Aminorūgščių seka baltyme. Šakotosios grandinės aminorūgštys

Amino rūgštys - (aminokarboksirūgštys; amk) - organiniai junginiai, V molekulės, kurių vienu metu yrakarboksilo Ir aminų grupės (amino grupės). Tie. Agalima laikyti mino rūgštis, kaip karboksirūgščių dariniai, kuriuose vienas ar keli vandenilio atomai pakeisti amino grupėmis.

  • karboksilo grupė (karboksilas) -COOH yra funkcinė vienavalentė grupė, kuri yra karboksirūgščių dalis ir lemia jų rūgštines savybes.
  • Amino grupė - funkcinė cheminė vienavalentė grupė -NH2,organinis radikalas, turintis vieną azoto atomą ir du vandenilio atomus.

Yra žinoma daugiau nei 200 natūralių aminorūgščių kuriuos galima klasifikuoti įvairiai. Struktūrinė klasifikacija vyksta iš pozicijos funkcines grupes aminorūgšties alfa, beta, gama arba delta padėtyje.

Be šios klasifikacijos, yra ir kitų, pavyzdžiui, klasifikavimas pagal poliškumą, pH lygį, taip pat šoninės grandinės grupės tipą (alifatinės, aciklinės, aromatinės aminorūgštys, aminorūgštys, turinčios hidroksilo ar sieros ir kt.).

Baltymų pavidalu aminorūgštys yra antrasis (po vandens) raumenų, ląstelių ir kitų žmogaus kūno audinių komponentas. Aminorūgštys vaidina svarbų vaidmenį tokiuose procesuose kaip neuromediatorių transportavimas ir biosintezė.

Bendra aminorūgščių struktūra

Amino rūgštys- biologiškai svarbūs organiniai junginiai, susidedantys iš amino grupės (-NH2) ir karboksirūgšties (-COOH) ir turintys kiekvienai aminorūgščiai būdingą šoninę grandinę. Pagrindiniai aminorūgščių elementai yra anglis, vandenilis, deguonis ir azotas. Kiti elementai randami tam tikrų aminorūgščių šoninėje grandinėje.

Ryžiai. 1 – Bendra α-aminorūgščių, sudarančių baltymus (išskyrus proliną), struktūra. Aminorūgščių molekulės sudedamosios dalys yra amino grupė NH 2, karboksilo grupė COOH, radikalas (skirtingas visoms α-aminorūgštims), α-anglies atomas (centre).

Aminorūgščių struktūroje kiekvienai aminorūgščiai būdinga šoninė grandinė žymima raide R. Anglies atomas, esantis greta karboksilo grupės, vadinamas alfa anglimi, o aminorūgštys, kurių šoninė grandinė yra susieta su šiuo atomu, vadinamos alfa aminorūgštimis. Jie yra gausiausia aminorūgščių forma gamtoje.

Alfa aminorūgštyse, išskyrus gliciną, alfa anglis yra chiralinė anglis. Aminorūgščių, kurių anglies grandinės yra prijungtos prie alfa anglies (pvz., Lizinas (L-lizinas)), anglies atomai žymimi alfa, beta, gama, delta ir pan. Kai kurios aminorūgštys turi amino grupę, prijungtą prie beta arba gama anglies, todėl jos vadinamos beta arba gama aminorūgštimis.

Pagal šoninių grandinių savybes aminorūgštys skirstomos į keturias grupes. Dėl šoninės grandinės aminorūgštis gali tapti silpna rūgštimi, silpna baze arba emulsikliu (jei šoninė grandinė yra polinė), arba hidrofobine, blogai sugeriančia medžiaga (jei šoninė grandinė yra nepolinė).

Terminas "šakotosios grandinės aminorūgštis" reiškia aminorūgštis, turinčias alifatines nelinijines šonines grandines, tai yra leucinas, izoleucinas ir valinas.

Prolinas- vienintelė proteinogeninė aminorūgštis, kurios šoninė grupė yra prijungta prie alfa-amino grupės, taigi yra vienintelė proteinogeninė aminorūgštis, turinti antrinį aminą šioje padėtyje. Taigi cheminiu požiūriu prolinas yra imino rūgštis, nes jai trūksta pirminės amino grupės, nors pagal dabartinę biocheminę nomenklatūrą jis vis dar klasifikuojamas kaip aminorūgštis, taip pat kaip "N-alkilinta alfa aminorūgštis" ( Imino rūgštys- karboksirūgštys, turinčios imino grupę (NH). Jie yra baltymų dalis, jų metabolizmas glaudžiai susijęs su aminorūgščių metabolizmu. Pagal savo savybes imino rūgštys yra artimos amino rūgštims, o dėl katalizinio hidrinimo imino rūgštys virsta aminorūgštimis.Imino grupė- NH molekulinė grupė. Dvivalentinis. Yra antrinėje aminai ir peptidai. Dvivalenčio amoniako radikalas laisvos formos neegzistuoja).

ALFA AMINORŪGŠTIS

Aminorūgštys, turinčios ir amino, ir karboksilo grupę, prijungtą prie pirmojo (alfa) anglies atomo, yra ypač svarbios biochemijoje. Jie žinomi kaip 2-, alfa arba alfa-aminorūgštys (bendra formulė daugeliu atvejų yra H2NCHRCOOH, kur R yra organinis pakaitas, žinomas kaip "šoninė grandinė"); dažnai terminas „aminorūgštis“ nurodo būtent juos.

Tai yra 22 proteinogeninės (tai yra "baltymų susidarymo") aminorūgštys, kurios susijungia į peptidų grandines ("polipeptidus"), sudarydamos platų baltymų spektrą. Jie yra L-stereoizomerai („kairiarankiai“ izomerai), nors kai kurių D-amino rūgščių („dešiniarankių“ izomerų) yra kai kuriose bakterijose ir kai kuriuose antibiotikuose.

Ryžiai. 2. Peptidinė jungtis – amidinės jungties rūšis, atsirandanti formuojantis baltymams ir peptidams dėl vienos aminorūgšties α-amino grupės (-NH 2) sąveikos su kitos aminorūgšties α-karboksilo grupe (-COOH).

Dvi aminorūgštys (1) ir (2) sudaro dipeptidą (dviejų aminorūgščių grandinę) ir vandens molekulę. Pagal tą patį modelįribosomostaip pat generuoja ilgesnes aminorūgščių grandines: polipeptidus ir baltymus. Skirtingos aminorūgštys, kurios yra baltymo „statybiniai blokai“, skiriasi R radikalu.

AMINORŪGŠČIŲ OPTINIS IZOMERIMAS


Ryžiai. 3. Optiniai izomerai alanino aminorūgštys

Priklausomai nuo amino grupės padėties 2-ojo anglies atomo atžvilgiu, išskiriamos α-, β-, γ- ir kitos aminorūgštys. Žinduolių organizmui būdingiausios yra α-aminorūgštys. Visos α-aminorūgštys, kurios yra gyvų organizmų dalis, išskyrusglicinas, turi asimetrinį anglies atomą(treoninas Ir izoleucinasturi du asimetrinius atomus) ir turi optinį aktyvumą. Beveik visos natūraliai esančios α-aminorūgštys turi L konfigūraciją ir tik L-aminorūgštys yra įtrauktos į baltymų, sintezuojamų ribosomos.

Visos standartinės alfa aminorūgštys, išskyrus gliciną, gali egzistuoti viena iš dviejų formų enantiomerai , vadinamos L arba D aminorūgštimis, kurios yra veidrodiniai vienas kito atvaizdai.

D, L – Stereoizomerų žymėjimo sistema.

Pagal šią sistemą L konfigūracija priskiriama stereosomerui, kuriame Fišerio projekcijose atskaitos grupė yra vertikalios linijos kairėje (iš lotynų kalbos „laevus“ – kairėje). Reikia atsiminti, kad į Fišerio prognozės labiausiai oksiduotas anglies atomas yra viršuje (paprastai šis atomas yra karboksilo COOH arba karbonilo CH \u003d O grupių dalis). Be to, Fisher projekcijoje visos horizontalios jungtys yra nukreiptos į stebėtoją, o vertikalios nuo stebėtojo pašalinamos. Atitinkamai, jei atskaitos grupė esantis Fisher projekcijoje dešinėje, stereoizomeras turi D konfigūraciją (iš lotynų "dexter" - dešinėje).α-amino rūgštyse atskaitos grupės tarnauja kaip NH2 grupės.

Enantiomerai - porastereoizomerai, kurie yra vienas kito veidrodiniai atvaizdai, nesuderinami erdvėje. Dešinysis ir kairysis delnai gali būti klasikinė dviejų enantiomerų iliustracija: jie turi tą pačią struktūrą, bet skirtingą erdvinę orientaciją.Enantiomerinių formų buvimas yra susijęs su molekulės buvimu chiralumas - savybės, kurių negalima derinti erdvėje su veidrodiniu vaizdu..

Enantiomerai yra identiški fizines savybes. Juos galima atskirti tik pagal sąveiką su chiraline terpe, pavyzdžiui, pagal šviesos spinduliuotę. Enantiomerai elgiasi taip pat cheminės reakcijos su achiraliniais reagentais achiralinėje aplinkoje. Tačiau jei reagentas, katalizatorius arba tirpiklis yra chiralinis, enantiomerų reaktyvumas paprastai skirsis.Dauguma chiralinių natūralių junginių (aminorūgštys, monosacharidai) egzistuoja kaip 1 enantiomeras.Enantiomerų sąvoka farmacijoje yra svarbi, nes. skirtingi vaistų enantiomerai turi skirtingus biologinis aktyvumas.

BALTYMŲ BIOSINTEZĖ ANT RIBOSOMOS

STANDARTINĖS AMINORŪGŠTYS

(proteinogeninis)

Žiūrėkite temą: ir Proteinogeninių aminorūgščių struktūra

Baltymų biosintezės procese į polipeptidinę grandinę patenka 20 α-amino rūgščių, koduojamų genetiniu kodu (žr. 4 pav.). Be šių aminorūgščių, vadinamų proteinogeninėmis arba standartinėmis, kai kuriuose baltymuose yra specifinių nestandartinių aminorūgščių, kurios atsiranda iš standartinių aminorūgščių potransliacinių modifikacijų procese.

Pastaba: Pastaruoju metu transliacijos būdu įtrauktas selenocisteinas ir pirolizinas kartais laikomi proteinogeninėmis aminorūgštimis. Tai vadinamieji 21 ir 22 aminorūgštys.

Amino rūgštys yra struktūriniai junginiai (monomerai), sudarantys baltymus. Jie jungiasi vienas su kitu, sudarydami trumpas polimerų grandines, vadinamas ilgos grandinės peptidais, polipeptidais arba baltymais. Šie polimerai yra linijiniai ir neišsišakoję, kiekviena grandinės aminorūgštis yra prijungta prie dviejų gretimų aminorūgščių.

Ryžiai. 5. Ribosoma transliacijos procese (baltymų sintezė)

Baltymų susidarymo procesas vadinamas vertimu ir apima laipsnišką aminorūgščių pridėjimą prie augančios baltymų grandinės per ribozimus, atliekamą ribosomos. Aminorūgščių pridėjimo tvarka į genetinį kodą nuskaitoma mRNR šablonu, kuris yra RNR vienas iš organizmo genų.

Vertimas – baltymų biosintezė ribosomoje

Ryžiai. 6 C polipeptido pailgėjimo stadijos.

Dvidešimt dvi aminorūgštys yra natūraliai įtrauktos į polipeptidus ir vadinamos proteinogeninėmis arba natūraliomis aminorūgštimis. Iš jų 20 yra užkoduoti naudojant universalųjį genetinį kodą.

Likę 2, selenocisteinas ir pirolizinas, yra įtraukiami į baltymus unikaliu sintetiniu mechanizmu. Selenocisteinas susidaro, kai išversta mRNR apima SECIS elementą, kuris vietoj stop kodono sukelia UGA kodoną. Kai kurios metanogeninės archėjos piroliziną naudoja kaip fermentų, reikalingų metanui gaminti, dalį. Jis užkoduotas UAG kodonu, kuris paprastai veikia kaip stopkodonas kituose organizmuose. Po UAG kodono seka PYLIS seka.


Ryžiai. 7. Polipeptidinė grandinė – pirminė baltymo struktūra.

Baltymai turi 4 struktūrinės struktūros lygius: pirminį, antrinį, tretinį ir ketvirtinį. Pirminė struktūra yra aminorūgščių liekanų seka polipeptidinėje grandinėje. Pirminė baltymo struktūra dažniausiai aprašoma naudojant vienos raidės arba trijų raidžių aminorūgščių liekanų žymėjimus.Antrinė struktūra – vandeniliniais ryšiais stabilizuoto polipeptidinės grandinės fragmento lokali tvarka.Tretinė struktūra – erdvinė polipeptidinės grandinės struktūra. Struktūriškai jį sudaro antrinės struktūros elementai, stabilizuoti įvairių tipų sąveikomis, kuriose hidrofobinė sąveika atlieka svarbų vaidmenį. Ketvirtinė struktūra (arba subvienetas, domenas) - tarpusavio susitarimas kelios polipeptidinės grandinės kaip vieno baltymo komplekso dalis.


Ryžiai. 8. Baltymų struktūrinė organizacija

NESTANDARTINĖS AMINORŪGŠTYS

(neproteinogeninis)

Be standartinių aminorūgščių, yra daug kitų aminorūgščių, kurios vadinamos neproteinogeninėmis arba nestandartinėmis. Tokių aminorūgščių arba nėra baltymuose (pvz., L-karnitinas, GABA), arba jos nėra gaminamos tiesiogiai izoliuotos naudojant standartines ląstelių mašinas (pvz., hidroksiprolinas ir selenometioninas).

Nestandartinės aminorūgštys, esančios baltymuose, susidaro po transliacijos modifikacijos, tai yra modifikacijos po transliacijos baltymų sintezės metu. Šios modifikacijos dažnai būtinos baltymų funkcijai ar reguliavimui; pavyzdžiui, glutamato karboksilinimas leidžia pagerinti kalcio jonų surišimą, o prolino hidroksilinimas yra svarbus jungiamojo audinio palaikymui. Kitas pavyzdys yra hipuzino susidarymas į transliacijos inicijavimo faktorių EIF5A modifikuojant lizino liekaną. Tokios modifikacijos taip pat gali nulemti baltymo lokalizaciją, pavyzdžiui, pridėjus ilgų hidrofobinių grupių baltymas gali prisijungti prie fosfolipidinės membranos.

Kai kurių nestandartinių aminorūgščių baltymuose nėra. Tai lantioninas, 2-aminoizosviesto rūgštis, dehidroalaninas ir gama-aminosviesto rūgštis. Nestandartinės aminorūgštys dažnai atsiranda kaip tarpiniai standartinių aminorūgščių metabolizmo keliai – pavyzdžiui, ornitinas ir citrulinas atsiranda ornitino cikle kaip rūgšties katabolizmo dalis.

Reta alfa aminorūgščių dominavimo biologijoje išimtis yra beta aminorūgštis Beta-alaninas (3-aminopropano rūgštis), kuri naudojama sintetinti.pantoteno rūgštis(vitaminas B5), kofermento A komponentas augaluose ir mikroorganizmuose. Visų pirma, jis gaminamas propiono rūgšties bakterijos.

Aminorūgščių funkcijos

BALTYMINĖS IR NEBALTYMO FUNKCIJOS

Daugelis proteinogeninių ir neproteinogeninių aminorūgščių taip pat atlieka svarbų nebaltyminį vaidmenį organizme. Pavyzdžiui, žmogaus smegenyse glutamatas (standartinė glutamo rūgštis) ir gama aminosviesto rūgštis ( GABA, nestandartinė gama aminorūgštis), yra pagrindiniai sužadinantys ir slopinantys neurotransmiteriai. Hidroksiprolinas (pagrindinis jungiamojo audinio kolageno komponentas) sintetinamas iš prolino; sintezei naudojama standartinė aminorūgštis glicinas porfirinai naudojamas eritrocituose. Lipidų transportavimui naudojamas nestandartinis karnitinas.

Dėl savo biologinės reikšmės aminorūgštys vaidina svarbų vaidmenį mityboje ir dažnai naudojamos maisto papilduose, trąšose, maisto technologijoje. Pramonėje aminorūgštys naudojamos vaistų, biologiškai skaidžių plastikų, chiralinių katalizatorių gamyboje.

1. Amino rūgštys, baltymai ir mityba

Biologinį aminorūgščių trūkumo vaidmenį ir pasekmes žmogaus organizmui rasite nepakeičiamų ir nepakeičiamų aminorūgščių lentelėse.

Į žmogaus organizmą patekusios su maistu, 20 standartinių aminorūgščių panaudojamos baltymų ir kitų biomolekulių sintezei arba oksiduojamos į karbamidą ir anglies dioksidą kaip energijos šaltinį. Oksidacija prasideda amino grupės pašalinimu per transaminazę, o tada amino grupė įtraukiama į karbamido ciklą. Kitas transamidacijos produktas yra keto rūgštis, kuri patenka į ciklą citrinos rūgštis. Gliukogeninės aminorūgštys taip pat gali būti paverstos gliukoze gliukoneogenezės būdu.

20 standartinių aminorūgščių, 8 (valinas, izoleucinas, leucinas, lizinas, metioninas, treoninas, triptofanas ir fenilalaninas) vadinami būtinaisiais, nes žmogaus organizmas pats negali jų susintetinti iš kitų junginių tokiais kiekiais, kiek reikia normaliam augimui, jų galima gauti tik su maistu. Tačiau pagal šiuolaikines koncepcijas histidinas ir argininastaip pat yra nepakeičiamos aminorūgštys vaikams.Kiti gali būti sąlyginai būtini tam tikro amžiaus žmonėms arba žmonėms, sergantiems kokia nors liga.

Be to, Cisteinas Taurinas yra laikomos pusiau nepakeičiamomis vaikų aminorūgštimis (nors taurinas techniškai nėra amino rūgštis), nes medžiagų apykaitos keliai, kurie sintetina šias aminorūgštis, vaikams dar nėra visiškai išvystyti. Reikalingi aminorūgščių kiekiai priklauso ir nuo asmens amžiaus bei sveikatos, todėl čia gana sunku pateikti bendras mitybos rekomendacijas.

BALTYMAI

Voverės (baltymai, polipeptidai) stambiamolekulinė organinės medžiagos, susidedantis iš alfa amino rūgštys sujungta grandine peptidinė jungtis. Gyvuose organizmuose baltymų aminorūgščių sudėtį lemia genetinis kodas, sintezė daugeliu atvejų naudoja 20standartinės aminorūgštys.

Ryžiai. 9. Baltymai yra ne tik maistas ... Baltymų junginių rūšys.

Kiekvienas gyvas organizmas susideda iš baltymų.. Įvairios baltymų formos dalyvauja visuose gyvuose organizmuose vykstančiuose procesuose. Žmogaus kūne baltymai formuoja raumenis, raiščius, sausgysles, visus organus ir liaukas, plaukus, nagus; Baltymai yra skysčių ir kaulų dalis. Fermentai ir hormonai, katalizuojantys ir reguliuojantys visus organizmo procesus, taip pat yra baltymai.Baltymų trūkumas organizme yra pavojingas sveikatai. Kiekvienas baltymas yra unikalus ir egzistuoja tam tikriems tikslams.


Baltymai - svarbi dalis maistas gyvūnai ir žmonės (pagrindiniai šaltiniai: mėsa, paukštiena, žuvis, pienas, riešutai, ankštiniai augalai, grūdai; kiek mažiau: daržovės, vaisiai, uogos ir grybai), nes visų reikalingų amino rūgščių jų organizmas negali susintetinti, o dalis turi būti gaunama iš baltyminio maisto. Virškinimo metu fermentai suskaido suvartotus baltymus į aminorūgštis, kurios naudojamos biosintezei organizmo baltymams arba toliau skaidomos energijai gauti.

Verta tai pabrėžti šiuolaikinis mokslas Apie mitybą teigiama, kad baltymai turi patenkinti organizmo aminorūgščių poreikį ne tik kiekiais. Šios medžiagos turi patekti į žmogaus organizmą tam tikromis proporcijomis tarpusavyje.

Organizme vyksta baltymų sintezės procesas. Jei trūksta bent vienos nepakeičiamos aminorūgšties, baltymų susidarymas sustoja.Tai gali sukelti daugybę rimtų sveikatos problemų – nuo ​​virškinimo sutrikimų iki depresijos ir vaikų augimo sulėtėjimo. Žinoma, šis klausimo svarstymas yra labai supaprastintas, nes. baltymų funkcijos gyvų organizmų ląstelėse yra įvairesnės nei kitų biopolimerų – polisacharidų ir DNR.

Taip pat, be baltymų, iš aminorūgščių susidaro daug nebaltyminių medžiagų (žr. toliau), kurios atlieka specialios funkcijos. Tai, pavyzdžiui, cholinas (į vitaminą panaši medžiaga, kuri yra fosfolipidų dalis ir yra neuromediatoriaus acetilcholino pirmtakas – neuromediatoriai yra cheminės medžiagos, perduodančios nervinį impulsą iš vienos nervinės ląstelės į kitą. Taigi kai kurios aminorūgštys yra būtinos normaliam smegenų funkcionavimui).

2. Nebaltyminės aminorūgščių funkcijos

aminorūgščių neurotransmiteris

Pastaba: Neuromediatoriai (neurotransmiteriai, mediatoriai) yra biologiškai aktyvios cheminės medžiagos, per kurias elektrocheminis impulsas perduodamas iš nervinės ląstelės per sinapsinę erdvę tarp neuronų, taip pat, pavyzdžiui, iš neuronų į raumenų audinį ar liaukų ląsteles. Kad gautų informaciją iš savo audinių ir organų, žmogaus organizmas sintetina specialias chemines medžiagas – neurotransmiterius.Visi vidiniai žmogaus kūno audiniai ir organai, „pavaldūs“ vegetatyviniam nervų sistema(VNS), aprūpinama nervais (inervuota), t.y. organizmo funkcijas valdo nervinės ląstelės. Jie, kaip ir jutikliai, renka informaciją apie organizmo būklę ir perduoda ją atitinkamiems centrams, o iš jų korekciniai veiksmai keliauja į periferiją. Bet koks autonominio reguliavimo pažeidimas sukelia vidaus organų veiklos sutrikimus. Informacijos perdavimas, arba kontrolė, vykdomas pasitelkiant specialias chemines medžiagas-tarpininkus, kurie vadinami mediatoriais (iš lot. mediator – mediatorius) arba neurotransmiteriais. Pagal savo cheminę prigimtį mediatoriai priklauso skirtingoms grupėms: biogeniniams aminams, aminorūgštims, neuropeptidams ir kt. Šiuo metu ištirta daugiau nei 50 mediatoriams priklausančių junginių.

Žmogaus kūne daugelis aminorūgščių yra naudojamos kitoms molekulėms sintetinti, pavyzdžiui:

  • Triptofanas yra neurotransmiterio serotonino pirmtakas.
  • L-tirozinas ir jo pirmtakas fenilalaninas yra dopamino neurotransmiterių katecholaminų, epinefrino ir norepinefrino pirmtakai.
  • Glicinas yra porfirinų, tokių kaip hemas, pirmtakas.
  • Argininas yra azoto oksido pirmtakas.
  • Ornitinas ir S-adenozilmetioninas yra poliaminų pirmtakai.
  • Aspartatas, glicinas ir glutaminas yra nukleotidų pirmtakai.

Tačiau ne visos kitų daugelio funkcijų nestandartinės aminorūgštys. Kai kurias nestandartines aminorūgštis augalai naudoja apsisaugoti nuo žolėdžių. Pavyzdžiui, kanavaninas yra arginino analogas, kurio yra daugelyje ankštinių augalų, o ypač dideliais kiekiais – Canavalia gladiata (xiphoid griovys). Ši aminorūgštis apsaugo augalus nuo plėšrūnų, pvz., vabzdžių, ir gali sukelti žmonių ligas, kai vartojama su kai kuriais neapdorotais ankštiniais augalais.

Proteinogeninių aminorūgščių klasifikacija

Apsvarstykite klasifikaciją naudodami 20 proteinogeninių α-amino rūgščių, reikalingų baltymų sintezei, pavyzdį.

Tarp įvairių aminorūgščių tik 20 dalyvauja ląstelių baltymų sintezėje (proteinogeninės aminorūgštys). Taip pat žmogaus organizme rasta apie 40 neproteinogeninių aminorūgščių.Visos proteinogeninės aminorūgštys yra α-aminorūgštys. Jų pavyzdyje galite parodyti papildomus klasifikavimo metodus. Aminorūgščių pavadinimai paprastai sutrumpinami iki 3 raidės žymėjimas(žr. pav. Polipeptidinė grandinė puslapio viršuje). Molekulinės biologijos specialistai kiekvienai aminorūgščiai taip pat naudoja vienos raidės simbolius.

1. Pagal šoninio radikalo sandarą paskirstyti:

  • alifatinis (alaninas, valinas, leucinas, izoleucinas, prolinas, glicinas) – junginiai, kuriuose nėra aromatinių jungčių.
  • aromatingas (fenilalaninas, tirozinas, triptofanas)

Aromatiniai junginiai (arenos)

- cikliniai organiniai junginiai, kurių sudėtyje yra aromatinė sistema. Pagrindinės skiriamosios savybės yra padidėjęs aromatinės sistemos stabilumas ir, nepaisant neprisotinimo, polinkis į pakeitimo reakcijas, o ne į papildymą.

Yra benzoidiniai (arenai ir struktūriniai arenų dariniai, turi benzeno žiedus) ir nebenzenoidiniai (visi kiti) aromatiniai junginiai.

Aromatingumasypatinga nuosavybė kai kurie cheminiai junginiai, dėl ko konjuguotas nesočiųjų jungčių žiedas pasižymi neįprastai dideliu stabilumu;

  • sieros turinčių (cisteinas, metioninas), kurių sudėtyje yra sieros atomo S
  • kuriuose yra OH grupė (serinas, treoninas, vėl tirozinas),
  • kuriuose yra papildomų COOH grupė(asparto ir glutamo rūgštys),
  • papildomas NH2 grupė(lizinas, argininas, histidinas, taip pat glutaminas, asparaginas).

2. Pagal šoninio radikalo poliškumą

Yra nepolinės aminorūgštys (aromatinės, alifatinės) ir polinės (neįkrautos, neigiamai ir teigiamai įkrautos).

3. Pagal rūgščių-šarmų savybes

Rūgščių-šarmų savybės skirstomos į neutralias (dauguma), rūgštines (asparto ir glutamo rūgštys) ir bazines (lizinas, argininas, histidinas) aminorūgštis.

4. Pagal būtinumą

Esant poreikiui, organizmas išskiria tas, kurios organizme nesintetinamos ir turi būti aprūpinamos maistu – nepakeičiamomis aminorūgštimis (leucinas, izoleucinas, valinas, fenilalaninas, triptofanas, treoninas, lizinas, metioninas). Pakeičiamosioms aminorūgštims priskiriamos tos aminorūgštys, kurių anglies karkasas susidaro vykstant metabolinėms reakcijoms ir gali kažkaip gauti amino grupę susidarant atitinkamai aminorūgščiai. Dvi aminorūgštys yra sąlyginai būtinos (argininas, histidinas), t. y. jų sintezė vyksta nepakankamais kiekiais, ypač vaikams.

1 lentelė. Aminorūgščių klasifikacija

Cheminė struktūra

Šoninės grandinės poliškumas

Izoelektrinis taškas pI

Molekulinė masė, g/mol

Hidrofiliškumo laipsnis

Šoninės grandinės poliškumas

1. Alifatinis

Labai hidrofiliškas

Alaninas

Glutaminas

Valinas*

Asparaginas

Glicinas

Glutamo rūgštis

10,2

Izoleucinas*

Histidinas

10,3

leucinas*

Asparto rūgštis

11,0

2. Siera

Lizinas*

15,0

Metioninas*

Argininas

20,0

Cisteinas

Vidutiniškai hidrofiliškas

3. Aromatinis

Treoninas*

Tirozinas

Ramus

triptofanas*

triptofanas*

Fenilalaninas*

Prolinas

4. Oksiamino rūgštys

Tirozinas

Ramus

labai hidrofobiškas

Treoninas*

Paeiliui eliuuojant vandeniniu acetono tirpalu, vandeniu ir vandeniniu šarmo tirpalu, gaunama nemažai frakcijų, kuriose yra įvairios prigimties organinių medžiagų: mažos molekulinės masės bespalvės organinės medžiagos (aminorūgštys, purino bazės, angliavandeniai ir kt.), polifenoliai ir angliavandeniai, fulvo rūgštys. Tolesnis (detalesnis) atskirų medžiagų nustatymas yra sudėtingas dėl mažos jų koncentracijos ir cheminės prigimties skirtumų. Šią frakcionavimo schemą tinkamiausia naudoti aukštos spalvos vandenims, taip pat humusinių medžiagų koncentracijai ir: labai mineralizuotiems vandenims.[ ...]

Kiekvieno iš keturių galimų nukleotidų seka žymi informaciją, kurią iššifruoja ląstelė. Genetinis kodas tiksliai nustato aminorūgščių seką baltyme. Fermento specifiškumą lemia jo aminorūgščių seka (taip pat struktūrinė forma). Tokiu būdu DNR reguliuoja ląstelės paskirtį. Genas, iš esmės funkcinė DNR molekulės dalis, yra genetinė informacija, perduodama iš kartos į kartą per gametas.[ ...]

CF veikimo specifiškumas buvo tiriamas naudojant sintetinius peptidus. Nustačius, kad pirmosios šešios aminorūgštys nėra būtinos CP aktyvumui, vėliau autoriai panaudojo oktapeptidą, atitinkantį fosforilinimo centrą, ir jo analogus. Paaiškėjo, kad fosforilinimo centro atpažinimui svarbios šešios aminorūgštys, tarp kurių ypač svarbios yra hidrofobinės aminorūgščių liekanos Val-15 ir Ile-13, taip pat Arg-16.[ ...]

TMV kapsidės baltymo aminorūgščių sekos žinojimas yra labai svarbus tiriant ryšį tarp cheminių RNR pokyčių ir viruso mutantų apvalkalo baltymų aminorūgščių sekos pokyčių (XIII skyrius).[ ...]

Yra žinoma pilna 158 aminorūgščių seka TMV kapsidio baltymo polipeptidinėse grandinėse, nustatyta daugelio natūralių padermių ir dirbtinai gautų mutantų baltymų pilna aminorūgščių seka. Šie tyrimai labai prisidėjo prie genetinio kodo universalumo nustatymo ir mūsų supratimo apie cheminį mutacijų pagrindą.[ ...]

Gamtoje yra tik 20 aminorūgščių, kurios gali būti baltymų dalis. Aminorūgščių kaitos seka polipeptidinėje grandinėje lemia įvairių baltymų specifiškumą. Didžiulė baltymų įvairovė gamtoje paaiškinama neribota įvairių 20 aminorūgščių kombinacijų polipeptidinėse grandinėse galimybe.[ ...]

Kaip parodė daugybė tyrimų, informacija apie tai yra užkoduota ląstelių genų aparate (genome), t.y., ląstelės branduolio chromatino DNR. Kiekvienas organizme sintetinamas baltymas turi savo DNR (arba DNR grandinės segmentą), ir gali būti susintetinti tik tie baltymai, kurių struktūra yra užkoduota genome. DNR – kompleksinės makromolekulės (su MM nuo 10 000 iki milijonų atominių vienetų), kurios yra viena su kita sujungtų nukleotidų grandinės (nuo 2000 iki 108 vienetų) ir sudaro dvigubą spiralę.[ ...]

Visoms tRNR būdinga specifinė nukleotidų seka. Jų antikodonai papildo mRNR kodonus. Antikodonai yra tRNR centre. Žinomi 55 antikodonai. Kiekviena tRNR gali prijungti ir perkelti tik vieną aminorūgštį, tačiau kiekvienai aminorūgščiai yra 1-4 tRNR molekulės.[ ...]

[ ...]

TMV baltymo Nr. 8 triptinis peptidas turi aminorūgščių, užimančių 93-112 pozicijas.[ ...]

Baltymų specifiškumą lemia specifinė aminorūgščių seka jų molekulėse. Ši seka apibrėžia daugiau specifinių biologines savybes baltymai, nes jie yra pagrindiniai ląstelių struktūriniai elementai, katalizatoriai ir įvairių ląstelėse vykstančių procesų reguliatoriai. Angliavandeniai ir lipidai yra svarbiausi energijos šaltiniai, o steroidai steroidinių hormonų pavidalu yra svarbūs daugelio medžiagų apykaitos procesų reguliavimui.[ ...]

Labai įdomu išsiaiškinti (kai išsiaiškinta fermento aminorūgščių seka), ar kristalografų mintis apie aminorūgščių šoninių grandinių prigimtį buvo teisinga.[ ...]

Kolineariškumas yra linijinis atitikimas tarp DNR nukleotidų sekos ir aminorūgščių sekos, kurias ji koduoja baltyme.[ ...]

Daugiau nei 80 aminorūgščių buvo rasta laisvos formos gyvūnų ir augalų organuose. Tačiau baltymo molekulėje dažniausiai yra 22-23 aminorūgštys, iš kurių ypač reikalingos vadinamosios nepakeičiamos aminorūgštys: leucinas, fenilalaninas, metioninas, lizinas, valinas, izoleucinas, treoninas ir triptofanas. Šios aminorūgštys negali būti susintetintos gyvūno ir Žmogaus kūnas ir turi būti pristatomi žmonėms ir gyvūnams jau paruošti su maistu. Nepakeičiamos aminorūgštys randamos tik augaluose. Baltymų molekulė paprastai yra viena ilga polipeptidinė grandinė, susidedanti iš nuoseklių aminorūgščių liekanų, kurių skaičius gali siekti kelis šimtus vienetų.[ ...]

Nustatyta, kad aktyvuotos aminorūgštys jungiasi prie ribosomų ir sujungia jas į polipeptidinę grandinę pagal genetinę informaciją, gautą iš branduolio per pasiuntinio RNR (mRNR), kuri tarsi nuskaito atitinkamą informaciją iš DNR ir perduoda ją ribosomoms. Išskirtose ribosomose susintetinta nemažai baltymų, į jas įtrauktos pažymėtos aminorūgštys. Šablono vaidmenį baltymų sintezėje atlieka mRNR, kuri yra prijungta prie ribosomos. Pastarosios paviršiuje vyksta sąveika tarp aminorūgščių komplekso, kitą aminorūgštį nešančios pernešančiosios RNR ir pasiuntinio RNR nukleotidų sekos, kuri vieną kartą funkcionuoja ribosomoje ir polipeptidinės grandinės sintezei nutrūkus, o naujai susintetintas baltymas kaupiasi ribosomose. Bakterijos ląstelėje, kurios regeneracijos laikotarpis yra 90 minučių, mRNR apykaitos greitis siekia 4-6 s.[ ...]

Po to, kai buvo įrodyta, kad genetinis kodas yra nukleorūgštyje esančių bazių tripletų seka, kurių kiekviena lemia vieną aminorūgštį baltyme, paaiškėjo, kad daugumoje virusų yra daug daugiau genetinės informacijos, nei reikia viruso dalelės sudėtyje esančiam baltymui ar baltymams koduoti. Pavyzdžiui, daugelyje augalų virusų yra RNR molekulė, kurios molekulinė masė yra 2-10e daltonų. To pakanka, kad be kapsidio baltymo būtų užkoduoti dar 5-8 vidutinės molekulinės masės baltymai. Šie baltymai, matyt, yra būtini viruso dauginimuisi ir yra sintetinami užkrėstoje ląstelėje. Analogiškai su gyvūnų ir bakterijų virusų tyrimų rezultatais galima daryti prielaidą, kad vienas iš šių baltymų tikriausiai yra virusui specifinė RNR sintetazė. Šių nekapsidinių baltymų išskyrimas ir savybių tyrimas yra tolesnių tyrimų objektas.[ ...]

Žmogaus ir gorilos α-hemoglobino atveju yra tik vienas aminorūgščių sekos skirtumas, tuo tarpu tarp žmonių ir arklių yra 18 skirtumų, o tarp žmonių ir karpių – 71 skirtumas. Yra išskirtinis žmogaus ir šimpanzių baltymų struktūros panašumas (44 funkcinių baltymų skirtumas neviršija 1%).[ ...]

Mineraliniai azoto junginiai, patekę į augalus, patiriantys eilę nuoseklių transformacijų, galiausiai patenka į baltymų sintezę. At palankiomis sąlygomis augaluose neorganinių azoto junginių perdirbimas į aminorūgštis, amidus ir kitus nebaltyminius organinius azoto junginius vyksta gana greitai. Taigi, pavyzdžiui, tręšiant augalus azotinėmis trąšomis, paprastai galima pastebėti pastebimą organinių nebaltyminių azoto frakcijų kiekio padidėjimą, kuris gali atsirasti tik dėl jų naujo susidarymo perdirbant į augalą patekusį neorganinį azotą.[ ...]

Kai kurių izomemerų (identiškas nukleotidų sekas atpažįstančių metilazių) palyginimas leido išskirti panašias sekas kintamuose regionuose, kurie, kaip manoma, yra atsakingi už substrato atpažinimą. Taigi metilazių specifiškumo kintamumą užtikrina pagrindiniame stuburo atpažinimo vietų deriniai, kuriuose koncentruojasi Adomet surišimo vietos ir CH3 grupės įvedimas į 5-ą citozino padėtį.[ ...]

Genetinių skirtumų tarp rūšių laipsnį lemia arba tiesiogiai nukleotidų sekų pokyčiai genuose, arba netiesiogiai – nukleotidų sekų pokyčiai rRNR arba aminorūgščių sekos baltymuose. Skirtingų organizmų DNR sekų palyginimo rezultatai leidžia nustatyti bazių porų, kuriose evoliucijos metu įvyko azotinių bazių pakaitalų, skaičių (33 lentelė), o skirtingų organizmų baltymų palyginimas leidžia nustatyti aminorūgščių sekos skirtumus, t. , 166 pav.). Remiantis atskirų baltymų filogenezės duomenimis, yra pastatytas filogenetinis medis, kuris, kaip parodyta citochromo C atveju, sutampa su filogenetiniu medžiu, pastatytu iš iškastinių liekanų. Remiantis filogenijų rekonstrukcija ir daugelio baltymų aminorūgščių sekos genetinių skirtumų laipsnio nustatymu, manoma, kad šiuos baltymus koduojantys genai gyvūnams kilę iš bendro protėvio.[ ...]

Baltymai taip pat skiriasi struktūra, kuri priklauso nuo aminorūgščių (aminorūgščių liekanų) skaičiaus jų sudėtyje ir aminorūgščių sekos (kaitos) polipeptide. Kai kurie baltymai yra sudaryti iš vienos (ribonukleazė, lizocimas), dviejų (galvijų insulinas), trijų (chemotripsinas), keturių (žmogaus hemoglobinas) ar daugiau polipeptidinių grandinių.[...]

Simbiozės metu mikroorganizmai gauna medžiagų, kurios nesigamina savarankiškai: vitaminų, amino rūgščių ir kt.. Metabiozės metu, t.y., nuosekliai vystantis įvairiems mikroorganizmams, kadangi aplinkoje atsiranda ankstesnių rūšių pagaminti metabolitai ir tarnauja kaip maistinis substratas vėlesnėms rūšims, substratų skaidymas yra pilniausias. Plėšrūnas ir antibiozė sukelia dar sudėtingesnius ekosistemos pokyčius.[ ...]

Kadangi TMV struktūrinį baltymą galima gauti dideliais kiekiais ir jam žinoma visa 158 aminorūgščių seka, šis virusas yra labai patogus objektas detaliam surišimo centrų tyrimui. Šiai problemai išspręsti buvo naudojami trys būdai.[ ...]

Gryninimas atliekamas 105-180 °C temperatūroje, o chelatinis junginys gali būti įterpiamas tiek į tirpalą, tiek į suspensiją. Tada kieta fazė atskiriama ir plaunama nuosekliai: vandeniu, kurio pH 5-8, stiprios rūgšties tirpalu, kurio pH 1-3, šarminiu tirpalu, kurio pH 9-12. Po to pridedamas reikiamas kompleksonų junginio kiekis ir kietoji fazė bei paskutinio plovimo etapo plovimo vanduo pakartotinai panaudojami dujų valymui.[ ...]

Žinodami aminorūgščių sudėtį, galime tik bendrais bruožais spręsti apie baltymų panašumą vienas į kitą. Tuo pačiu aminorūgščių seka polipeptidinėje grandinėje, kuri yra nepaprastai svarbi nustatant antrinę ir tretinę struktūrą, taigi ir unikalų kiekvieno baltymo savybių rinkinį, leidžia suprasti, kuo baltymai skiriasi vienas nuo kito. Nepaisant to, yra keletas punktų, į kuriuos verta atkreipti dėmesį svarstant aminorūgščių sudėtį. Augalų virusų struktūriniuose baltymuose ne tik yra 20 aminorūgščių kaip ir kituose objektuose, bet ir jų santykis yra panašus į kituose gyvuose organizmuose. Pavyzdžiui, cisteinas, metioninas, triptofanas, histidinas ir tirozinas dažniausiai randami – nedideliais kiekiais.[ ...]

Kaip augalų liekanų ir mikrobų kūnų dalis, į dirvą patenka nemažas kiekis baltyminių medžiagų, aminorūgščių ir kitų azoto turinčių organinių junginių. Dirvožemyje esantys proteolitiniai ir deaminuojantys fermentai vaidina svarbų vaidmenį paverčiant šiuos junginius. Dėl nuoseklaus proteolitinio skilimo į aminorūgštis ir skilimo, veikiant amidohidrolazėms ir deaminazėms, išskiriant amoniaką, baltyminių medžiagų azotas paverčiamas aukštesniems augalams prieinama forma. Šis reiškinys žinomas kaip amonifikacijos procesas.[ ...]

Vis dar nežinome baltymų ir chlorofilo atsinaujinimo mechanizmo: ar visos baltymą sudarančios aminorūgštys atnaujinamos vienu metu, ar yra tam tikra atskirų aminorūgščių atsinaujinimo seka. Lieka atviras klausimas, ar nuolatinis baltymo savaiminis atsinaujinimas vyksta skaidant ir vėliau sintezuojant visą baltymo molekulę, ar keičiantis tik atskiriems baltymo molekulės komponentams be visiško jos suirimo, laikinai atidarant peptidinius ryšius ir įtraukiant aminorūgštis tarp atvirų grandinių galų. Pastarasis atrodo labiau tikėtinas.[ ...]

Vėliau amerikiečių mokslininkas S. Foxas (1977) nustatė, kad esant aukštesnei temperatūrai ir pašalinus laisvą vandenį iš aminorūgščių mišinių, vyksta aminorūgščių polikondensacija, susidarant proteinoidinio tipo struktūroms (į baltymus panašioms struktūroms), kurių molekulinė masė 4000-10 000 daltonų. Šiose struktūrose aminorūgščių seka buvo savavališka, neatsižvelgiant į jokią tvarką. Nepaisant to, S. Fox eksperimentai buvo esminis pagrindas prielaidai apie džiovinimo vaidmenį formuojant paprasčiausius polipeptidus. Kitų tyrėjų teigimu, veikiant UV spinduliuotei arba jonizuojančiai spinduliuotei vandeniniuose nukleotidų tirpaluose, gali atsirasti ir jų polikondensacija, susidarius 3-5 ryšiams.[ ...]

Mūsų laboratorijoje 1952 ir 1953 m. atlikti tyrimai chromatografiniu metodu parodė, kad atskirų aminorūgščių sintezė dėl į augalą patekusio amoniako vyksta tam tikra seka: pirmiausia sintetinamas alaninas, po to dikarboksirūgštys – asparto ir glutamo rūgštys.[ ...]

Baltymų molekulių ir nukleorūgščių ryšys paskatino genetinio kodo atsiradimą. Pastaroji yra tokia DNR molekulių organizacija, kurioje nukleotidų seka pradėjo tarnauti kaip informacija konstruojant specifinę aminorūgščių seką baltymuose.[ ...]

Toks fiziologinis persitvarkymas gali būti sukeltas organizmuose dėl daugelio anglies ir azoto mitybos šaltinių, taip pat papildomų medžiagų – vitaminų, amino rūgščių ir kt.. Nuosekliai pratinant mikroorganizmus prie vieno ar kito substrato ar atskiros medžiagos, galima gauti vadinamuosius priklausomus mutantus. Šie mutantai nebeauga be medžiagų, prie kurių jie prisitaikė. Mutacijų pokyčiai gali būti morfologinio, fiziologinio ir biocheminio pobūdžio.[ ...]

Įdomi daugelio virusų baltymų savybė yra tai, kad juose nėra laisvos ]h uodegos amino grupės. Daugelyje iki šiol ištirtų kapsidų baltymų 1H-galinė aminorūgštis yra acetilinta. Tai sukėlė didelių sunkumų tyrėjams, tyrusiems TMV baltymo aminorūgščių seką. Acetato PM-galinių grupių egzistavimas buvo įrodytas išskyrus vieną peptidą iš fermentinio hidrolizato, kuriame nėra bazinių grupių, taip pat remiantis cheminių tyrimų rezultatais.[ ...]

Biologinių makromolekulių specifiškumą lemia ir tai, kad biosintezės procesai vyksta dėl tų pačių metabolizmo etapų. Be to, nukleino rūgščių, aminorūgščių ir baltymų biosintezė visuose organizmuose, nepaisant jų rūšies, vyksta panašiai. Oksidacija taip pat yra universali riebalų rūgštys, glikolizė ir kitos reakcijos. Pavyzdžiui, glikolizė vyksta kiekvienoje gyvoje visų eukariotinių organizmų ląstelėje ir vyksta dėl 10 iš eilės vykstančių fermentinių reakcijų, kurių kiekvieną katalizuoja specifinis fermentas. Visų aerobinių eukariotinių organizmų mitochondrijose yra molekulinės „mašinos“, kuriose vyksta Krebso ciklas ir kitos su energijos išsiskyrimu susijusios reakcijos. Molekuliniame lygmenyje įvyksta daug mutacijų. Šios mutacijos pakeičia azoto bazių seką DNR molekulėse.[ ...]

Chromatografijos metodų panaudojimas tiriant augalų mitybos azoto naštą mūsų laboratorijoje leido nustatyti, kad į augalą patekęs amoniakinis azotas po 5-10 minučių augalų šaknyse paverčiamas aminorūgštimis. Įprastomis augalų augimo sąlygomis ir amoniakinio azoto koncentracijai neviršijant žinomų ribų, į augalą patekęs amoniakinis azotas šaknyse visiškai paverčiamas aminorūgštimis ir nepasiekia antžeminių augalų organų. Esant tam tikram amoniakinio azoto pertekliui aplinkoje ir esant nepakankamam kalio kiekiui, amoniako patekimo į augalą greitis gerokai viršija jo panaudojimo aminorūgščių sintezei augaluose greitį, ir tokiais atvejais juose gali kauptis tam tikri kiekiai amoniako. Tokiu būdu buvo nustatyta atskirų aminorūgščių sintezės seka augale.[ ...]

Normaliam baltymų sintezės procesui augalo organizmas puyashi šios sąlygos: 1) azoto prieinamumas; 2) aprūpinimas angliavandeniais (angliavandeniai būtini ir kaip medžiaga aminorūgščių anglies skeletui kurti, ir kaip kvėpavimo substratas); 3) didelis kvėpavimo ir fosforilinimo proceso intensyvumas ir konjugacija. Visuose azotinių medžiagų virsmo etapuose (nitratų redukcija, amidų susidarymas, aminorūgščių aktyvinimas baltymų sintezės metu ir kt.) reikalinga energija, esanti makroerginėse fosforo jungtyse (ATP); 4) nukleorūgščių buvimas: DNR būtina kaip medžiaga, kurioje yra užšifruota informacija apie aminorūgščių seką susintetinto baltymo molekulėje; i-RNR – kaip agentas, užtikrinantis informacijos perdavimą iš DNR į ribosomas; t-RNR - dangtelis, užtikrinantis aminorūgščių perkėlimą į ribosomas; 5) ribosomos, struktūriniai vienetai kur vyksta baltymų sintezė; 6) fermentiniai baltymai, baltymų sintezės katalizatoriai (aminoacil-t-RNR spptetazės); 7) nemažai mineralinių elementų (jonai Mg2+, Ca2+).[ ...]

E. coli chromosomoje yra apie 3000-4000 genų, kurie yra organizuoti kolinearumo principu, o tai reiškia, kad yra linijinis pirminės geno struktūros atitikimas polipeptidinės grandinės struktūrai, t.y. nukleotidų sekos tęstinumą lydi polipeptidų aminorūgščių sekos tęstinumas.[ ...]

Nors įvairūs duomenys rodo, kad visuotinai priimta genetinio kodo samprata yra teisinga, vis dar nemažėja susidomėjimas bandymais tiesiogiai palyginti duomenis. cheminė analizė bazinės sekos natūraliose pasiuntinių RNR ir aminorūgščių sekos jų koduojamuose baltymuose. Tokie duomenys gali suteikti įdomios informacijos apie „atpažinimo vietų“ pobūdį ir policistroninės matricos skaitymo reguliavimą, t.y. atsakyti į klausimą, kaip prasideda ir baigiasi matricos transliacija ir kaip kontroliuojamas įvairių cistronų skaitymo greitis.[ ...]

Ribosominė RNR yra didelio polimero junginys, jo molekulėje yra 4000-6000 nukleotidų. Kartu su baltymu jis ląstelės viduje suformuoja specialias submikroskopines granules – ribosomas. Ribosoma yra „baltymų sintezės gamykla“, kurioje aminorūgštys tiekiamos kaip žaliavos. Nustatyta, kad matricos vaidmuo priklauso specialiam ribonukleino rūgščių tipui – pasiuntinei RNR. Jo molekulių dydis labai įvairus – vidutiniškai 500–1500 nukleotidų. mRNR sintetinama DNR molekulėse ląstelės branduolyje. Iš branduolio jie prasiskverbia į protoplazmą iki ribosomų ir, sąveikaudami su jomis, dalyvauja baltymų sintezėje. Jei mRNR molekulės yra baltymų sintezės šablonas, jose turi būti informacija apie tam tikrą baltymą, užšifruota konkrečiu kodu. Tačiau visas skirtumas tarp pasiuntinių RNR tipų slypi skirtingoje keturių azoto bazių (U, C, A ir G) kaitos sekoje. Tačiau baltymai, nepaisant didelės įvairovės, savo pirmine struktūra skiriasi tik aminorūgščių išsidėstymo tvarka. Tai leido daryti išvadą, kad keturių tipų azoto bazių seka RNR molekulėje lemia 20 tipų aminorūgščių seką sintezuojamo baltymo polipeptidinėje grandinėje, arba, kitaip tariant, kiekviena iš 20 aminorūgščių šioje matricoje gali užimti tik tam tikrą vietą, koduojamą kelių bazių deriniu.

Skorpiono nuodai susideda iš mažos nislos labai aktyvių baltymų: Gentruroides turi aštuonis, Tityius - šešis ar septynis, Buthus ¡udaicus - šešis. Nemažai darbų buvo skirta Šiaurės Afrikos skorpionų Androctonus australis ir Buthus occitanus nuodų baltymų tyrimams. Skirtingų skorpionų neurotoksinai turi tą pačią aminorūgščių seką. Buvo nustatyti keturi pagrindiniai neurotoksinai, kurių molekulinė masė yra apie 7000. Visi jie susideda iš vienos polipeptidinės grandinės, sujungtos keturiais disulfidiniais tilteliais. Šių baltymų aminorūgščių seka (LD pelėms 10-20 µg/kg) buvo visiškai nustatyta. Skorpiono nuoduose esantis 5-hidroksitriptaminas neatrodo toksiškas, tik sukelia deginantį skausmą įgėlimo vietoje. Mirtis nuo A. australis įkandimo stebima 2% atvejų suaugusiems ir 8% vaikams. Kas antram vaikui Leiurus guinquestriatus įkandimas baigiasi tragiškai. Durango mieste (Meksika), kuriame gyveno 40 tūkstančių gyventojų, laikotarpiu nuo 1890 iki 1926 m. 1600 žmonių mirė nuo skorpiono įgėlimo (Gentruroides genties).[ ...]

Genetinis kodas. DNR kaip paveldimumo nešėja iš anksto nulemia ląstelėje susintetintų baltymų savybes. Kitaip tariant, kiekvieno mikroorganizmo tipo baltymų savybės, t.y., jiems būdingas specifiškumas, yra užkoduotos DNR. Baltymų savybės, jų individualios savybės priklauso nuo aminorūgščių sekos, sudarančios peptidinę grandinę, kurią savo ruožtu lemia specifinė DNR dalis, susidedanti iš kelių azotinių bazių porų, tiksliau, kelių nukleotidų. Nukleotidų skaičius, nuo kurio priklauso vienos aminorūgšties įtraukimas baltymų biosintezės metu, vadinamas kodonu. Viename kodone paprastai yra trys azoto bazės. Taigi terminas tripletas kodonas arba tripletas. Adeninas, timinas, guaninas ir citozinas yra azotinės bazės, DNR komponentai, sudarantys kodonus. GNA tripletų eilės tvarka lemia polipeptidinės grandinės aminorūgščių eilės tvarką. Jei vienas tripletas (kodonas) sukelia vienos aminorūgšties įtraukimą, kodas vadinamas neišsigimusiu. Jei vienos aminorūgšties įtraukimą lemia keli kodonai, kodas vadinamas išsigimusiu.[ ...]

Buvo pasiūlyta daugybė antikūnų struktūros modelių. Bene garsiausias iš jų yra Porterio pasiūlytas 1e modelis. Pagal šį modelį 1 0 molekulė susideda iš dviejų identiškų pusių, kurių kiekvienoje yra sunkioji ir lengvoji polipeptidinė grandinė. Yra priežasčių manyti, kad kiekviena polipeptidinė grandinė turi kintamą sritį netoli G-galo; aminorūgščių seka šiame regione skirtingiems antikūnams yra skirtinga. Šio kintamo regiono pobūdis ir jo ryšys su aktyvia antikūnų vieta, lemiančia jų specifiškumą, yra intensyvaus tyrimo objektas.[ ...]

Kiekvienas nukleotidas susideda iš azoto (purino arba pirimidino) bazės, penkių anglies dezoksiribozės cukraus ir fosforo rūgšties liekanos. Iš azotinių bazių DNR yra adeninas, guaninas, citozinas ir timinas2, be to, DNR dviguba grandinė yra sukonstruota taip, kad kitos grandinės timinas yra priešais adeniną, o citozinas yra priešais guaniną. Tarp šių porų (vadinamųjų komplementarių) ryšiai susidaro tarp dviejų DNR grandžių. Kiekviena aminorūgštis, kuri yra baltymo dalis, atitinka nuosekliai sujungtų bazių tripletą (tripletą arba kodoną); aminorūgščių eiliškumą baltyme lemia atitinkamas tripletų išsidėstymas.[ ...]

Izomerizacijos reakcijos greitis priklauso nuo pagrindinės grupės Cp/(a=6,8 IR RŪGŠTINĖS GRUPĖS Cp/(a=9,3) buvimo laisvajame fermente. Visi šie duomenys, kartu su kristalografinės analizės rezultatais, leido suformuluoti fermento veikimo mechanizmą. Įdomu tai, kad gliukozės aminorūgščių seka dar nenustatyta, o aminorūgščių seka dar nenustatyta, o aminorūgščių seka dar nenustatyta, o aminorūgščių seka dar nenustatyta. būti aiškiai identifikuotas.[...]

Kadangi buvo nustatyti pagrindiniai genetinio kodo struktūros bruožai, buvo suformuluotos hipotezės ir dėl jo raidos, ir iki šiol žinomos kelios tokios hipotezės. Remiantis viena hipoteze, pradinis kodas (primityvioje ląstelėje) susidėjo iš labai daug dviprasmiškų kodonų, kurie neleido teisingai išversti genetinės informacijos. Todėl organizmų evoliucijos procese genetinio kodo kūrimas vyko tuo pačiu būdu, kad sumažino vertimo klaidas, todėl kodas buvo moderni forma. Priešingai, pagal kitą hipotezę, kodas atsirado sumažinus mirtinus mutacijų padarinius evoliucijos procese, esant selektyvaus slėgio pašalinimui beprasmių kodonų ir ribojant kodonų mutacijų dažnį, kurių pakitimai nebuvo susiję su aminorūgščių sekos pokyčiais arba buvo lydimi tik vienos aminorūgšties, funkcionaliai susijusios, pakaitalų kita. Evoliucijos procese išsivystęs kodas kadaise tapo „užšaldytas“, t. y. toks, kokį jį matome dabar.[ ...]

Sergant virusinėmis augalų ligomis, serologinės reakcijos nevaidina tokio svarbaus vaidmens kaip sergant gyvūnų virusinėmis infekcijomis, kai imuninis atsakas yra neatsiejama organizmo reakcijos į infekciją dalis. Nepaisant to, dauguma tirtų augalų virusų pasirodė esantys imunogeniški gyvūnams, ypač tokiam laboratoriniam gyvūnui kaip triušis. Reakcijų tarp augalo viruso ir atitinkamų antikūnų jautrumą ir specifiškumą galima sėkmingai panaudoti eksperimentiniuose darbuose įvairiausiais tikslais: 1) tinkami serologiniai tyrimai, ypač derinant su kitais metodais, suvaidino svarbų vaidmenį plėtojant mūsų teorines idėjas apie augalų virusus; 2) serologiniai metodai turi ekonominę reikšmę, nes leidžia greitai atpažinti sergančius augalus; 3) tokie baltymai kaip TMV struktūrinis baltymas, kurio aminorūgščių seka yra žinoma, gali būti tinkamas modelis tiriant antigeninių determinantų tonų struktūrą.[ ...]

Tačiau situacija atrodo daug sudėtingesnė. Visiškas specifinis recipiento padermės DNR metilinimas buvo pasiektas tik klonavus MDde I geną, neturintį r geno promotoriaus 5' galo ir sutrumpintas nuo 3' galo. Taip susintetintas metilazės baltymas neturėjo 33 galinių aminorūgščių, kurios taip pat buvo pakeistos 6 aminorūgštimis, koduotomis iš karto gretimos pBR322 vektoriaus molekulės nukleotidų sekos. Tai dėl tam tikrų priežasčių suteikė didesnį baltymo stabilumą in vitro. Taip gali būti ir in vivo.

Aminorūgščių susiejimas per peptidinius ryšius sukuria linijinę polipeptidinę grandinę, vadinamą pirminė baltymo struktūra

Atsižvelgiant į tai, kad baltymų sintezėje dalyvauja 20 aminorūgščių, o vidutiniame baltyme yra 500 aminorūgščių liekanų, galime kalbėti apie neįsivaizduojamą potencialių baltymų skaičių. Žmogaus organizme rasta apie 100 000 skirtingų baltymų.

Pavyzdžiui, 2 aminorūgštys (alaninas ir serinas) sudaro 2 peptidus Ala-Ser ir Ser-Ala; 3 aminorūgštys jau duos 6 tripeptido variantus; 20 aminorūgščių – 1018 skirtingų peptidų, kurių ilgis tik 20 aminorūgščių (su sąlyga, kad kiekviena aminorūgštis naudojama tik vieną kartą).

Didžiausias šiuo metu žinomas baltymas yra titinas- yra miocitų sarkomerų komponentas, jo įvairių izoformų molekulinė masė yra nuo 3000 iki 3700 kDa. Žmogaus padus titinas susideda iš 38 138 aminorūgščių.

Pirminė baltymų struktūra, t.y. aminorūgščių seka joje yra užprogramuota nukleotidų seka DNR. Nukleotido praradimas, įterpimas, pakeitimas DNR lemia aminorūgščių sudėties pasikeitimą, taigi ir susintetinto baltymo struktūrą.

Baltymų grandinės atkarpa, kurios ilgis yra 6 aminorūgštys (Ser-Cis-Tir-Lei-Glu-Ala)
(peptidiniai ryšiai paryškinti geltonai, aminorūgštys įrėmintos)

Jeigu aminorūgščių sekos pokytis yra ne mirtinas, o prisitaikantis ar bent jau neutralus, tai naujasis baltymas gali būti paveldimas ir likti populiacijoje. Dėl to atsiranda naujų panašių funkcijų baltymų. Toks reiškinys vadinamas polimorfizmas baltymai.

Daugeliui baltymų pastebimas ryškus struktūrinis konservatyvumas. Pavyzdžiui, hormono insulino žmogus skiriasi nuo bukas tik trys aminorūgštys kiauliena- vienai aminorūgščiai (vietoje treonino alaninas).

Aminorūgščių seka ir santykis pirminėje struktūroje lemia susidarymą antraeilis, tretinis Ir Kvarteras struktūros.

Genotipinis heterogeniškumas

Dėl to, kad kiekvienas žmogaus genas turi dvi kopijas (alelius) ir gali būti paveiktas mutacijų (pakeitimas, ištrynimas, įterpimas) ir rekombinacijų, kurios neturi rimtos įtakos užkoduoto baltymo funkcijai, tada genų polimorfizmas ir, atitinkamai, baltymų polimorfizmą. Susidaro ištisos giminingų baltymų šeimos, turinčios panašias, bet skirtingas savybes ir funkcijas.

Pavyzdžiui, yra apie 300 skirtingų hemoglobino tipų, kai kurie iš jų būtini skirtingose ​​ontogenezės stadijose: pavyzdžiui, HbP – embrioninis, susiformavęs pirmąjį vystymosi mėnesį, HbF – vaisiaus, reikalingas vėlesnėse vaisiaus vystymosi stadijose, HbA ir HbA2 – suaugusiųjų hemoglobinas. Įvairovę suteikia globino grandinių polimorfizmas: hemoglobino P yra 2ξ ir 2ε grandinės, HbF – 2α ir 2γ, HbA – 2α ir 2β, HbA2 – 2α ir 2δ grandinės.

At pjautuvinė anemijašeštoje hemoglobino β grandinės padėtyje glutamo rūgštis pakeičiama valinu. Tai veda prie sintezės hemoglobinas S (HbS)- toks hemoglobinas, kuris polimerizuojasi deoksiformoje ir sudaro sruogelius. Dėl to eritrocitai deformuojasi, įgauna pjautuvo (banano) formą, praranda savo elastingumą ir sunaikinami eidami per kapiliarus. Tai galiausiai lemia audinių deguonies tiekimo sumažėjimą ir jų nekrozę.

AB0 kraujo grupės priklauso nuo konkretaus angliavandenio sandaros eritrocitų membranoje. Angliavandenių struktūros skirtumai dėl skirtingo specifiškumo ir aktyvumo glikozilo transferazės fermentas galintis modifikuoti pradinį oligosacharidą. Fermentas turi tris variantus ir prie eritrocitų membranų oligosacharido prijungia arba N-acetilgalaktozę, arba galaktozę, arba fermentas neprisijungia papildomų sacharidų grupių (0 grupė).
Dėl to asmenys, kurių kraujo grupė yra A0 ant eritrocito, turi oligosacharidą su prie jo prijungtu N-acetilgalaktozaminu, B0 kraujo grupė - oligosacharidą su galaktoze, 00 - turi tik "gryną" oligosacharidą, AB kraujo grupę - oligosacharidą su N-acetilgalaktozaminu ir galaktoze.

Viktoras Tribunskis

Amino rūgštys yra raumenų baltymų statybinė medžiaga. Tuo tarpu gauti reikiamą aminorūgščių kiekį mankštintojams yra sudėtinga užduotis, nes treniruotės jas labai greitai sudegina. O jei intensyviai treniruotas sportininkas negauna reikiamų aminorūgščių, tai gali sulėtinti arba visiškai sustabdyti bet kokią treniruočių eigą.

Aminorūgštis geriausia vartoti laisvos arba šakotos grandinės pavidalu. Tokios aminorūgštys nereikalauja virškinimo ir iš karto patenka į kraują, o po to patenka į raumenų ląsteles. Be to, šakotosios grandinės aminorūgštys (BCAA) patenkina organizmo azoto poreikį – 70 procentų paros normos.

Skirtumai tarp esminių ir neesminių aminorūgščių

Žmogaus organizmas negali sintetinti nepakeičiamų aminorūgščių. Šiuo atžvilgiu jie turi būti gaunami kartu su pilnaverčiais baltymais arba su trūkumais augaliniais produktais. Yra devynios nepakeičiamos aminorūgštys: histidinas, izoleucinas, leucinas, lizinas, metioninas, fenilalaninas, triptofanas, treoninas ir valinas. Nepakeičiamas aminorūgštis organizmas gali susintetinti pats iš vitaminų ir kitų amino rūgščių.

Tuo tarpu terminas „nepakeičiamos aminorūgštys“ nereiškia, kad jos yra neprivalomos. Jie svarbūs normaliai medžiagų apykaitai, o kai kurie iš jų, pavyzdžiui, glutaminas, būtini susirgus ar susižalojus. Šiandien yra 12 nepakeičiamų aminorūgščių: alaninas, argininas, asparto rūgštis, cisteinas, cistinas, glutamo rūgštis, glutaminas, glicinas, hidroksiprolinas, prolinas, serinas ir tirozinas.

Esminės šakotosios grandinės aminorūgštys (BCAA) yra itin svarbios sportininkams, nes jos metabolizuojamos ne kepenyse, o raumenyse. Tai veikia taip: kai baltymas virškinant suskaidomas į atskiras aminorūgštis, tos pačios aminorūgštys yra arba naudojamos naujiems baltymams gaminti, arba sudeginamos kaip kuras energijai gaminti.

Iki šiol žinoma 21 aminorūgštis, suskirstyta į dvi grupes:

Nepakeičiamas

Histidinas
Izoleucinas
Leucinas
Lizinas
Metioninas
Fenilalaninas
triptofanas
Treoninas
Valinas

Keičiamas

Alaninas
Argininas
Asparto rūgštis
Cisteinas
cistinas
Glutamo rūgštis
Glutaminas
Glicinas
Hidroksiprolinas
Prolinas
Ramus
Tirozinas

Šakotosios grandinės aminorūgštys ir kultūrizmas

Kultūristai stengiasi išvengti raumenų dydžio ir jėgos praradimo dėl sumažėjusios raumenų baltymų sintezės ir skilimo. Žinoma, pakankamas BCAA kiekis nepavers jūsų antžmogiais (nors didelės tikslinės dozės gali jus priartinti), tačiau tai leis jums išvengti kai kurių neigiamų BCAA trūkumo padarinių, įskaitant uždelstą atsigavimą ir treniruočių stagnaciją.

Jei dėl to jau turite tinkamą lygį tinkama mityba tikrai pastebėsite teigiamą poveikį. Tačiau ne tik reikia vartoti pakankamai baltymų, bet ir gauti pakankamai kokybiškų kalorijų ir daug ilsėtis. Vartodami atitinkamą kalorijų ir angliavandenių kiekį, sutaupysite vertingų BCAA.

Kuo daugiau glikogeno raumenyse, tuo labiau tikėtina, kad BCAA baseinas bus naudojamas raumenų augimui, o ne oksiduojamas energijai gauti. Be to, skatinti šių amino rūgščių naudojimą raumenų stiprinimas taip pat geros atostogos ir atsigavimas. Turėdami omenyje net šiuos dalykus, pagerinsite savo treniruočių rezultatus, nors net nespėjome aptarti tikrosios šakotos grandinės aminorūgščių naudos!

Šakotosios grandinės aminorūgščių privalumai

Dabar pereikime prie svarbiausio dalyko. Kas suteikia mums BCAA maisto papildų vartojimą? Tyrimai rodo, kad BCAA vartojimas gali suteikti gana rimtos naudos, įskaitant:

Pagreitintas atsigavimas. Tikriausiai vertingiausia nauda sunkiai besitreniruojantiems sportininkams yra pagreitėjęs medžiagų apykaitos atsigavimas po BCAA papildų. Daugumai sportininkų po treniruotės pastebimai sumažėja raumenų skausmas iškart po to, kai pradeda vartoti BCAA papildus.

Net neskaitant kitų vartojimo privalumų, šis treniruočių sukeltų raumenų pažeidimų atsistatymo pagreitinimo efektas (atminkite, kad raumenys auga tik tada, kai jie gauna mikropažeidimus), reiškia pagreitintą raumenų augimą ir padidintą jėgą. Dėl pagreitinto atsigavimo galite treniruotis intensyviau ir dažniau, o tai savo ruožtu padės daug greičiau pasiekti užsibrėžtus tikslus.

Ištvermė. BCAA gali būti azoto donorai formuojant L-alaniną, kuris aprūpina organizmą gliukoze išeikvojus glikogeno atsargas. Greičiausiai mintis taupyti glikogeną verčia jus sieti su daug angliavandenių turinčiomis dietomis, tačiau šakotosios grandinės aminorūgštys pasiteisino.

Keturias savaites trukusio eksperimento metu japonų mokslininkai žiurkėms, treniruotoms raumenimis, davė šakotosios grandinės aminorūgščių papildą arba placebą. Dėl to BCAA grupė parodė glikogeno atsargų išsaugojimą kepenyse ir griaučių raumenyse mankštos metu. Tai reiškia, kad eksperimentiniai gyvūnai galėtų treniruotis padidintu intensyvumu ilgesnį laiką. Taigi, BCAA vartojimas leis jums išlaikyti treniruočių intensyvumą ir ištvermę, net jei jūsų įprasta mityba neužtikrina didelio energijos kiekio. Šiuo efektu turėtų sudominti visi tie, kurie kada nors ilgą laiką laikosi mažai angliavandenių ar mažai kalorijų turinčios dietos!

Baltymų sintezės stimuliavimas. Pasirodo, BCAA gali savarankiškai stimuliuoti raumenų baltymų sintezę. Kitaip tariant, šios aminorūgštys gali paskatinti raumenų augimą net ir nesant treniruotės su svoriais! Tyrimai rodo, kad BCAA padidina hormonų, tokių kaip testosteronas, augimo hormonas ir insulinas, kiekį. Ir tai, beje, yra stiprūs anaboliniai hormonai.

Be to, tyrimai taip pat rodo, kad esant dideliam stresui, pvz., kopiant į kalną 21 dieną, BCAA suvartojimas (10 gramų per dieną) padidėjo. raumenų masė, o tiriamiesiems, vartojusiems placebą, pokyčių nepastebėta. Svarbus punktas yra tai, kad žmonės, kuriems buvo suteikta BCAA, galėjo sukurti raumenis ekstremaliomis sąlygomis be anabolinių stimulų, tokių kaip treniruotės su svoriais.

Riebalų deginimo stimuliavimas. Vartojant BCAA, suaktyvinami visceralinių riebalų deginimo mechanizmai. Visceralinius riebalus, esančius giliai pilvo srityje po poodiniais riebalais, labai sunku sudeginti dėl kalorijas ribojančių dietų. Viename tyrime 25 imtynininkai buvo suskirstyti į tris mitybos grupes: dietą, kurioje yra daug BCAA, dietą, kurioje mažai BCAA, ir kontrolinę dietą. Tiriamieji savo dietos laikėsi 19 dienų.

Rezultatai parodė, kad daugiausia riebalų praradusi grupė, vartojanti daug BCAA – vidutiniškai 17,3 proc. Didžioji dalis prarastų riebalų buvo tik pilvo srityje. Taigi, BCAA prisideda prie kaltinio preso kūrimo.

Dar kitame tyrime mokslininkai alpinistus suskirstė į dvi grupes: šakotosios grandinės aminorūgščių (BCAA) grupę ir kontrolinę grupę. Remiantis eksperimento rezultatais, abiejų grupių svoris sumažėjo, tačiau BCAA grupė sugebėjo priaugti raumenų masės ir deginti riebalus tuo pačiu metu, o kita prarado raumenis.

Viena teorija apie tai, kaip BCAA užtikrina riebalų deginimo ir raumenų auginimo poveikį, yra tokia. Mankštos metu organizmas nustato aukštas lygis BCAA kraujyje, o tai savo ruožtu yra pernelyg didelio raumenų irimo požymis. Šiuo atžvilgiu jis sustabdo raumenų sunaikinimą ir kaip kurą pradeda naudoti daugiausia poodinius riebalus.

Tuo pačiu metu kraujyje esantys papildomi BCAA stimuliuoja insuliną, todėl BCAA yra pernešami tiesiai į raumenis. Taigi žmogus degina poodinius riebalus ir tuo pačiu augina raumenų masę. Ir jei mūsų instinktai teisingi, norėdami maksimaliai padidinti šakotosios grandinės aminorūgščių riebalų deginimo poveikį, turite apriboti angliavandenių suvartojimą likus dviem valandoms iki treniruotės.

Imuninės funkcijos gerinimas. Treniruotis nėra lengva, jei sergate, jau nekalbant apie raumenų augimą. Be to, dar sunkiau grįžti į treniruotes po peršalimo neprarandant jėgos ir dydžio. Kai treniruojatės dideliu intensyvumu arba didele apimtimi, rizikuojate susilpninti imuninę sistemą ir tiesiog susirgti. Tačiau vartodami BCAA galite panaikinti glutamino, kuris yra svarbus junginys imuninei sistemai, praradimą. Be to, BCAA prisideda prie katabolizmo prevencijos, o tai savo ruožtu padeda pagreitinti atsigavimą ir sumažina neigiamą treniruočių poveikį organizmui.

antikatabolinis poveikis. Matyt, šakotosios grandinės aminorūgštys veikia dauguma jo anabolinis poveikis dėl antikatabolinės veiklos. Trumpai tariant, jie slopina raumenų baltymų naudojimą kaip kurą ir taip neleidžia jiems suskaidyti. Taip yra iš dalies dėl to, kad jie aukojasi kaip kuras.

Tuo tarpu, sumažinus raumenų baltymų skilimą treniruotės metu, pagreitėja baltymų sintezė, o jūs gaunate daugiau raumenų masės! Viename tyrime, kuriame dalyvavo nutukę žmonės, besilaikantys ribojančios dietos, BCAA vartojimas padidino anabolizmą ir azoto išsaugojimą, todėl tiriamieji sudegino daugiau kūno riebalų, o ne liesą raumenų masę ir taip išsaugo raumenų baltymus.

Šakotosios grandinės aminorūgščių šaltiniai

Pieno produktuose ir raudonoje mėsoje yra daug BCAA, nors jų yra visuose baltymų turinčiuose maisto produktuose. Išrūgų ir kiaušinių baltymų papildai yra alternatyvus BCAA šaltinis. Be to, reikėtų pažymėti, kad BCAA papildai aprūpina jus amino rūgštimis leucinu, izoleucinu ir valinu.

Reikalingas šakotosios grandinės aminorūgščių kiekis

Daugumoje dietų daugumai žmonių suteikiamas pakankamas BCAA kiekis, kuris yra maždaug 55–145 miligramai kilogramui kūno svorio. Didelio intensyvumo sportininkai dažnai vartoja penkis gramus leucino, keturis gramus valino ir du gramus izoleucino per dieną, kad išvengtų raumenų praradimo ir skatintų raumenų augimą.

Sužinokite daugiau apie aminorūgščių naudą:

Pripažinkime faktus – daugelis iš mūsų apsilanko sporto salė ne tik dėl sielos ramybės ir intelektualinio atsipalaidavimo, bet ir dėl to, kad prieš veidrodį norime atrodyti patraukliau. Ir visai nesvarbu, ar jūsų tikslas – judesių harmonija (pusiausvyra, kritimo prevencija), dideli bicepsai ar dailus kūnas, pats laikas papildyti savo arsenalą.

Kas yra šakotosios grandinės aminorūgštys (BCAA)?

Šakotosios grandinės aminorūgštys yra izoleucinas ir valinas. Jos vadinamos šakotosios grandinės aminorūgštimis, nes turi šonines grandines, kurios atsišakoja nuo pagrindinės grandinės. BCAA yra trys iš aštuonių nepakeičiamų aminorūgščių, o tai reiškia, kad jų turime gauti su maistu, nes organizmas pats nepajėgia susintetinti šių junginių.

Amino rūgštys yra mažos baltymų statybinės medžiagos. Skirtingos aminorūgštys jungiasi viena su kita skirtingomis sekomis, sudarydamos įvairius baltymus. Be to, kad aminorūgštys yra baltymų statybinės medžiagos, jos sudaro kofermentus (kofermentai yra labai svarbūs fermentų funkcionavimui; fermentai katalizuoja biochemines reakcijas mūsų organizme) ir yra mūsų organizme sintezuojamų molekulių pirmtakai.

Kiekviena aminorūgštis įvairiuose maisto produktuose yra skirtingais kiekiais:

  • Leucinas – soja, pienas ir sūris.
  • Izoleucinas – mėsa, paukštiena, žuvis, kiauliena, išrūgų baltymai, kazeinas, kiaušiniai, soja, varškė, pienas ir kt.
  • Valinas – išrūgų baltymai, kazeinas, kiaušinio baltymas, sojos baltymai, pienas, sūris, išrūgos ir varškė.

Šakotosios grandinės aminorūgštys ir raumenų augimas

Šakotosios grandinės aminorūgštys gali užkirsti kelią raumenų pažeidimams

BCAA yra būtini norint išvengti katabolizmo atsigavimo laikotarpiu po treniruotės. Po svorių nešiojimo seanso baltymų sintezės procesai raumenyse ir jų mikropažeidimai didėja, tačiau iš tikrųjų destrukcija vyrauja prieš sintezę! Čia pradeda veikti BCAA. Jie gali turėti įtakos kataboliniam poveikiui, susijusiam su jėgos treniruotėmis.

Šakotosios grandinės aminorūgštys gali paveikti raumenų skausmą

Keletas tyrimų rodo, kad BCAA prisideda prie vėlesnio raumenų skausmo atsiradimo ir raumenų irimo žymenų, susijusių su intensyvia mankšta (svorio ir ištvermės pratimai). Mažiau raumenų irimo ir raumenų skausmo reiškia greitesnę regeneraciją, o kuo greičiau atsigausite, tuo greičiau galėsite grįžti į sporto salę ir tęsti treniruotes.

Leucinas ir raumenų augimas

Leucinas potencialiai vaidina svarbų vaidmenį baltymų sintezėje; raumenų destrukcijos procesas po treniruotės pranoksta regeneracijos procesus iki leucino arba patenka į organizmą.

Šakotosios grandinės aminorūgštys turi įtakos riebalų deginimui

BCAA, o gal ir pats leucinas, gali padėti atsikratyti antsvorio ypač laikantis dietos. Mokslininkai teigia, kad BCAA dalyvauja reguliuojant sotumo jausmą, leptino (riebalinio audinio hormono, kuris siunčia signalą į smegenis, kad esate sotus), riebalinio audinio ir kūno svorio reguliavimą.

Viename įdomiame tyrime, kuriame dalyvavo geriausi imtynininkai, besilaikantys mažai kalorijų turinčios dietos, BCAA vartojimas padėjo dalyviams atsikratyti daugiau kūno riebalų, pilvo riebalų ir svorio.

Kada ir kiek?

Preparatai su BCAA

Šiuo metu sunku pasakyti, kokia tiksli BCAA dozė vienam kūno svorio kilogramui turėtų būti, kad būtų galima paveikti raumenų augimą ir išvengti raumenų pažeidimų. Tačiau 3-12 g medžiagos patariame sumaišyti su sportiniais gėrimais likus valandai iki treniruotės ir gurkšnoti tokį gėrimą daugiau nei 1 valandą trunkančios mankštos metu. Moterims, turinčioms mažą kūno svorį, gali prireikti maždaug 3–5 g BCAA, o sunkesnėms sportininkėms gali prireikti didesnės dozės. Tik tie sportininkai, kurie dalyvauja labai ilguose ištvermės pratimų seansuose (kelias valandas trunkančios dviračių lenktynės, ilgi kopimai ir pan.), gali apsvarstyti galimybę vartoti 12 g šios medžiagos.

Kodėl maišyti BCAA su sportiniu gėrimu? Gėrime esantis cukrus padidins insulino, anabolinio hormono, lygį ir suteiks energijos bei degalų, kurių reikia treniruotėms.

  • Valgyk! Turite suvartoti pakankamai kalorijų ir baltymų, kad paskatintumėte raumenų augimą. Kadangi baltymų kiekis svyruoja visą dieną, geriausia valgyti mažomis porcijomis, kurių kiekvienoje yra bent 20 g baltymų.
  • Sudarykite treniruočių tvarkaraštį. Jie turi būti specialiai sukurti taip, kad pasiektumėte būtent tokius rezultatus, kurių norite. Ir juos reikia periodiškai pasukti, kad nuolat augtų raumenų masė, kai kūnas prisitaikys prie jūsų įpročių.
  • Kelkite svorius, kad padidintumėte raumenų jėgą ir padidintumėte hipertrofiją (priklausomai nuo jūsų tikslo). Taip, tai du skirtingi tikslai. Svorių kėlimas, siekiant padidinti raumenų jėgą, nebūtinai padidina raumenų dydį, bet pagerins nervų ir raumenų adaptaciją, todėl bus didesnė jėga. Svorių kėlimas hipertrofijos tikslais padidins raumenų dydį.

Jei jūsų tikslas yra tapti didesnis ar stipresnis (ir beveik visi nuo 18 iki 80 metų amžiaus turėtų norėti turėti stiprius raumenis tiek dėl funkcinės jėgos, tiek dėl kaulų sveikatos), tuomet turėtumėte apsvarstyti galimybę įtraukti BCAA į savo maisto papildų arsenalą. BCAA gali paveikti raumenų irimą, atstatymą ir raumenų audinio pažeidimą. Be to, naujausi moksliniai tyrimai ir toliau koncentruojasi į pagrindinį leucino vaidmenį raumenų baltymų sintezėje. Jei kuriate gražų kūną, jums padės BCAA.