna Nr. 8 triptiskais peptīds satur aminoskābes, kas ieņem no 93. līdz 112. pozīciju.[ ...]
Olbaltumvielu specifiku nosaka specifiskā aminoskābju secība to molekulās. Šī secība definē sīkāku specifiku bioloģiskās īpašības olbaltumvielas, jo tie ir galvenie šūnu strukturālie elementi, katalizatori un dažādu šūnās notiekošo procesu regulatori. Ogļhidrāti un lipīdi ir svarīgākie enerģijas avoti, savukārt steroīdi steroīdu hormonu veidā ir svarīgi vairāku vielmaiņas procesu regulēšanai.[ ...]
Ļoti interesanti ir noskaidrot (kad tiek noskaidrota fermenta aminoskābju secība), vai kristālogrāfu priekšstats par aminoskābju sānu ķēžu raksturu bija pareizs.[ ...]
Kolinearitāte ir lineāra atbilstība starp DNS nukleotīdu secību un aminoskābju secību, ko tā kodē proteīnā.[ ...]
Dzīvnieku un augu orgānos brīvā veidā ir atrastas vairāk nekā 80 aminoskābes. Taču proteīna molekulā parasti ir 22-23 aminoskābes, no kurām īpaši nepieciešamas ir tā sauktās neaizvietojamās aminoskābes: leicīns, fenilalanīns, metionīns, lizīns, valīns, izoleicīns, treonīns un triptofāns. Šīs aminoskābes nevar sintezēt dzīvniekā un cilvēka ķermenis un cilvēkiem un dzīvniekiem jānogādā jau gatavi ar pārtiku. Neaizstājamās aminoskābes atrodamas tikai augos. Olbaltumvielu molekula parasti ir viena gara polipeptīdu ķēde, kas sastāv no secīgiem aminoskābju atlikumiem, kuru skaits var sasniegt vairākus simtus vienību.[ ...]
Konstatēts, ka aktivētās aminoskābes saistās ar ribosomām un saloka tās polipeptīdu ķēdē saskaņā ar ģenētisko informāciju, kas saņemta no kodola caur messenger RNS (mRNS), kas it kā nolasa attiecīgo informāciju no DNS un pārraida. uz ribosomām. Uz izolētām ribosomām ir sintezētas vairākas olbaltumvielas, un tajās ir iekļautas iezīmētās aminoskābes. Šablona lomu olbaltumvielu sintēzē veic mRNS, kas ir piesaistīta ribosomai. Uz pēdējās virsmas notiek mijiedarbība starp aminoskābju kompleksu, pārneses RNS, kas nes nākamo aminoskābi, un ziņojuma RNS nukleotīdu secību, kas vienreiz darbojas uz ribosomas un pēc polipeptīdu ķēdes sintēzes pārtraukuma. uz leju, un tikko sintezētais proteīns uzkrājas ribosomās. Baktēriju šūnā ar 90 minūšu reģenerācijas periodu mRNS aprites ātrums sasniedz 4-6 s.[ ...]
Pēc tam, kad tika pierādīts, ka ģenētiskais kods ir bāzu tripletu secība nukleīnskābē, no kurām katra nosaka vienu aminoskābi proteīnā, izrādījās, ka lielākā daļa vīrusu satur ievērojami vairāk ģenētiskās informācijas, nekā nepieciešams proteīna kodēšanai. vai olbaltumvielas, kas atrodamas vīrusu daļiņās. Piemēram, daudzi augu vīrusi satur RNS molekulu ar molekulmasu 2-10e daltoni. Tas ir pietiekami, lai papildus kapsidio proteīnam kodētu vēl 5-8 vidējas molekulmasas proteīnus. Šīs olbaltumvielas acīmredzot ir nepieciešamas vīrusa reprodukcijai un tiek sintezētas inficētajā šūnā. Pēc analoģijas ar dzīvnieku un baktēriju vīrusu pētījumu rezultātiem var pieņemt, ka viens no šiem proteīniem, iespējams, ir vīrusam specifiskā RNS sintetāze. Šo nekapsīdu proteīnu izolēšana un īpašību izpēte ir turpmāku pētījumu priekšmets.[ ...]
Cilvēka un gorillas α-hemoglobīna gadījumā ir tikai viena atšķirība aminoskābju secībā, savukārt starp cilvēkiem un zirgiem ir 18 atšķirības, bet starp cilvēkiem un karpu – 71 atšķirība. Cilvēka un šimpanzes olbaltumvielu struktūrā ir ārkārtīgi liela līdzība (44 funkcionālo olbaltumvielu atšķirība nepārsniedz 1%).[ ...]
Minerālie slāpekļa savienojumi, kas nonākuši augos, veicot virkni secīgu transformāciju, galu galā nonāk proteīnu sintēzē. Plkst labvēlīgi apstākļi neorganisko slāpekļa savienojumu pārstrāde augos aminoskābēs, amīdos un citos neolbaltumvielu organiskajos slāpekļa savienojumos notiek salīdzinoši ātri. Tā, piemēram, kad augiem tiek lietots slāpekļa mēslojums, parasti var konstatēt ievērojamu slāpekļa organisko neolbaltumvielu frakciju satura pieaugumu, kas var būt saistīts tikai ar to jauno veidošanos neorganisko vielu pārstrādes rezultātā. slāpeklis, kas iekļuvis augā.[ ...]
Dažu izometimēru (metilāzes, kas atpazīst identiskas nukleotīdu sekvences) salīdzinājums ļāva izolēt līdzīgas sekvences mainīgos reģionos, kuri, domājams, ir atbildīgi par substrāta atpazīšanu. Tādējādi metilāžu specifikas mainīgumu nodrošina galvenā mugurkaula atpazīšanas vietu kombinācijas, kurās koncentrējas Adomet saistīšanās vietas un CH3 grupas ievadīšana citozīna 5. pozīcijā.[ ...]
Ģenētisko atšķirību pakāpi starp sugām nosaka vai nu tieši izmaiņas nukleotīdu secībās gēnos, vai netieši izmaiņas nukleotīdu secībās rRNS vai aminoskābju sekvencēs olbaltumvielās. Dažādu organismu DNS sekvenču salīdzināšanas rezultāti ļauj noteikt bāzu pāru skaitu, kuros evolūcijas laikā notika slāpekļa bāzes aizvietojumi (33. tabula), savukārt dažādu organismu proteīnu salīdzinājums ļauj noteikt aminoskābju atšķirības. sekvences, t.i., lai spriestu par organismu tuvumu (165. att.) un par sekvenču saistību ar evolūcijas ātrumu (34. tabula, 166. att.). Pamatojoties uz datiem par atsevišķu proteīnu filoģenēzi, tiek izveidots filoģenētisks koks, kas, kā parādīts citohromam C, sakrīt ar filoģenētisko koku, kas veidots no fosilajām atliekām. Pamatojoties uz filogēniju rekonstrukciju un ģenētisko atšķirību pakāpes noteikšanu vairāku olbaltumvielu aminoskābju secībās, tiek uzskatīts, ka gēni, kas kodē šīs olbaltumvielas dzīvniekiem, nāk no kopīga senča.[ ...]
Olbaltumvielas atšķiras arī pēc struktūras, kas ir atkarīga no aminoskābju (aminoskābju atlikumu) skaita to sastāvā un aminoskābju secības (mijas) polipeptīdā. Daži proteīni ir veidoti no vienas (ribonukleāze, lizocīms), divām (liellopu insulīns), trim (kemotripsīns), četrām (cilvēka hemoglobīns) vai vairākām polipeptīdu ķēdēm.[ ...]
Simbiozes laikā mikroorganismi saņem vielas, kuras netiek ražotas patstāvīgi: vitamīnus, aminoskābes u.c.. Metabiozes laikā, t.i., secīgi attīstoties dažādiem mikroorganismiem, vidē parādās iepriekšējo sugu ražotie metabolīti un kalpo kā barības substrāts turpmākajiem. sugām substrātu sadalīšanās ir vispilnīgākā. Plēsonība un antibioze izraisa vēl sarežģītākas izmaiņas ekosistēmā.[ ...]
Tā kā TMV strukturālo proteīnu var iegūt lielos daudzumos un tam ir zināma pilna 158 aminoskābju secība, šis vīruss ir ļoti ērts objekts saistīšanās centru detalizētai izpētei. Šīs problēmas risināšanai tika izmantotas trīs pieejas.[ ...]
Attīrīšanu veic 105-180°C temperatūrā, un helāta savienojumu var ievadīt gan šķīdumā, gan suspensijā. Pēc tam cieto fāzi atdala un secīgi mazgā: ar ūdeni ar pH 5-8, ar stipras skābes šķīdumu ar pH 1-3, ar sārmainu šķīdumu ar pH 9-12. Pēc tam tiek pievienots nepieciešamais helātus veidojošais savienojums un cietā fāze un pēdējā mazgāšanas posma mazgāšanas ūdens tiek atkārtoti izmantoti gāzes attīrīšanai.[ ...]
Zinot aminoskābju sastāvu, mēs varam tikai vispārīgi spriest par olbaltumvielu līdzību savā starpā. Tajā pašā laikā aminoskābju secība polipeptīdu ķēdē, kas ir ārkārtīgi svarīga sekundārās un terciārās struktūras noteikšanā un līdz ar to katras olbaltumvielas unikālo īpašību kopumu, ļauj saprast, kā proteīni atšķiras viens no otra. Tomēr ir daži punkti, kuriem ir vērts pievērst uzmanību, apsverot aminoskābju sastāvu. Augu vīrusu strukturālās olbaltumvielas satur ne tikai tās pašas 20 aminoskābes kā citos objektos, bet tās ir arī tādās attiecībās kā citos dzīvajos organismos. Piemēram, parasti ir sastopams cisteīns, metionīns, triptofāns, histidīns un tirozīns – nelielos daudzumos.[ ...]
Kā daļa no augu atliekām un mikrobu ķermeņiem augsnē nonāk ievērojams daudzums olbaltumvielu, aminoskābju un citu slāpekli saturošu organisko savienojumu. Augsnē esošajiem proteolītiskajiem un deaminējošajiem enzīmiem ir svarīga loma šo savienojumu pārvēršanā. Secīgas proteolītiskās šķelšanās līdz aminoskābēm un sadalīšanās procesu rezultātā amidohidrolāžu un deamināžu ietekmē ar amonjaka izdalīšanos proteīna vielu slāpeklis tiek pārvērsts augstākiem augiem pieejamā formā. Šī parādība ir pazīstama kā amonifikācijas process.[ ...]
Mēs joprojām nezinām proteīna un hlorofila atjaunošanas mehānismu: vai visas aminoskābes, kas veido proteīnu, tiek atjaunotas vienlaikus, vai arī atsevišķu aminoskābju atjaunošanā ir noteikta secība. Atklāts paliek jautājums, vai nepārtraukta proteīna pašatjaunošanās notiek visas proteīna molekulas sadalīšanās un sekojošas sintēzes rezultātā, vai tikai atsevišķu proteīna molekulas komponentu apmaiņa bez tās pilnīgas sadalīšanās, īslaicīgi atverot peptīdu saites un t.sk. aminoskābes starp atvērto ķēžu galiem. Pēdējais šķiet ticamāks.[ ...]
Vēlāk amerikāņu zinātnieks S. Fokss (1977) atklāja, ka pie paaugstinātas temperatūras un brīvā ūdens atdalīšanas no aminoskābju maisījumiem notiek aminoskābju polikondensācija, veidojoties proteīna tipa struktūrām (olbaltumvielām līdzīgas struktūras) ar molekulāru. svars 4000-10 000 daltonu. Šajās struktūrās aminoskābju secība bija patvaļīga, neievērojot nekādu secību. Neskatoties uz to, S. Foksa eksperimenti bija būtisks pamats pieņēmumam par žāvēšanas lomu vienkāršāko polipeptīdu veidošanā. Pēc citu pētnieku domām, UV starojuma vai jonizējošā starojuma iedarbībā nukleotīdu ūdens šķīdumos var notikt arī to polikondensācija, veidojoties 3-5 saitēm.[ ...]
Pētījumi ar hromatogrāfijas metodi, kas veikti mūsu laboratorijā 1952. un 1953. gadā, parādīja, ka atsevišķu aminoskābju sintēze, pateicoties amonjakam, kas nonāk augā, notiek noteiktā secībā: vispirms tiek sintezēts alanīns, pēc tam dikarboksilaminoskābes - asparagīns. un glutamīnskābes. [...]
Olbaltumvielu molekulu un nukleīnskābju savienojums izraisīja ģenētiskā koda rašanos. Pēdējā ir tāda DNS molekulu organizācija, kurā nukleotīdu secība sāka kalpot par informāciju specifiskas aminoskābju secības konstruēšanai olbaltumvielās.[ ...]
Šāda fizioloģiska pārstrukturēšana organismos var tikt izraisīta saistībā ar daudziem oglekļa un slāpekļa uztura avotiem, kā arī papildu vielām - vitamīniem, aminoskābēm utt. Konsekventi pieradinot mikroorganismus pie viena vai otra substrāta vai atsevišķas vielas, var iegūt - sauc par atkarīgiem mutantiem. Šie mutanti vairs neaug bez vielām, kurām tie ir pielāgojušies. Mutācijas izmaiņas var būt morfoloģiskas, fizioloģiskas un bioķīmiskas.[ ...]
Interesanta daudzu vīrusu proteīnu īpašība ir brīvas ]h-astes aminogrupas trūkums tajos. Daudzos līdz šim pētītajos kapsīdu proteīnos 1H-gala aminoskābe ir acetilēta. Tas radīja lielas grūtības pētniekiem, kuri pētīja TMV proteīna aminoskābju secību. Acetāta PM-gala grupu esamība tika parādīta, izolējot vienu peptīdu no fermentatīvā hidrolizāta, kas nesatur bāzes grupas, kā arī pamatojoties uz ķīmisko testu rezultātiem.[ ...]
Bioloģisko makromolekulu specifiku nosaka arī tas, ka biosintēzes procesi notiek vienādu metabolisma posmu rezultātā. Turklāt nukleīnskābju, aminoskābju un olbaltumvielu biosintēze notiek saskaņā ar līdzīgu modeli visos organismos neatkarīgi no to sugas. Oksidēšana ir arī universāla taukskābes, glikolīze un citas reakcijas. Piemēram, glikolīze notiek katrā visu eikariotu organismu dzīvā šūnā un tiek veikta 10 secīgu fermentatīvu reakciju rezultātā, no kurām katru katalizē konkrēts enzīms. Visu aerobo eikariotu organismu mitohondrijās ir molekulāras "mašīnas", kurās notiek Krebsa cikls un citas reakcijas, kas saistītas ar enerģijas izdalīšanos. Molekulārā līmenī notiek daudzas mutācijas. Šīs mutācijas izmaina slāpekļa bāzu secību DNS molekulās.[ ...]
Hromatogrāfijas metožu izmantošana augu barības slāpekļa slodzes izpētē mūsu laboratorijā ļāva konstatēt, ka augā nonākušais amonjaka slāpeklis augu saknēs pēc 5-10 minūtēm pārvēršas par aminoskābēm. Normālos augu augšanas apstākļos un pie amonjaka slāpekļa koncentrācijas, kas nepārsniedz zināmās robežas, augā nonākušais amonjaka slāpeklis saknēs pilnībā pārvēršas aminoskābēs un nesasniedz augu virszemes orgānus. Ar zināmu amonjaka slāpekļa pārpalikumu vidē un nepietiekamu kālija piegādi amonjaka iekļūšanas ātrums augā ievērojami pārsniedz tā izmantošanas ātrumu aminoskābju sintēzei augos, un šādos gadījumos amonjaks var uzkrāties. tajos noteiktos daudzumos. Tādā veidā ir izveidota secība atsevišķu aminoskābju sintēzē augā.[ ...]
Normālai olbaltumvielu sintēzes gaitai in augu organisms puyashi šādus nosacījumus: 1) slāpekļa pieejamība; 2) nodrošinājums ar ogļhidrātiem (ogļhidrāti nepieciešami gan kā materiāls aminoskābju oglekļa karkasa veidošanai, gan kā substrāts elpošanai); 3) augsta elpošanas un fosforilēšanās procesa intensitāte un konjugācija. Visos slāpekli saturošo vielu transformācijas posmos (nitrātu reducēšana, amīdu veidošanās, aminoskābju aktivācija proteīnu sintēzes laikā u.c.) ir nepieciešama enerģija, kas ietverta makroerģiskajās fosfora saitēs (ATP); 4) nukleīnskābju klātbūtne: DNS ir nepieciešama kā viela, kurā tiek šifrēta informācija par aminoskābju secību sintezētā proteīna molekulā; i-RNS - kā līdzeklis, kas nodrošina informācijas pārnešanu no DNS uz ribosomām; t-RNS - vāciņš, kas nodrošina aminoskābju pārnešanu uz ribosomām; 5) ribosomas, struktūrvienības kur notiek olbaltumvielu sintēze; 6) fermentu proteīni, proteīnu sintēzes katalizatori (aminoacil-t-RNS spptetāzes); 7) virkne minerālu elementu (joni Mg2+, Ca2+).[ ...]
E. coli hromosomā ir aptuveni 3000-4000 gēnu, kas sakārtoti pēc kolinearitātes principa, kas nozīmē, ka pastāv gēna primārās struktūras lineāra atbilstība polipeptīdu ķēdes struktūrai, t.i., nepārtrauktība. nukleotīdu secību pavada aminoskābju secības nepārtrauktība polipeptīdos.[ ...]
Lai gan dažāda veida dati liecina, ka vispārpieņemtais ģenētiskā koda jēdziens ir pareizs, interese par mēģinājumiem tieši salīdzināt datus joprojām nerimst. ķīmiskā analīze bāzes sekvences dabiskajās vēstnesis RNS un aminoskābju sekvences olbaltumvielās, ko tās kodē. Šādi dati var sniegt interesantu informāciju par “atpazīšanas vietu” būtību un policistisko matricas lasīšanas regulēšanu, t.i., atbildēt uz jautājumu, kā sākas un beidzas matricas translācija un kā tiek kontrolēts dažādu cistronu nolasīšanas ātrums. [...]
Ribosomu RNS ir augsta polimēra savienojums, tā molekulā ir 4000-6000 nukleotīdu. Kombinācijā ar proteīnu tas veido īpašas submikroskopiskas granulas - ribosomas šūnas iekšpusē. Ribosoma ir "olbaltumvielu sintēzes rūpnīca", kurā aminoskābes tiek piegādātas kā izejvielas. Ir noskaidrots, ka matricas loma pieder īpašam ribonukleīnskābju tipam - kurjer-RNS. Tās molekulu lielums ir ļoti atšķirīgs, vidēji no 500 līdz 1500 nukleotīdiem. mRNS tiek sintezēts uz DNS molekulām šūnas kodolā. No kodola tie iekļūst protoplazmā līdz ribosomām un, mijiedarbojoties ar tiem, piedalās olbaltumvielu sintēzē. Ja mRNS molekulas kalpo par veidni proteīnu sintēzei, tad tajās jāsatur informācija par konkrēto proteīnu, kas šifrēta ar noteiktu kodu. Bet visa atšķirība starp ziņojuma RNS veidiem slēpjas atšķirīgā četru slāpekļa bāzu (U, C, A un G) pārmaiņu secībā. Tomēr olbaltumvielas, neskatoties uz to lielo daudzveidību, atšķiras viena no otras savā primārajā struktūrā tikai aminoskābju izkārtojuma secībā. Tas ļāva secināt, ka četru veidu slāpekļa bāzu secība RNS molekulā nosaka 20 veidu aminoskābju secību sintezētā proteīna polipeptīdu ķēdē, jeb, citiem vārdiem sakot, ka katra no 20 aminoskābēm. skābes var ieņemt tikai noteiktu vietu uz šīs matricas, ko kodē vairāku slāpekļa bāzu kombinācija. grunts.[ ...]
Skorpiona indes sastāv no nelielas ļoti aktīvas olbaltumvielas: Gentruroides ir astoņas, Tityius ir sešas vai septiņas, Buthus ¡udaicus ir sešas. Vairāki darbi ir veltīti Ziemeļāfrikas skorpionu Androctonus australis un Buthus occitanus indes proteīnu izpētei. Dažādu skorpionu neirotoksīniem ir tāda pati aminoskābju secība. Ir identificēti četri galvenie neirotoksīni, kuru molekulmasa ir aptuveni 7000. Tie visi sastāv no vienas polipeptīdu ķēdes, ko satur četri disulfīda tilti. Šo proteīnu aminoskābju secība (LD pelēm 10-20 µg/kg) ir pilnībā noteikta. Skorpiona indē atrodamais 5-hidroksitriptamīns, šķiet, nav toksisks, bet tikai izraisa dedzinošas sāpes dzēliena vietā. Nāve no A. australis koduma novērota 2% gadījumu pieaugušajiem un 8% bērniem. Leiurus guinquestriatus kodums traģiski beidzas katram otrajam bērnam. Durango pilsētā (Meksika) ar 40 tūkstošiem iedzīvotāju laika posmā no 1890. līdz 1926. gadam. 1600 cilvēku nomira no skorpiona dzēlieniem (Gentruroides ģints).[ ...]
Ģenētiskais kods. DNS kā iedzimtības nesējs iepriekš nosaka šūnā sintezēto olbaltumvielu īpašības. Citiem vārdiem sakot, katra mikroorganisma veida proteīnu īpašības, t.i., to raksturīgā specifika, ir iekodētas DNS. Olbaltumvielu īpašības, to individuālās īpašības ir atkarīgas no aminoskābju secības, kas veido peptīdu ķēdi, ko savukārt nosaka specifiska DNS sadaļa, kas sastāv no vairākiem slāpekļa bāzu pāriem, precīzāk, no vairākiem nukleotīdiem. Nukleotīdu skaitu, no kuriem ir atkarīga vienas aminoskābes iekļaušana olbaltumvielu biosintēzes laikā, sauc par kodonu. Viens kodons parasti satur trīs slāpekļa bāzes. Līdz ar to termins tripleta kodons vai triplets. Adenīns, timīns, guanīns un citozīns ir slāpekļa bāzes, DNS sastāvdaļas, kas veido kodonus. GNA tripletu secība nosaka polipeptīdu ķēdes aminoskābju secību. Ja viens triplets (kodons) izraisa vienas aminoskābes iekļaušanu, tad kodu sauc par nedeģenerētu. Ja vienas aminoskābes iekļaušanu nosaka vairāki kodoni, kodu sauc par deģenerētu.[ ...]
Ir ierosināti daudzi antivielu struktūras modeļi. Iespējams, slavenākais no tiem ir Portera piedāvātais 1e modelis. Saskaņā ar šo modeli 1 0 molekula sastāv no divām identiskām pusēm, no kurām katra satur smago un vieglo polipeptīdu ķēdi. Ir pamats uzskatīt, ka katrai polipeptīdu ķēdei ir mainīgs reģions netālu no G-gala; aminoskābju secība šajā reģionā dažādām antivielām ir atšķirīga. Šī mainīgā reģiona būtība un tā saistība ar antivielu aktīvo vietu, kas nosaka to specifiku, ir intensīvas izpētes priekšmets.[ ...]
Katrs nukleotīds sastāv no slāpekļa bāzes (purīna vai pirimidīna), piecu oglekļa dezoksiribozes cukura un fosforskābes atlikuma. No slāpekļa bāzēm DNS ietver adenīnu, guanīnu, citozīnu un timīnu,2 turklāt DNS dubultspirāle ir veidota tā, ka otras virknes timīns atrodas pretī adenīnam, bet citozīns atrodas pretī guanīnam. Starp šiem pāriem (tā sauktās komplementārās) saites veidojas starp diviem DNS pavedieniem. Katra aminoskābe, kas ir daļa no proteīna, atbilst secīgi savienotu bāzu tripletam (tripletam vai kodonam); aminoskābju secību olbaltumvielās nosaka attiecīgais tripletu izvietojums.[ ...]
Izomerizācijas reakcijas ātrums ir atkarīgs no galvenās grupas C p / (a = 6,8 UN SKĀBES GRUPAS C p / (a = 9,3) klātbūtnes brīvajā fermentā. Visi šie dati kopā ar rezultātiem kristalogrāfiskā analīze, ļāva formulēt fermenta darbības mehānismu Interesanti, ka glikozes-6-fosfāta izomerāzes aminoskābju secība vēl nav noteikta, un līdz ar to aminoskābju sānu ķēdes nav skaidri identificējamas.[ . ..]
Kopš tika noteiktas ģenētiskā koda struktūras galvenās iezīmes, ir izvirzītas arī hipotēzes par tā evolūciju, un līdz šim ir zināmas vairākas šādas hipotēzes. Saskaņā ar vienu hipotēzi, sākotnējais kods (primitīvā šūnā) sastāvēja no ļoti liela skaita neskaidru kodonu, kas izslēdza pareizu ģenētiskās informācijas tulkošanu. Tāpēc organismu evolūcijas procesā ģenētiskā koda attīstība noritēja tulkošanas kļūdu samazināšanas virzienā, kā rezultātā kods tika izveidots moderna forma. Gluži pretēji, saskaņā ar citu hipotēzi, kods radās, samazinot mutāciju letālo ietekmi evolūcijas procesā, ar selektīvu spiedienu, kas noveda pie nonsense kodonu likvidēšanas un kodonu mutāciju biežuma ierobežošanas, izmaiņas kurām nebija pievienotas izmaiņas aminoskābju secībā vai tika veiktas tikai vienas aminoskābes aizstāšana ar citu, bet funkcionāli saistītas. Attīstoties evolūcijas procesā, kods savulaik kļuva “iesaldēts”, t.i., tāds, kādu mēs to redzam tagad.[ ...]
Augu vīrusu slimību gadījumā seroloģiskām reakcijām nav tik liela nozīme kā dzīvnieku vīrusu infekcijām, kurās imūnā atbilde ir neatņemama ķermeņa reakcijas uz infekciju sastāvdaļa. Tomēr lielākā daļa pētīto augu vīrusu izrādījās imunogēni dzīvniekiem un jo īpaši tādiem laboratorijas dzīvniekiem kā trusis. Reakciju jutīgumu un specifiskumu starp augu vīrusu un atbilstošām antivielām var veiksmīgi izmantot eksperimentālā darbā visdažādākajos nolūkos: 1) atbilstošiem seroloģiskajiem testiem, īpaši kombinācijā ar citām metodēm, ir bijusi nozīmīga loma mūsu slimības attīstībā. teorētiskās idejas par augu vīrusiem; 2) seroloģiskajām metodēm ir ekonomiska nozīme, jo tās ļauj ātri identificēt slimos augus; 3) tādas olbaltumvielas kā TMV strukturālais proteīns, kurā ir zināma aminoskābju secība, var kalpot par piemērotu modeli antigēnu determinantu toņu struktūras izpētei.[ ...]
Tomēr situācija izskatās daudz sarežģītāka. Pilnīga specifiska recipienta celma DNS metilēšana tika panākta tikai MDde I gēna klonēšanas gadījumā, kam nebija r gēna promotora 5' gala un atdalīts no 3' gala. Šādi sintezētajā metilāzes proteīnā nebija 33 terminālo aminoskābju, kuras arī tika aizstātas ar 6 aminoskābēm, kuras kodē tieši blakus esošā pBR322 vektora molekulas nukleotīdu secība. Tas kaut kādu iemeslu dēļ nodrošināja lielāku proteīna stabilitāti in vitro. Tas var notikt arī in vivo.
Aminoskābju saistība, izmantojot peptīdu saites, rada lineāru polipeptīdu ķēdi, ko sauc proteīna primārā struktūra
Ņemot vērā, ka olbaltumvielu sintēzē ir iesaistītas 20 aminoskābes un vidējais proteīns satur 500 aminoskābju atlikumus, var runāt par neiedomājamu skaitu potenciālo proteīnu. Cilvēka organismā ir atrasti aptuveni 100 000 dažādu proteīnu.
Piemēram, 2 aminoskābes (alanīns un serīns) veido 2 peptīdus Ala-Ser un Ser-Ala; 3 aminoskābes jau dos 6 tripeptīda variantus; 20 aminoskābes - 1018 dažādi peptīdi tikai 20 aminoskābju garumā (ar nosacījumu, ka katra aminoskābe tiek izmantota tikai vienu reizi).
Lielākais šobrīd zināmais proteīns ir titin- ir miocītu sarkomēru sastāvdaļa, tā dažādo izoformu molekulmasa ir robežās no 3000 līdz 3700 kDa. Cilvēka soleus titīns sastāv no 38 138 aminoskābēm.
Olbaltumvielu primārā struktūra, t.i. aminoskābju secība tajā ir ieprogrammēta pēc nukleotīdu secības DNS. Nukleotīda zudums, ievietošana, aizstāšana DNS izraisa izmaiņas aminoskābju sastāvā un līdz ar to arī sintezētā proteīna struktūrā.
Olbaltumvielu ķēdes daļa ar 6 aminoskābēm (Ser-Cis-Tir-Lei-Glu-Ala)
(peptīdu saites ir izceltas dzeltenā krāsā, aminoskābes ir ierāmētas)
Ja aminoskābju secības izmaiņas nav letālas, bet adaptīvas vai vismaz neitrālas, tad jaunais proteīns var tikt mantots un palikt populācijā. Tā rezultātā rodas jauni proteīni ar līdzīgām funkcijām. Tādu parādību sauc polimorfisms olbaltumvielas.
Daudzām olbaltumvielām tiek konstatēts izteikts strukturāls konservatīvisms. Piemēram, hormona insulīns cilvēks atšķiras no bullish tikai trīs aminoskābes cūkgaļa- uz aminoskābi (treonīna vietā alanīns).
Aminoskābju secība un attiecība primārajā struktūrā nosaka veidošanos sekundārais, terciārais Un Kvartārs struktūras.
Genotipiskā neviendabība
Tā kā katram gēnam cilvēkā ir divas kopijas (alēles) un tas var būt pakļauts mutācijām (aizvietošana, dzēšana, ievietošana) un rekombinācijām, kas nopietni neietekmē kodētā proteīna darbību, tad gēnu polimorfisms un, attiecīgi, olbaltumvielu polimorfisms. Rodas veselas radniecīgu proteīnu ģimenes ar līdzīgām, bet atšķirīgām īpašībām un funkcijām.
Piemēram, ir aptuveni 300 dažādi hemoglobīna veidi, daži no tiem ir nepieciešami dažādās ontoģenēzes stadijās: piemēram, HbP - embrionāls, veidojas pirmajā attīstības mēnesī, HbF - auglis, nepieciešams vēlākos augļa attīstības posmos, HbA un HbA2 - pieaugušā hemoglobīns. Daudzveidību nodrošina globīna ķēžu polimorfisms: 2ξ un 2ε ķēdes atrodas hemoglobīna P, 2α un 2γ ķēdes HbF, 2α un 2β ķēdes HbA un 2α un 2δ ķēdes HbA2.
Plkst sirpjveida šūnu anēmija hemoglobīna β-ķēdes sestajā pozīcijā glutamīnskābi aizstāj ar valīnu. Tas noved pie sintēzes hemoglobīns S (HbS)- tāds hemoglobīns, kas polimerizējas dezoksiformā un veido pavedienus. Rezultātā eritrocīti deformējas, iegūst sirpjveida (banāna) formu, zaudē savu elastību un tiek iznīcināti, izejot cauri kapilāriem. Tas galu galā noved pie audu skābekļa samazināšanās un to nekrozes.
AB0 asinsgrupas ir atkarīgas no konkrēta ogļhidrāta struktūras uz eritrocītu membrānas. Ogļhidrātu struktūras atšķirības atšķirīgas specifikas un aktivitātes dēļ glikoziltransferāzes enzīms kas spēj modificēt sākotnējo oligosaharīdu. Enzīmam ir trīs varianti, un tas piesaista vai nu N-acetilgalaktozi, vai galaktozi eritrocītu membrānu oligosaharīdam, vai arī enzīms nepievieno papildu saharīdu grupas (0. grupa).
Rezultātā indivīdiem ar A0 asinsgrupu uz eritrocītiem ir pievienots oligosaharīds ar N-acetilgalaktozamīnu, tiem, kam ir B0 asinsgrupa, ir oligosaharīds ar galaktozi, 00 ir tikai “tīrs” oligosaharīds, tiem, kuriem ir AB asinsgrupa, ir oligosaharīds. oligosaharīdu un N-acetilgalaktozamīnu, kā arī ar galaktozi.
Viktors Tribunskis
Aminoskābes ir muskuļu proteīna celtniecības bloki. Tikmēr pietiekama aminoskābju daudzuma iegūšana trenažieriem ir grūts uzdevums, jo treniņš tās ļoti ātri sadedzina. Un, ja intensīvi trenēts sportists nesaņem nepieciešamās aminoskābes, tas var palēnināt vai pilnībā apturēt jebkādu treniņu gaitu.
Aminoskābes vislabāk lietot brīvā vai sazarotā ķēdē. Šādām aminoskābēm nav nepieciešama gremošana un tās nekavējoties uzsūcas asinsritē, pēc tam tās nonāk muskuļu šūnās. Turklāt sazarotās ķēdes aminoskābes (BCAA) apmierina organisma vajadzību pēc slāpekļa – 70 procentiem no dienas vērtības.
Atšķirības starp neaizvietojamām un neaizvietojamām aminoskābēm
Cilvēka ķermenis nevar sintezēt neaizstājamās aminoskābes. Šajā sakarā tie jāiegūst kopā ar pilnvērtīgiem proteīniem vai augu produktiem ar trūkumiem. Ir deviņi neaizstājamās aminoskābes: histidīns, izoleicīns, leicīns, lizīns, metionīns, fenilalanīns, triptofāns, treonīns un valīns. Neaizvietojamās aminoskābes organisms var sintezēt pats no vitamīniem un citām aminoskābēm.
Tikmēr termins "neaizvietojamās aminoskābes" nenozīmē, ka tās nav obligātas. Tie ir svarīgi normālai vielmaiņai, un daži no tiem, piemēram, glutamīns, ir būtiski slimības vai traumas gadījumā. Mūsdienās ir 12 neaizvietojamās aminoskābes: alanīns, arginīns, asparagīnskābe, cisteīns, cistīns, glutamīnskābe, glutamīns, glicīns, hidroksiprolīns, prolīns, serīns un tirozīns.
Būtiskās sazarotās ķēdes aminoskābes (BCAA) ir ārkārtīgi svarīgas sportistiem, jo tās netiek metabolizētas aknās, bet gan muskuļos. Tas darbojas šādi: tiklīdz olbaltumviela tiek sadalīta atsevišķās aminoskābēs gremošanas procesā, tās pašas aminoskābes tiek izmantotas jaunu olbaltumvielu veidošanai vai tiek sadedzinātas kā degviela enerģijas ražošanai.
Līdz šim ir zināma 21 aminoskābe, kuras iedala divās grupās:
Neaizvietojams
Histidīns
Izoleicīns
Leicīns
Lizīns
Metionīns
Fenilalanīns
triptofāns
Treonīns
Valīns
Maināms
Alanīns
Arginīns
Asparagīnskābe
Cisteīns
cistīns
Glutamīnskābe
Glutamīns
Glicīns
Hidroksiprolīns
Prolīns
Rāms
Tirozīns
Sazarotās ķēdes aminoskābes un kultūrisms
Kultūristi cenšas izvairīties no muskuļu lieluma un spēka zuduma samazinātas muskuļu proteīnu sintēzes un sadalīšanās rezultātā. Protams, atbilstošs BCAA līmenis nepārvērsīs jūs par pārcilvēku (lai gan lielas mērķa devas var jūs tuvināt), tomēr tas ļaus jums izvairīties no dažām BCAA deficīta negatīvajām sekām, tostarp no aizkavētas atveseļošanās un treniņu stagnācijas.
Ja jums jau ir atbilstošs līmenis, kā rezultātā pareizu uzturu jūs patiešām pamanīsit pozitīvo ietekmi. Tomēr papildus pietiekama daudzuma olbaltumvielu patēriņam jums ir jāsaņem atbilstošas kvalitatīvas kalorijas un daudz jāatpūšas. Patērējot atbilstošu kaloriju un ogļhidrātu daudzumu, jūs ietaupīsiet vērtīgos BCAA.
Jo vairāk glikogēna muskuļos, jo lielāka iespēja, ka BCAA baseins tiks izmantots muskuļu augšanai, nevis oksidēts enerģijas iegūšanai. Turklāt, lai veicinātu šo aminoskābju izmantošanu muskuļu veidošanā, arī labas brīvdienas un atveseļošanās. Paturot prātā pat šos punktus, jūs varat uzlabot treniņu sniegumu, lai gan mums pat nav bijis laika apspriest sazarotās ķēdes aminoskābju patiesos ieguvumus!
Sazarotās ķēdes aminoskābju priekšrocības
Tagad pāriesim pie vissvarīgākās lietas. Kas mums dod BCAA uztura bagātinātāju patēriņu? Pētījumi liecina, ka BCAA lietošana var sniegt jums diezgan nopietnus ieguvumus, tostarp šādus:
Paātrināta atveseļošanās. Iespējams, ka visvērtīgākais ieguvums smagi trenējošiem sportistiem ir vielmaiņas atveseļošanās paātrināšana pēc BCAA papildināšanas. Lielākā daļa sportistu piedzīvo ievērojamu muskuļu sāpju samazināšanos pēc treniņa drīz pēc tam, kad viņi sāk lietot BCAA piedevas.
Pat neatkarīgi no citiem patēriņa ieguvumiem, šis efekts, kas paātrina treniņu izraisītu muskuļu bojājumu atjaunošanos (atcerieties, ka muskuļi aug tikai tad, kad tie saņem mikrobojājumus), nozīmē paātrinātu muskuļu augšanu un palielinātu spēku. Pateicoties paātrinātai atveseļošanai, jūs varat trenēties cītīgāk un biežāk, kas savukārt palīdzēs daudz ātrāk sasniegt savus mērķus.
Izturība. BCAA var kalpot kā slāpekļa donors L-alanīna veidošanā, kas nodrošina organismu ar glikozi pēc glikogēna krājumu izsīkšanas. Visticamāk, doma par glikogēna taupīšanu liek jums asociēties ar diētām ar augstu ogļhidrātu saturu, tomēr sazarotās ķēdes aminoskābes ir pierādījušas savu vērtību šajā jomā.
Četru nedēļu eksperimentā japāņu zinātnieki nodrošināja muskuļu trenētām žurkām ar sazarotu ķēžu aminoskābju piedevu vai placebo. Rezultātā BCAA grupa uzrādīja glikogēna krājumu saglabāšanos aknās un skeleta muskuļos slodzes laikā. Tas nozīmē, ka izmēģinājuma dzīvnieki varētu trenēties ar paaugstinātu intensitāti ilgāku laiku. Tādējādi BCAA uzņemšana ļaus jums saglabāt treniņu intensitāti un izturību pat tad, ja jūsu regulārais uzturs nenodrošina augstu enerģijas līmeni. Šim efektam vajadzētu interesēt visus tos, kuri kādreiz ir ilgstoši ievērojuši diētu ar zemu ogļhidrātu vai zemu kaloriju daudzumu!
Olbaltumvielu sintēzes stimulēšana. Izrādās, ka BCAA var neatkarīgi stimulēt muskuļu proteīnu sintēzi. Citiem vārdiem sakot, šīs aminoskābes spēj izraisīt muskuļu augšanu pat bez svara treniņa! Pētījumi liecina, ka BCAA paaugstina tādu hormonu līmeni kā testosterons, augšanas hormons un insulīns. Un tie, starp citu, ir spēcīgi anaboliskie hormoni.
Turklāt pētījumi arī liecina, ka liela stresa apstākļos, piemēram, veicot kāpumus kalnā 21 dienu, BCAA uzņemšana (10 grami dienā) palielināja. muskuļu masa, savukārt subjektiem, kuri saņēma placebo, izmaiņas netika novērotas. Svarīgs punkts ir tas, ka cilvēki, kuri saņēma BCAA, varēja veidot muskuļus ekstremālos apstākļos bez anaboliskiem stimuliem, piemēram, svara treniņiem.
Tauku dedzināšanas stimulēšana. BCAA lietošana aktivizē viscerālo tauku dedzināšanas mehānismus. Viscerālie tauki, kas atrodas dziļi vēdera apvidū zem zemādas taukiem, kalorijas ierobežojošu diētu rezultātā ir ļoti grūti sadedzināti. Vienā pētījumā 25 konkurētspējīgi cīkstoņi tika sadalīti trīs uztura grupās: diēta ar augstu BCAA saturu, diēta ar zemu BCAA saturu un kontroles diēta. Subjekti ievēroja savu diētu 19 dienas.
Rezultāti parādīja, ka grupa, kas patērēja lielu BCAA, zaudēja visvairāk tauku, vidēji 17,3 procentus. Lielākā daļa zaudēto tauku bija tikai vēdera rajonā. Tādējādi BCAA veicina noslīpētas preses izstrādi.
Vēl vienā pētījumā zinātnieki sadalīja kalnos kāpējus divās grupās: sazarotu ķēžu aminoskābju (BCAA) grupā un kontroles grupā. Saskaņā ar eksperimenta rezultātiem abās grupās tika novērots svara zudums, tomēr BCAA grupa spēja iegūt muskuļu masu un vienlaikus sadedzināt taukus, bet otra zaudēja muskuļus.
Viena teorija par to, kā BCAA nodrošina tauku dedzināšanu un muskuļu veidošanos, ir šāda. Slodzes laikā ķermenis atklāj augsts līmenis BCAA asinīs, un tas savukārt liecina par pārmērīgu muskuļu sabrukumu. Šajā sakarā tas aptur muskuļu iznīcināšanu un kā degvielu sāk izmantot galvenokārt zemādas taukus.
Tajā pašā laikā papildu BCAA asinīs stimulē insulīnu, izraisot BCAA transportēšanu tieši uz muskuļiem. Tādējādi cilvēks sadedzina zemādas taukus un tajā pašā laikā veido muskuļu masu. Un, ja mūsu instinkti ir pareizi, lai maksimāli palielinātu sazarotās ķēdes aminoskābju tauku dedzināšanas efektu, divas stundas pirms treniņa jāierobežo ogļhidrātu patēriņš.
Imūnās darbības uzlabošana. Apmācība nav viegla, ja esi slims, nemaz nerunājot par muskuļu augšanu. Turklāt ir vēl grūtāk atgriezties treniņos pēc saaukstēšanās, nezaudējot spēku un izmēru. Trenējoties ar augstu intensitāti vai lielu apjomu, jūs riskējat vājināt imūnsistēmu un vienkārši saslimt. Tomēr, patērējot BCAA, jūs varat mainīt glutamīna zudumu, kas ir svarīgs imūnsistēmas savienojums. Turklāt BCAA veicina katabolisma novēršanu, kas savukārt palīdz paātrināt atveseļošanos un samazina treniņu negatīvo ietekmi uz ķermeni.
antikataboliska iedarbība. Acīmredzot sazarotās ķēdes aminoskābes vada lielākā daļa tā anaboliskā iedarbība, pateicoties antikataboliskajai darbībai. Īsāk sakot, tie kavē muskuļu proteīna izmantošanu kā degvielu un tādējādi novērš to sadalīšanos. Daļēji tas ir saistīts ar to, ka viņi sevi upurē kā degvielu.
Tikmēr, samazinot muskuļu proteīna sadalīšanos treniņa laikā, proteīnu sintēze tiek paātrināta, un jūs iegūstat vairāk muskuļu masas! Vienā pētījumā ar cilvēkiem ar aptaukošanos, kuri ievēro ierobežojošu diētu, BCAA patēriņš palielināja anabolismu un slāpekļa saglabāšanos, kā rezultātā pacienti sadedzināja vairāk ķermeņa tauku, nevis liesās muskuļu masas, tādējādi saglabājot muskuļu proteīnu.
Sazaroto ķēžu aminoskābju avoti
Piena produktos un sarkanajā gaļā ir daudz BCAA, lai gan tie ir atrodami visos proteīnus saturošajos pārtikas produktos. Sūkalu un olu olbaltumvielu piedevas ir alternatīvs BCAA avots. Turklāt jāatzīmē, ka BCAA piedevas nodrošina jūs ar aminoskābēm leicīnu, izoleicīnu un valīnu.
Nepieciešamais sazarotās ķēdes aminoskābju daudzums
Lielākā daļa diētu nodrošina pietiekamu BCAA daudzumu lielākajai daļai cilvēku, kas ir aptuveni 55-145 miligrami uz kilogramu ķermeņa svara. Augstas intensitātes sportisti bieži lieto piecus gramus leicīna, četrus gramus valīna un divus gramus izoleicīna dienā, lai novērstu muskuļu zudumu un veicinātu muskuļu augšanu.
Uzziniet vairāk par aminoskābju priekšrocībām:
Atzīsimies faktiem – daudzi no mums apmeklē sporta zāle ne tikai dvēseles miera un intelektuālas relaksācijas labad, bet arī tāpēc, ka mēs vēlamies izskatīties pievilcīgāki spoguļa priekšā. Un nav svarīgi, vai tavs mērķis ir kustību harmonija (līdzsvars, kritienu novēršana), lieli bicepsi vai veidots ķermenis, ir laiks papildināt savu arsenālu.
Kas ir sazarotās ķēdes aminoskābes (BCAA)?
Sazarotās ķēdes aminoskābes ietver izoleicīnu un valīnu. Tās sauc par sazarotās ķēdes aminoskābēm, jo tām ir sānu ķēdes, kas atzarojas no galvenās ķēdes. BCAA ir trīs no astoņām neaizvietojamām aminoskābēm, kas nozīmē, ka tās mums ir jāsaņem ar pārtiku, jo organisms pats nespēj sintezēt šos savienojumus.
Aminoskābes ir mazie olbaltumvielu celtniecības bloki. Dažādas aminoskābes saistās viena ar otru dažādās secībās, veidojot dažādus proteīnus. Papildus tam, ka aminoskābes kalpo kā proteīnu celtniecības bloki, tās veido koenzīmus (koenzīmi ir ļoti svarīgi enzīmu darbībai; fermenti katalizē bioķīmiskās reakcijas mūsu organismā) un kalpo kā priekšteči mūsu organismā sintezētajām molekulām.
Katra aminoskābe dažādos pārtikas produktos ir sastopama dažādos daudzumos:
- Leicīns - soja, piens un siers.
- Izoleicīns - gaļa, mājputni, zivis, cūkgaļa, sūkalu proteīns, kazeīns, olas, soja, biezpiens, piens utt.
- Valīns - sūkalu proteīns, kazeīns, olu baltums, sojas proteīns, piens, siers, sūkalas un biezpiens.
Sazarotās ķēdes aminoskābes un muskuļu augšana
Sazarotās ķēdes aminoskābes var novērst muskuļu bojājumus
BCAA ir būtiski, lai novērstu katabolismu atveseļošanās periodā pēc treniņa. Pēc smaguma slodzes seansa muskuļos palielinās proteīnu sintēzes procesi, kā arī to mikrobojājumi, tomēr patiesībā destrukcija ņem virsroku pār sintēzi! Šeit parādās BCAA. Tie var ietekmēt katabolisko ietekmi, kas saistīta ar spēka treniņiem.
Sazarotās ķēdes aminoskābes var ietekmēt muskuļu sāpes
Vairāki pētījumi liecina, ka BCAA veicina vēlāku muskuļu sāpju rašanos un muskuļu sabrukuma marķierus, kas saistīti ar intensīvu slodzi (svara un izturības vingrinājumi). Mazāks muskuļu sabrukums un muskuļu sāpes nozīmē ātrāku atjaunošanos, un, jo ātrāk atveseļojaties, jo ātrāk varat atgriezties sporta zālē un atsākt treniņus.
Leicīns un muskuļu augšana
Leicīns potenciāli spēlē kritisku lomu proteīnu sintēzē; muskuļu iznīcināšanas process pēc treniņa pārspēj reģenerācijas procesus līdz leicīnam vai nonāk organismā.
Sazarotās ķēdes aminoskābes ietekmē tauku sadedzināšanu
Sazarotās ķēdes aminoskābes vai, iespējams, pats leicīns var būt noderīgi svara zaudēšanai, īpaši, ievērojot diētu. Zinātnieki norāda, ka BCAA ir iesaistīti sāta, leptīna līmeņa (tauku audu hormona, kas sūta signālu smadzenēm, ka esat pilns), taukaudu un ķermeņa svara regulēšanā.
Vienā interesantā pētījumā par labākajiem cīkstoņiem, kuri ievēroja zemu kaloriju diētu, BCAA lietošana palīdzēja dalībniekiem atbrīvoties no ķermeņa tauku, vēdera tauku un svara.
Kad un cik daudz?
Preparāti ar BCAA
Šobrīd ir grūti pateikt, kādai jābūt precīzai BCAA devai uz kilogramu ķermeņa svara, lai ietekmētu muskuļu augšanu un novērstu muskuļu bojājumus. Tomēr mēs iesakām stundu pirms treniņa sajaukt 3-12 g vielas ar sporta dzērieniem un iemalkot šādu dzērienu slodzes laikā, kas ilgst vairāk nekā 1 stundu. Sievietes sportistes ar mazu ķermeņa svaru var uzņemt aptuveni 3-5 g BCAA, savukārt smagākām sportistēm var būt nepieciešama lielāka deva. Tikai tie sportisti, kuri piedalās ļoti garās izturības vingrošanas sesijās (vairāku stundu velosacensības, gari kāpumi utt.), var apsvērt iespēju lietot 12 g šīs vielas.
Kāpēc sajaukt BCAA ar sporta dzērienu? Jūsu dzērienā esošais cukurs paaugstinās insulīna, anaboliskā hormona, līmeni un sniegs jums trenēšanai nepieciešamo enerģiju un degvielu.
- Ēd! Lai stimulētu muskuļu augšanu, jums ir jāuzņem pietiekami daudz kaloriju un olbaltumvielu. Tā kā olbaltumvielu līmenis svārstās visas dienas garumā, vislabāk ir ēst mazas maltītes visas dienas garumā, katrai no tām ir vismaz 20 g proteīna.
- Izveidojiet treniņu grafiku. Tiem jābūt īpaši izstrādātiem, lai sniegtu jums tieši vēlamos rezultātus. Un tie ir periodiski jāpagriež, lai turpinātu veidot muskuļu masu, ķermenim pielāgojoties jūsu paradumiem.
- Paceliet svarus, lai veidotu muskuļu spēku un hipertrofiju (atkarībā no jūsu mērķa). Jā, tie ir divi dažādi mērķi. Svaru celšana, lai palielinātu muskuļu spēku, ne vienmēr palielina muskuļu izmēru, bet uzlabos neiromuskulāro adaptāciju, kā rezultātā palielināsies spēks. Smagumu celšana hipertrofijas nolūkā palielinās muskuļu izmēru.
Ja jūsu mērķis ir kļūt lielākam vai stiprākam (un gandrīz ikvienam vecumā no 18 līdz 80+ vajadzētu būt spēcīgiem muskuļiem gan funkcionālajam spēkam, gan kaulu veselībai), tad jums vajadzētu apsvērt iespēju savam uztura bagātinātāju arsenālam pievienot BCAA. BCAA var ietekmēt muskuļu sabrukšanu, atjaunošanos un muskuļu audu bojājumus. Turklāt jaunākie zinātniskie pētījumi turpina koncentrēties uz leicīna galveno lomu muskuļu proteīnu sintēzē. Ja veidojat skaistu ķermeni, BCAA jums palīdzēs.